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- PDB-6kmf: FimA type V pilus from P.gingivalis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kmf
タイトルFimA type V pilus from P.gingivalis
要素Major fimbrium subunit FimA type-1
キーワードCELL ADHESION / Type V pilus / FimA / Porphyromonas gingivalis / ATCC33277
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / cell outer membrane / cell adhesion / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Porphyromonas gingivalis fimbrillin protein / Fimbrial subunit protein, C-terminal / Major fimbrial subunit protein type IV, Fimbrillin, C-terminal / Major fimbrial subunit protein, N-terminal / Major fimbrial subunit protein (FimA) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Major fimbrium subunit FimA type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas gingivalis ATCC 33277 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Shibata, S. / Shoji, M. / Matsunami, H. / Matthews, M. / Imada, K. / Nakayama, K. / Wolf, M.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101076 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17K17085 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K10083 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H05504 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17K07318 日本
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020
タイトル: Structure of polymerized type V pilin reveals assembly mechanism involving protease-mediated strand exchange.
著者: Satoshi Shibata / Mikio Shoji / Kodai Okada / Hideyuki Matsunami / Melissa M Matthews / Katsumi Imada / Koji Nakayama / Matthias Wolf /
要旨: Bacterial adhesion is a general strategy for host-microbe and microbe-microbe interactions. Adhesive pili are essential for colonization, biofilm formation, virulence and pathogenesis of many ...Bacterial adhesion is a general strategy for host-microbe and microbe-microbe interactions. Adhesive pili are essential for colonization, biofilm formation, virulence and pathogenesis of many environmental and pathogenic bacteria. Members of the class Bacteroidia have unique type V pili, assembled by protease-mediated polymerization. Porphyromonas gingivalis is the main contributor to periodontal disease and its type V pili are a key factor for its virulence. However, the structure of the polymerized pilus and its assembly mechanism are unknown. Here we show structures of polymerized and monomeric states of FimA stalk pilin from P. gingivalis, determined by cryo-electron microscopy and crystallography. The atomic model of assembled FimA shows that the C-terminal strand of a donor subunit is inserted into a groove in the β-sheet of an acceptor subunit after N-terminal cleavage by the protease RgpB. The C terminus of the donor strand is essential for polymerization. We propose that type V pili assemble via a sequential polar assembly mechanism at the cell surface, involving protease-mediated strand exchange, employed by various Gram-negative species belonging to the class Bacteroidia. Our results reveal functional surfaces related to pathogenic properties of polymerized FimA. These insights may facilitate development of antibacterial drugs.
履歴
登録2019年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0724
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0724
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major fimbrium subunit FimA type-1
B: Major fimbrium subunit FimA type-1
C: Major fimbrium subunit FimA type-1
D: Major fimbrium subunit FimA type-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,9554
ポリマ－145,9554
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Major fimbrium subunit FimA type-1 / Fimbrillin / Fimbrilin / Major fimbrial subunit protein type I


分子量: 36488.805 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Porphyromonas gingivalis ATCC 33277 (バクテリア)
遺伝子: fimA, PGN_0180 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: B2RH54

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Type V pilus (FimA) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 6 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Porphyromonas gingivalis ATCC 33277 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株: BL21
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分濃度: 20 mM / 名称: Tris / 式: C4H11NO3
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: matured, polymerized state
試料支持詳細: Gatan Solarus / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K / 詳細: 3 second blot, 3.0uL

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA / 詳細: nanoprobe, parallel beam illumination
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 92000 X / 倍率（補正後）: 125000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 77 K / Residual tilt: 0.1 mradians
撮影平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 46 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1153 / 詳細: frame alignment and dose weighting using motioncor2
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4000 / 縦: 4000 / 動画フレーム数/画像: 75 / 利用したフレーム数/画像: 1-75

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU2.1.0画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.8.9モデルフィッティング
9cisTEM1.0.1-beta初期オイラー角割当
10cisTEM1.0.1-beta最終オイラー角割当
11cisTEM1.0.1分類
12cisTEM1.0.1-beta３次元再構成
13PHENIX1.14-3260モデル精密化phenix.real_space_refine
画像処理詳細: frame alignment and integration with motioncor2 incl. dose weighting
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 831459
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61728 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: independent / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 128 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: CC
原子モデル構築PDB-ID: 6JZJ

6jzj


PDB chain-ID: A / Accession code: 6JZJ / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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