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- PDB-5gxw: Importin and NuMA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gxw
タイトルImportin and NuMA complex
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Peptide from Nuclear mitotic apparatus protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Importin NuMA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


anastral spindle assembly / positive regulation of protein localization to spindle pole body / positive regulation of mitotic spindle elongation / cytoplasmic microtubule bundle / positive regulation of chromosome separation / microtubule minus-end / cortical microtubule / Mitotic Prophase / microtubule bundle / lateral cell cortex ...anastral spindle assembly / positive regulation of protein localization to spindle pole body / positive regulation of mitotic spindle elongation / cytoplasmic microtubule bundle / positive regulation of chromosome separation / microtubule minus-end / cortical microtubule / Mitotic Prophase / microtubule bundle / lateral cell cortex / positive regulation of chromosome segregation / cell cortex region / mitotic spindle astral microtubule / microtubule minus-end binding / mitotic spindle midzone / positive regulation of hair follicle development / astral microtubule organization / Sensing of DNA Double Strand Breaks / microtubule plus-end / positive regulation of intracellular transport / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / regulation of metaphase plate congression / positive regulation of viral life cycle / positive regulation of spindle assembly / spindle pole centrosome / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / microtubule plus-end binding / positive regulation of BMP signaling pathway / microtubule bundle formation / positive regulation of keratinocyte differentiation / nuclear import signal receptor activity / mitotic spindle pole / dynein complex binding / nucleus organization / establishment of mitotic spindle orientation / lateral plasma membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / positive regulation of microtubule polymerization / phosphatidylinositol binding / tubulin binding / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / spindle microtubule / spindle / nuclear matrix / protein import into nucleus / spindle pole / cytoplasmic stress granule / disordered domain specific binding / mitotic spindle / host cell / chromosome / cell cortex / microtubule binding / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / protein domain specific binding / cell division / neuronal cell body / centrosome / dendrite / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / NuMA N-terminal hook domain / : / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain ...: / : / NuMA N-terminal hook domain / : / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1 / Nuclear mitotic apparatus protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.394 Å
データ登録者Chang, C.-C. / Huang, T.-L. / Hsia, K.-C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
MOST 台湾
引用ジャーナル: J. Cell Biol. / 年: 2017
タイトル: Regulation of mitotic spindle assembly factor NuMA by Importin-beta
著者: Chang, C.-C. / Huang, T.-L. / Shimamoto, Y. / Tsai, S.-Y. / Hsia, K.-C.
履歴
登録2016年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-1
B: Peptide from Nuclear mitotic apparatus protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4472
ポリマ－49,4472
非ポリマー00
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area19260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.065, 89.658, 101.187
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 46386.055 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-497 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Nuclear mitotic apparatus protein 1 / Nuclear matrix protein-22 / NMP-22 / Nuclear mitotic apparatus protein / NuMA protein / SP-H antigen


分子量: 3060.468 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1984-2010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUMA1, NMP22, NUMA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14980
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1M KCl, 0.8M ammonium sulfate, 100mM Hepes, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 28006 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 29.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique obs: 2392 / CC1/2: 0.833 / Rsym value: 0.476 / Χ2: 1.7 / % possible all: 85.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.394→19.822 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2183 1999 7.14 %
Rwork0.1834 25979 -
obs0.1859 27978 97.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.97 Å2 / Biso mean: 43.2619 Å2 / Biso min: 15.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.394→19.822 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3476 0 0 246 3722
Biso mean---42.46 -
残基数----455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093538
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9894816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006621
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8652157
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3938-2.45360.31121140.24041478159279
2.4536-2.51980.2731340.21761756189094
2.5198-2.59380.24411430.210718551998100
2.5938-2.67730.22821430.198518572000100
2.6773-2.77280.24881430.190318572000100
2.7728-2.88350.23351450.199818892034100
2.8835-3.01430.24981440.210618742018100
3.0143-3.17260.22281440.212118672011100
3.1726-3.37050.25361460.207119022048100
3.3705-3.62920.23061450.193818742019100
3.6292-3.99180.22811460.18171896204299
3.9918-4.56330.171470.154419102057100
4.5633-5.72610.21211490.167819402089100
5.7261-19.82240.16621560.147320242180100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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