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Yorodumi- PDB-6om3: Crystal structure of the Orc1 BAH domain in complex with a nucleo... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6om3 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the Orc1 BAH domain in complex with a nucleosome core particle | |||||||||
Components |
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Keywords | Structural Protein/DNA / Chromatin Modifier / Structural Protein / Structural Protein-DNA complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationCDC6 association with the ORC:origin complex / maintenance of rDNA / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / nuclear origin of replication recognition complex / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / nuclear pre-replicative complex / nucleosome organization / DNA replication preinitiation complex / Activation of ATR in response to replication stress ...CDC6 association with the ORC:origin complex / maintenance of rDNA / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / nuclear origin of replication recognition complex / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / nuclear pre-replicative complex / nucleosome organization / DNA replication preinitiation complex / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic DNA replication checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / Orc1 removal from chromatin / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / nucleosome binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() synthetic construct (others) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.3 Å | |||||||||
Authors | De Ioannes, P.E. / Wang, M. / Armache, K.-J. | |||||||||
| Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2019Title: Structure and function of the Orc1 BAH-nucleosome complex. Authors: De Ioannes, P. / Leon, V.A. / Kuang, Z. / Wang, M. / Boeke, J.D. / Hochwagen, A. / Armache, K.J. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6om3.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6om3.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6om3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6om3_validation.pdf.gz | 604.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6om3_full_validation.pdf.gz | 637.5 KB | Display | |
| Data in XML | 6om3_validation.xml.gz | 85 KB | Display | |
| Data in CIF | 6om3_validation.cif.gz | 119.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/6om3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/6om3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 5 types, 20 molecules AEMQBFNRCGOSDHPTKLWX
| #1: Protein | Mass: 15303.930 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: G102A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() #2: Protein | Mass: 11394.426 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() #3: Protein | Mass: 14109.436 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: G99R, S123A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() #4: Protein | Mass: 13979.291 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: S32T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() #7: Protein | Mass: 26067.488 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: L79I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: ORC1, YML065W / Variant: ATCC 204508 / S288c / Production host: ![]() |
|---|
-DNA chain , 2 types, 4 molecules IUJV
| #5: DNA chain | Mass: 44824.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #6: DNA chain | Mass: 45609.055 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 60.48 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 6 mM Na-Cacodylate pH 6.0, 0.4 mM Spermine-HCl, 2 mM MgCl2 and 1.75% v/v PEG 400 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 110 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9791 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 29, 2017 Details: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Cryo-Cooled double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.3→50 Å / Num. obs: 81623 / % possible obs: 97.9 % / Redundancy: 3 % / Biso Wilson estimate: 112.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.142 / Χ2: 1.264 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 248201 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3tu4, 1M4Z, 3LZ1 Resolution: 3.3→49.054 Å / SU ML: 0.5 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 27.11
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 381.68 Å2 / Biso mean: 133.4376 Å2 / Biso min: 44.93 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.3→49.054 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
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