[日本語] English
万見
- PDB-6rnn: P46, an immunodominant surface protein from Mycoplasma hyopneumoniae -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rnn
タイトルP46, an immunodominant surface protein from Mycoplasma hyopneumoniae
要素
  • Immunoglobulin heavy chain
  • Immunoglobulin light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunodominant surface protein Mycoplasma hyopneumoniae P46 Monoclonal Antidody
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Guasch, A. / Gonzalez-Gonzalez, L. / Fita, I.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2015-71092-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Structure of P46, an immunodominant surface protein from Mycoplasma hyopneumoniae: interaction with a monoclonal antibody.
著者: Guasch, A. / Montane, J. / Moros, A. / Pinol, J. / Sitja, M. / Gonzalez-Gonzalez, L. / Fita, I.
履歴
登録2019年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年5月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / audit_author / cell / citation / citation_author / computing / diffrn_source / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / symmetry
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _cell.volume / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_starting_model / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _reflns.d_resolution_high / _reflns.d_resolution_low / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI / _reflns_shell.d_res_high / _reflns_shell.d_res_low / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
L: Immunoglobulin light chain
D: Immunoglobulin heavy chain
C: Immunoglobulin light chain
H: Immunoglobulin heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,0864
ポリマ－157,0864
非ポリマー00
水11,656647
1
L: Immunoglobulin light chain
H: Immunoglobulin heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5432
ポリマ－78,5432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19050 Å2
手法PISA
2
D: Immunoglobulin heavy chain
C: Immunoglobulin light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5432
ポリマ－78,5432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3360 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area18410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.209, 88.380, 123.430
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

-
要素

#1: 抗体 Immunoglobulin light chain


分子量: 26370.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Immunoglobulin heavy chain


分子量: 52172.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 647 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 0.1 M Sodium Citrate pH 4.0 21% PEG6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→61 Å / Num. obs: 94930 / % possible obs: 94.02 % / 冗長度: 18.4 % / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 5.92
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / Num. unique obs: 5588 / CC1/2: 0.27

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2880: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A3R

1a3r


解像度: 1.95→61 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 --
Rwork0.207 --
obs-66671 98.32 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6463 0 0 647 7110
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00686652
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95459107
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05781049
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00631146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.90622349

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る