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Yorodumi- PDB-3tu4: Crystal structure of the Sir3 BAH domain in complex with a nucleo... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tu4 | ||||||
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Title | Crystal structure of the Sir3 BAH domain in complex with a nucleosome core particle. | ||||||
Components |
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Keywords | Signaling Protein/Structural Protein/DNA / histones / nucleosome / gene silencing / Signaling Protein-Structural Protein-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information establishment of protein-containing complex localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / silent mating-type cassette heterochromatin formation / subtelomeric heterochromatin formation / nucleosome binding / heterochromatin / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining ...establishment of protein-containing complex localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / silent mating-type cassette heterochromatin formation / subtelomeric heterochromatin formation / nucleosome binding / heterochromatin / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / nucleosome / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / chromatin binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Xenopus laevis (African clawed frog) Saccharomyces cerevisiae S288c (yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Armache, K.-J. / Garlick, J.D. / Canzio, D. / Narlikar, G.J. / Kingston, R.E. | ||||||
Citation | Journal: Science / Year: 2011 Title: Structural basis of silencing: Sir3 BAH domain in complex with a nucleosome at 3.0 A resolution. Authors: Armache, K.J. / Garlick, J.D. / Canzio, D. / Narlikar, G.J. / Kingston, R.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tu4.cif.gz | 814.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3tu4.ent.gz | 666.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tu4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tu/3tu4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tu/3tu4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 5 types, 10 molecules AEBFCGDHKL
#1: Protein | Mass: 15303.930 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P84233 #2: Protein | Mass: 11263.231 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P62799 #3: Protein | Mass: 13978.241 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Gene: hist1h2aj, LOC494591 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS #4: Protein | Mass: 13524.752 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P02281 #7: Protein | Mass: 27263.922 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: BAH domain / Mutation: D205N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae S288c (yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SIR3, CMT1, MAR2, STE8, YLR442C, L9753.10 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P06701 |
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-DNA chain , 2 types, 2 molecules IJ
#5: DNA chain | Mass: 45137.781 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: synthetic construct |
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#6: DNA chain | Mass: 45609.055 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: synthetic construct |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.35 Å3/Da / Density % sol: 63.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97919 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 2, 2011 |
Radiation | Monochromator: Si(111), side bounce monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97919 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→50 Å / Num. all: 66268 / Num. obs: 66104 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3→44.548 Å / SU ML: 0.83 / σ(F): 0 / Phase error: 25 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.927 Å2 / ksol: 0.297 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→44.548 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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