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- PDB-6p6a: Structure of Mouse Importin alpha - NIT2 NLS peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p6a
タイトルStructure of Mouse Importin alpha - NIT2 NLS peptide complex
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Nitrogen catabolic enzyme regulatory protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / nuclear import / importin alpha / transcription factor
機能・相同性
機能・相同性情報


Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / nitrate assimilation / cytoplasmic stress granule ...Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / nitrate assimilation / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nitrogen regulatory protein areA, GATA-like domain / Fungal protein of unknown function (DUF1752) / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat ...Nitrogen regulatory protein areA, GATA-like domain / Fungal protein of unknown function (DUF1752) / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Zinc finger, NHR/GATA-type / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrogen catabolic enzyme regulatory protein / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Neurospora crassa (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.151 Å
データ登録者Bernardes, N.E. / Fukuda, C.A. / Silva, T.D. / Oliveira, H.C. / Fontes, M.R.M.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2013/24705-3 ブラジル
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Comparative study of the interactions between fungal transcription factor nuclear localization sequences with mammalian and fungal importin-alpha.
著者: Bernardes, N.E. / Fukuda, C.A. / da Silva, T.D. / de Oliveira, H.C. / de Barros, A.C. / Dreyer, T.R. / Bertolini, M.C. / Fontes, M.R.M.
履歴
登録2019年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Importin subunit alpha-1
A: Nitrogen catabolic enzyme regulatory protein
C: Nitrogen catabolic enzyme regulatory protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0403
ポリマ－53,0403
非ポリマー00
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.678, 90.180, 99.181
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 49886.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Nitrogen catabolic enzyme regulatory protein / Nitrogen regulatory protein 2 / NIT2


分子量: 1576.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類)
参照: UniProt: P19212
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Sodium Citrate, DTT, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.425 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.425 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.151→36.57 Å / Num. obs: 38952 / % possible obs: 99.82 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 33.73 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1158 / Rpim(I) all: 0.03352 / Rrim(I) all: 0.1206 / Net I/σ(I): 2.28
反射 シェル解像度: 2.151→2.228 Å / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 1.056 / Mean I/σ(I) obs: 0.819 / Num. unique obs: 3788 / CC1/2: 0.819 / Rpim(I) all: 0.3214 / % possible all: 99.11

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5U5P

5u5p


解像度: 2.151→36.568 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1961 3705 5.02 %
Rwork0.1657 --
obs0.1672 73869 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 125.28 Å2 / Biso mean: 44.1196 Å2 / Biso min: 18.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.151→36.568 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3324 0 0 286 3610
Biso mean---49.55 -
残基数----437
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.151-2.17910.35481320.3132258995
2.1791-2.20890.29731430.27722695100
2.2089-2.24050.3081390.24672698100
2.2405-2.27390.25791430.23352707100
2.2739-2.30940.23121480.2192727100
2.3094-2.34730.24831440.21322690100
2.3473-2.38780.25511450.20592722100
2.3878-2.43120.21551430.19692691100
2.4312-2.47790.21191390.18842693100
2.4779-2.52850.23961430.18052711100
2.5285-2.58340.22121430.1852728100
2.5834-2.64350.20061420.17982663100
2.6435-2.70960.23011420.17152712100
2.7096-2.78290.18161420.15992702100
2.7829-2.86470.22241430.15892716100
2.8647-2.95710.20341360.1572678100
2.9571-3.06280.18251460.16712725100
3.0628-3.18530.22691410.16282705100
3.1853-3.33020.19271440.16352736100
3.3302-3.50570.18941450.16632677100
3.5057-3.72510.18461450.15332729100
3.7251-4.01240.16091370.13222689100
4.0124-4.41560.15331450.12752702100
4.4156-5.05310.16281470.13722713100
5.0531-6.36090.17631500.17422682100
6.3609-36.5680.17621380.1479268499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2867-0.1927-0.46862.53121.08510.90880.10880.04640.1221-0.09230.00190.0146-0.1742-0.1145-0.11890.26370.00610.04080.23290.01690.186445.838992.827665.2624
20.95840.72741.04790.9090.79531.54970.09940.0858-0.21270.08230.0168-0.05690.08910.0385-0.1090.20640.0008-0.00180.2102-0.01050.27835.143162.32555.1989
30.9703-0.3328-0.12211.39490.30142.01530.10930.764-0.1897-0.64160.1126-0.39620.02320.488-0.13780.4660.0090.08660.7018-0.16770.444832.180251.049524.0072
43.0858-2.0137-0.47641.86151.2772.0757-0.27290.09670.3261-0.21630.24270.0499-0.14380.71390.0580.4376-0.08110.03670.5515-0.15020.547842.172957.408842.2602
56.00861.29662.3478.5882-1.93428.64280.3614-0.1266-0.4772-0.4547-0.3741.01730.2426-0.14360.00120.24090.0074-0.03050.3053-0.03450.249136.951486.216759.8142
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 72 through 202 )A72 - 202
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 203 through 390 )A203 - 390
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 391 through 497 )A391 - 497
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 129 through 133 )B129 - 133
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 127 through 132 )C127 - 132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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