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- PDB-6owp: Horse liver F93W alcohol dehydrogenase complexed with NAD and tri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6owp
タイトルHorse liver F93W alcohol dehydrogenase complexed with NAD and trifluoroethanol
要素Alcohol dehydrogenase E chain
キーワードOXIDOREDUCTASE / alcohol dehydrogenase / NAD / 2 / 2-trifluoretanol / Phe93 to Trp substitution / Horse liver E enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


all-trans-retinol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / retinoic acid metabolic process / retinol metabolic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIFLUOROETHANOL / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE (ACIDIC FORM) / Alcohol dehydrogenase E chain
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.14 Å
データ登録者Plapp, B.V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS)AA00279 米国
Department of Health & Human Services (HHS)GM078446 米国
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Substitutions of Amino Acid Residues in the Substrate Binding Site of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase Have Small Effects on the Structures but Significantly Affect Catalysis of Hydrogen Transfer.
著者: Kim, K. / Plapp, B.V.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Unmasking of hydrogen tunneling in the horse liver alcohol dehydrogenase reaction by site-directed mutagenesis.
著者: Bahnson, B.J. / Park, D.H. / Kim, K. / Plapp, B.V. / Klinman, J.P.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Atomic-resolution structures of horse liver alcohol dehydrogenase with NAD(+) and fluoroalcohols define strained Michaelis complexes.
著者: Plapp, B.V. / Ramaswamy, S.
#3: ジャーナル: Isotope Effects in Chemistry and Biology / 年: 2006
タイトル: Catalysis by Alcohol Dehydrogenases
著者: Plapp, B.V.
#4: ジャーナル: Chem. Biol. Interact. / 年: 2017
タイトル: Inversion of substrate stereoselectivity of horse liver alcohol dehydrogenase by substitutions of Ser-48 and Phe-93.
著者: Kim, K. / Plapp, B.V.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Active site modifications in a double mutant of liver alcohol dehydrogenase: structural studies of two enzyme-ligand complexes.
著者: Colby, T.D. / Bahnson, B.J. / Chin, J.K. / Klinman, J.P. / Goldstein, B.M.
#6: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 1997
タイトル: A link between protein structure and enzyme catalyzed hydrogen tunneling.
著者: Bahnson, B.J. / Colby, T.D. / Chin, J.K. / Goldstein, B.M. / Klinman, J.P.
履歴
登録2019年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alcohol dehydrogenase E chain
B: Alcohol dehydrogenase E chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,92813
ポリマ－79,7852
非ポリマー2,14311
水18,4471024
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area26540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.280, 51.200, 92.310
Angle α, β, γ (deg.)92.120, 102.980, 110.040
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Alcohol dehydrogenase E chain


分子量: 39892.309 Da / 分子数: 2 / 変異: F93W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Equus caballus (ウマ) / 器官: liver / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): XL1-Blue / 参照: UniProt: P00327, alcohol dehydrogenase

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非ポリマー , 5種, 1035分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NAJ / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE (ACIDIC FORM)


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ETF / TRIFLUOROETHANOL / 2,2,2-トリフルオロエタノ-ル


分子量: 100.040 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3F3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1024 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis / pH: 7
詳細: 50 mM ammonium N-[tris(hydroxymethyl)methyl]-2-aminoethanne sulfonate, pH 6.7 (at 25 deg C), 0,25 mM EDTA, 10 mg/ml protein, 1 mM NAD+, 100 mM 2,2,2-trifluoroethanol, 12-15 % 2-methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.827 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月3日 / 詳細: Rosenbaum-Rock vertically focussed mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.827 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.14→19.97 Å / Num. obs: 244957 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 3.71 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rrim(I) all: 0.057 / Χ2: 1.18 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 914787 / Scaling rejects: 6861
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRrim(I) allΧ2Rejects% possible all
1.14-1.183.440.2563.454912157980.3021.1953358.8
1.18-1.233.420.2463.478415226830.2911.1889684.4
1.23-1.283.840.2184.397690253430.2541.1740094.4
1.28-1.353.860.1815.598702255130.211.210694.9
1.35-1.443.850.1417.198729255820.1631.1813895.4
1.44-1.553.820.1079.398716257620.1241.1728595.9
1.55-1.73.770.08212.298089259270.0961.126696.2
1.7-1.953.710.06415.396888259660.0751.0647196.9
1.95-2.453.570.05120.594391261030.061.15128897.1
2.45-19.973.640.0333698255262800.0391.38247897.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREK9.9.9.8Lデータスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
d*TREKデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6owm

6owm


解像度: 1.14→19.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.983 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 0.896 / SU ML: 0.018 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.029
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1421 2481 1 %RANDOM
Rwork0.1219 ---
obs0.1221 242456 91.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 61.1 Å2 / Biso mean: 13.986 Å2 / Biso min: 6.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å2-0.31 Å20.27 Å2
2--0.16 Å20.08 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.14→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5576 0 148 1055 6779
Biso mean--14.98 27.7 -
残基数----748
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0136250
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176049
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8931.6868518
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5611.59214170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg17.3985.366834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.88723.178236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.047151121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5671525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027574
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021147
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.322312297
LS精密化 シェル解像度: 1.14→1.17 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 129 -
Rwork0.231 11093 -
all-11222 -
obs--56.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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