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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hxh
タイトルStructure of the human ATP citrate lyase holoenzyme in complex with citrate, coenzyme A and Mg.ADP
要素ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
キーワードLYASE / ATP citrate lyase / central metabolism / acetyl-Coa / citrate shuttle / rTCA cycle / citryl-CoA / lipogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / coenzyme A metabolic process / oxaloacetate metabolic process / negative regulation of ferroptosis / cholesterol biosynthetic process ...ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / coenzyme A metabolic process / oxaloacetate metabolic process / negative regulation of ferroptosis / cholesterol biosynthetic process / lipid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / azurophil granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / ciliary basal body / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-citrate synthase / : / ATP-citrate synthase ATP-grasp domain / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. ...ATP-citrate synthase / : / ATP-citrate synthase ATP-grasp domain / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / COENZYME A / CITRATE ANION / PHOSPHATE ION / ATP-citrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Verstraete, K. / Verschueren, K.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号
Research Foundation - Flanders1524918N ベルギー
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: Structure of ATP citrate lyase and the origin of citrate synthase in the Krebs cycle.
著者: Verschueren, K.H.G. / Blanchet, C. / Felix, J. / Dansercoer, A. / De Vos, D. / Bloch, Y. / Van Beeumen, J. / Svergun, D. / Gutsche, I. / Savvides, S.N. / Verstraete, K.
履歴
登録2018年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
B: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
C: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
D: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
E: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
F: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
G: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
H: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)939,26356
ポリマ-927,0448
非ポリマー12,21948
28816
1
A: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
B: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
C: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
D: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)469,63228
ポリマ-463,5224
非ポリマー6,11024
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area46060 Å2
ΔGint-344 kcal/mol
Surface area145400 Å2
手法PISA
2
E: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
F: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
G: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
H: ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)469,63228
ポリマ-463,5224
非ポリマー6,11024
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45480 Å2
ΔGint-337 kcal/mol
Surface area145590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.364, 154.011, 154.087
Angle α, β, γ (deg.)91.53, 110.04, 107.46
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
ATP-citrate synthase,Human ATP citrate lyase / ATP-citrate (pro-S-)-lyase / ACL / Citrate cleavage enzyme


分子量: 115880.508 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: To enable crystallographic studies, a variant of human ACL was produced that lacked a flexible linker region (residues 426 - 487).,To enable crystallographic studies, a variant of human ACL ...詳細: To enable crystallographic studies, a variant of human ACL was produced that lacked a flexible linker region (residues 426 - 487).,To enable crystallographic studies, a variant of human ACL was produced that lacked a flexible linker region (residues 426 - 487).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACLY / プラスミド: pET-DUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P53396, ATP citrate synthase

-
非ポリマー , 6種, 64分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / : Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C6H5O7
#5: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.15
詳細: 13.5% PEG3350 0.2 M Na2HPO4 pH 8.15 Protein sample buffer: 20 mM citrate pH 6.0 10 mM CoASH 50 mM Mg.ADP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.999977 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→48.46 Å / Num. all: 1319341 / Num. obs: 176777 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 105.25 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.201 / Net I/σ(I): 8.38
反射 シェル解像度: 3.3→3.38 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.77 / Num. unique obs: 98495 / CC1/2: 0.283 / Rrim(I) all: 2.8 / % possible all: 95.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6hxi
解像度: 3.3→48.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.36
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 8667 4.92 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.157 176285 95.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 127.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.4302 Å21.8242 Å23.0565 Å2
2--16.1118 Å210.9122 Å2
3----11.6816 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.3→48.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数64032 0 760 16 64808
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0166336HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1689984HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d23080SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes1440HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes9856HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it66336HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.83
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.32
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion8616SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance168HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact77796SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.39 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 617 4.7 %
Rwork0.234 12504 -
all0.236 13121 -
obs--96.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.70450.7961-0.2682.1567-0.35113.29280.19290.8248-0.3104-0.4169-0.05220.02860.2291-0.1682-0.1406-0.25140.03740.02220.2998-0.0511-0.144461.1462104.9665-36.1939
21.81990.2578-2.12562.5517-0.86047.86210.42130.56040.3197-0.3545-0.08780.165-0.7694-0.3422-0.3335-0.13620.09080.15410.0930.1521-0.08656.0247123.685-23.8202
3-1.5965-2.74863.3671-1.58660.41943.3823-0.0877-0.0057-0.0593-0.0055-0.10910.16140.24760.04330.1968-0.1366-0.01840.00930.05-0.0834-0.016863.5531100.9254-17.7248
44.90740.3039-0.46714.4191-0.03962.10730.0804-0.2718-0.9391-0.0533-0.2659-0.57440.50730.69680.1856-0.29770.07590.09310.12020.1185-0.070469.883292.9273.449
52.54040.6171-1.16661.3973-0.88743.13220.3535-0.22630.27550.0863-0.5091-0.45-0.51890.76770.1556-0.2422-0.3176-0.0010.0735-0.0115-0.100463.5626118.622211.8707
65.11482.6109-3.23023.6114-3.45553.0672-0.2570.22280.1549-0.1589-0.2632-0.1637-0.19640.76130.5202-0.2182-0.1362-0.09780.44260.043-0.113964.0698103.138731.8602
70.64390.173-0.02740.97250.09461.34380.03470.1394-0.3475-0.2594-0.01920.19090.02510.09-0.0155-0.02830.0211-0.0199-0.0832-0.0733-0.005518.566479.841719.3442
83.64382.1059-1.08622.7138-0.25531.7468-0.1264-0.047-0.4019-0.0478-0.0151-0.05650.2373-0.23350.14150.01940.10730.0001-0.1432-0.05470.050813.986357.935525.9054
95.4204-1.57050.18794.2956-1.1942.6355-0.13710.2474-0.92980.1507-0.0840.16250.65070.16320.2211-0.1110.0656-0.0305-0.4657-0.03620.3995-6.466113.667221.5036
102.87490.0924-0.8957.9272-0.42143.7927-0.1556-0.45-0.99751.15750.17670.3160.44790.1571-0.02110.07380.1278-0.0521-0.26580.2970.1688-10.0322.979642.2534
11-1.0246-4.95352.6151-2.52354.12516.6695-0.08840.2303-0.0476-0.24690.08510.0630.13450.05860.00330.0168-0.035-0.0792-0.327-0.0690.3415-12.90131.469619.0744
124.7559-0.05240.16252.2096-0.16333.2893-0.08510.7919-0.0429-0.42680.21930.1364-0.0909-0.0422-0.1342-0.1555-0.10470.0204-0.04510.0457-0.0581-22.250352.090212.3386
133.21680.91960.51362.82140.31191.71760.1071-0.57640.13730.54760.00910.37780.2815-0.292-0.1162-0.09310.05180.1933-0.02220.0437-0.154-26.135256.033139.4048
142.98853.3584-0.58524.1951-0.3821.2523-0.4840.050.13970.11070.52830.18560.3025-0.2066-0.0443-0.15240.1359-0.0511-0.031-0.10620.2712-28.606377.455526.9495
150.7499-0.6088-0.12881.3637-0.23390.1485-0.07860.186-0.2074-0.14050.0797-0.02490.02140.235-0.0011-0.042-0.02110.04690-0.0743-0.089922.958882.538718.4066
161.95640.9414-0.84713.5383-1.01370.14-0.24430.2122-0.0238-0.32010.2677-0.22-0.03640.2634-0.02340.0568-0.0489-0.07350.1154-0.1227-0.121931.138894.31150.1388
173.7143-0.9993-0.18234.75160.00732.3547-0.2013-0.29550.850.16730.20090.1276-0.51610.35640.0004-0.20440.1662-0.2936-0.3118-0.07690.2846-23.0845157.070620.1097
181.7113-0.54090.16346.17520.40423.8271-0.12510.28560.5485-0.98970.1707-0.2622-0.41060.225-0.0456-0.08090.0423-0.2135-0.09940.19070.0941-17.7989146.97180.182
191.3608-3.29330.4291-2.2751-0.13563.5815-0.0975-0.04130.09380.14170.16750.3073-0.23560.1522-0.070.09030.2428-0.1821-0.2076-0.0037-0.0242-26.3014138.31421.634
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33X-RAY DIFFRACTION33{ E|26 - E|115 }
34X-RAY DIFFRACTION34{ E|1 - E|25 E|116 - E|235 }
35X-RAY DIFFRACTION35{ E|236 - E|248 }
36X-RAY DIFFRACTION36{ E|249 - E|425 }
37X-RAY DIFFRACTION37{ E|487 - E|807 }
38X-RAY DIFFRACTION38{ E|808 - E|837 }
39X-RAY DIFFRACTION39{ E|838 - E|936 E|1055 - E|1101 }
40X-RAY DIFFRACTION40{ E|937 - E|1054 }
41X-RAY DIFFRACTION41{ F|26 - F|115 }
42X-RAY DIFFRACTION42{ F|1 - F|25 F|116 - F|235 }
43X-RAY DIFFRACTION43{ F|236 - F|248 }
44X-RAY DIFFRACTION44{ F|249 - F|425 }
45X-RAY DIFFRACTION45{ F|487 - F|807 }
46X-RAY DIFFRACTION46{ F|808 - F|837 }
47X-RAY DIFFRACTION47{ F|838 - F|936 F|1055 - F|1101 }
48X-RAY DIFFRACTION48{ F|937 - F|1054 }
49X-RAY DIFFRACTION49{ G|26 - G|115 }
50X-RAY DIFFRACTION50{ G|1 - G|25 G|116 - G|235 }
51X-RAY DIFFRACTION51{ G|236 - G|248 }
52X-RAY DIFFRACTION52{ G|249 - G|425 }
53X-RAY DIFFRACTION53{ G|487 - G|807 }
54X-RAY DIFFRACTION54{ G|808 - G|837 }
55X-RAY DIFFRACTION55{ G|838 - G|936 G|1055 - G|1101 }
56X-RAY DIFFRACTION56{ G|937 - G|1054 }
57X-RAY DIFFRACTION57{ H|26 - H|115 }
58X-RAY DIFFRACTION58{ H|1 - H|25 H|116 - H|235 }
59X-RAY DIFFRACTION59{ H|236 - H|248 }
60X-RAY DIFFRACTION60{ H|249 - H|425 }
61X-RAY DIFFRACTION61{ H|487 - H|807 }
62X-RAY DIFFRACTION62{ H|808 - H|837 }
63X-RAY DIFFRACTION63{ H|838 - H|936 H|1055 - H|1101 }
64X-RAY DIFFRACTION64{ H|937 - H|1054 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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