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- PDB-6rut: Mycoplasma Genitalium Heterodimer Nap Complex (P140-P110 globular) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rut
タイトルMycoplasma Genitalium Heterodimer Nap Complex (P140-P110 globular)
要素
  • Adhesin P1
  • Mgp-operon protein 3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Adhesion complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adhesion of symbiont to microvasculature / cell adhesion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adhesin P1, C-terminal domain / Adhesin P1, N-terminal / Adhesin P1 / Mycoplasma adhesin P1, C-terminal / Mycoplasma adhesin P1, N-terminal / MgpC adhesin / Mgp-operon protein 3, C-terminal domain / MgpC adhesin / MGP3 C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesin P1 / Mgp-operon protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma genitalium G37 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Fita, I. / Aparicio, D.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure and mechanism of the Nap adhesion complex from the human pathogen Mycoplasma genitalium.
著者: David Aparicio / Margot P Scheffer / Marina Marcos-Silva / David Vizarraga / Lasse Sprankel / Mercè Ratera / Miriam S Weber / Anja Seybert / Sergi Torres-Puig / Luis Gonzalez-Gonzalez / ...著者: David Aparicio / Margot P Scheffer / Marina Marcos-Silva / David Vizarraga / Lasse Sprankel / Mercè Ratera / Miriam S Weber / Anja Seybert / Sergi Torres-Puig / Luis Gonzalez-Gonzalez / Julian Reitz / Enrique Querol / Jaume Piñol / Oscar Q Pich / Ignacio Fita / Achilleas S Frangakis /
要旨: Mycoplasma genitalium is a human pathogen adhering to host target epithelial cells and causing urethritis, cervicitis and pelvic inflammatory disease. Essential for infectivity is a transmembrane ...Mycoplasma genitalium is a human pathogen adhering to host target epithelial cells and causing urethritis, cervicitis and pelvic inflammatory disease. Essential for infectivity is a transmembrane adhesion complex called Nap comprising proteins P110 and P140. Here we report the crystal structure of P140 both alone and in complex with the N-terminal domain of P110. By cryo-electron microscopy (cryo-EM) and tomography (cryo-ET) we find closed and open Nap conformations, determined at 9.8 and 15 Å, respectively. Both crystal structures and the cryo-EM structure are found in a closed conformation, where the sialic acid binding site in P110 is occluded. By contrast, the cryo-ET structure shows an open conformation, where the binding site is accessible. Structural information, in combination with functional studies, suggests a mechanism for attachment and release of M. genitalium to and from the host cell receptor, in which Nap conformations alternate to sustain motility and guarantee infectivity.
履歴
登録2019年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mgp-operon protein 3
B: Adhesin P1
C: Mgp-operon protein 3
D: Adhesin P1
E: Mgp-operon protein 3
F: Adhesin P1
G: Mgp-operon protein 3
H: Adhesin P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)941,4348
ポリマ－941,4348
非ポリマー00
水11,764653
1
A: Mgp-operon protein 3
B: Adhesin P1

G: Mgp-operon protein 3
H: Adhesin P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)470,7174
ポリマ－470,7174
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_546-x,y-1/2,-z+11
Buried area13500 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area136600 Å2
手法PISA
2
C: Mgp-operon protein 3
D: Adhesin P1

E: Mgp-operon protein 3
F: Adhesin P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)470,7174
ポリマ－470,7174
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_546-x,y-1/2,-z+11
Buried area13520 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area136240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.000, 157.280, 192.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Mgp-operon protein 3 / Mgp3 / ORF-3 protein


分子量: 87378.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycoplasma genitalium G37 (バクテリア)
株: ATCC 33530 / G-37 / NCTC 10195 / 遺伝子: MG192 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P22747
#2: タンパク質
Adhesin P1 / Attachment protein / Cytadhesin P1 / MgPa


分子量: 147979.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycoplasma genitalium G37 (バクテリア)
株: ATCC 33530 / G-37 / NCTC 10195 / 遺伝子: mgpA, MG191 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P20796
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 653 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 23% PEG MME 4% PGA 0.1M Sodium cacodylate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97897 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→157.28 Å / Num. obs: 189359 / % possible obs: 73.3 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 47.32 Å2 / CC1/2: 0.873 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / Num. unique obs: 784 / CC1/2: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6R3T

6r3t


解像度: 2.65→121.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.893 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.851 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.366
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 9457 4.99 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 189358 73.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0661 Å20 Å21.9933 Å2
2---0.4162 Å20 Å2
3---0.3501 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→121.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数63530 0 0 653 64183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0165015HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2588435HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d21916SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes11128HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it65015HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.74
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion8633SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact72300SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2641 178 4.7 %
Rwork0.2153 3610 -
all0.2176 3788 -
obs--11.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10560.08520.03130.1274-0.01650.02740.0092-0.0078-0.0393-0.0064-0.01130.03860.00320.00510.0021-0.03280.00240.0139-0.0383-0.02320.041945.880610.298956.9151
20.00550.0576-0.043200.17090.05110.00620.01480.02260.01980.01290.0048-0.00440.0279-0.0191-0.0142-0.01050.0494-0.04680.01370.011274.605344.615461.3314
30.01540.0856-0.02590.22510.06980.0107-0.0050.01480.04240.0142-0.0186-0.02880.0066-0.00240.0236-0.0421-0.00630.0212-0.02840.00970.041417.056755.585956.7649
4-0.01560.03280.11260-0.06330.12820.00950.0027-0.00720.0065-0.0037-0.00850.0154-0.0225-0.00580.0145-0.00950.0261-0.0247-0.0084-0.0361-11.6821.307361.3506
50.05070.06760.02420.1530.00520.0967-0.0119-0.0208-0.0101-0.02520.01080.03570.01020.01090.00110.0134-0.00710.039-0.02520.0056-0.021-32.454687.020929.7102
60.0050.1153-0.04190.21630.09950.1307-0.0370.0214-0.0180.01120.0825-0.1328-0.0218-0.0244-0.0456-0.0499-0.04470.07040.0013-0.0608-0.00960.1051117.60234.0784
70.02890.0218-0.08830.18460.02630.2061-0.0022-0.0137-0.0103-0.02640.01520.019-0.03160.0085-0.013-0.01470.0003-0.0123-0.0299-0.0232-0.0001-55.5843136.16229.672
8-0.00150.160.01140.1313-0.06860.0015-0.05370.02320.03230.02230.07920.1520.0380.0448-0.0255-0.1093-0.02150.0053-0.02060.0120.0992-88.0975105.63534.103
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|* }
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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