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- PDB-5x3f: Crystal structure of the YgjG-Protein A-Zpa963-PKA catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x3f
タイトルCrystal structure of the YgjG-Protein A-Zpa963-PKA catalytic domain
要素
  • Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
  • Zpa963,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / synthetic protein / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


diamine transaminase / putrescine-2-oxoglutarate transaminase / diamine transaminase activity / putrescine--2-oxoglutarate transaminase activity / L-lysine catabolic process / putrescine catabolic process / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events ...diamine transaminase / putrescine-2-oxoglutarate transaminase / diamine transaminase activity / putrescine--2-oxoglutarate transaminase activity / L-lysine catabolic process / putrescine catabolic process / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / RET signaling / Mitochondrial protein degradation / Ion homeostasis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cAMP-dependent protein kinase / IgG binding / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / cAMP-dependent protein kinase complex / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / protein kinase A regulatory subunit binding / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / sperm flagellum / plasma membrane raft / axoneme / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / sperm midpiece / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / pyridoxal phosphate binding / peptidyl-serine phosphorylation / manganese ion binding / cellular response to heat / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Putrescine aminotransferase / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain ...Putrescine aminotransferase / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / : / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / YSIRK type signal peptide / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / Immunoglobulin G-binding protein A / Putrescine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Youn, S.J. / Kwon, N.Y. / Lee, J.H. / Kim, J.H. / Lee, H. / Lee, J.O.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Construction of novel repeat proteins with rigid and predictable structures using a shared helix method.
著者: Youn, S.J. / Kwon, N.Y. / Lee, J.H. / Kim, J.H. / Choi, J. / Lee, H. / Lee, J.O.
履歴
登録2017年2月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
B: Zpa963,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9312
ポリマ－99,9312
非ポリマー00
水00
1
A: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
B: Zpa963,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha

A: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
B: Zpa963,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha

A: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
B: Zpa963,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha

A: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
B: Zpa963,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)399,7258
ポリマ－399,7258
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)140.518, 153.496, 205.714
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A / Putrescine--2-oxoglutaric acid transaminase / PATase / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A


分子量: 54451.414 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 7-453,220-269 / 変異: N222V, G240A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of Putrescine aminotransferase (UNP RESIDUES 7-453) and Immunoglobulin G-binding protein A (UNP RESIDUES 220-269)
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: K12 / 遺伝子: patA, ygjG, b3073, JW5510, spa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42588, UniProt: P38507, putrescine-2-oxoglutarate transaminase
#2: タンパク質 Zpa963,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 45479.789 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 97-156,UNP RESIDUES 11-343 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of Zpa963 and cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha (UNP RESIDUES 11-343)
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.84 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5 / 詳細: 91mM MES pH 5.5, 2.33M Na formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.38→50 Å / Num. obs: 31056 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.5 % / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 3.38→3.52 Å / 冗長度: 6.1 % / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UOY, 2M5A, 4NTS

4uoy

2m5a

4nts


解像度: 3.38→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 42.478 / SU ML: 0.288 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.371 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22732 1493 4.8 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.1918 29563 98.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 135.845 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.43 Å20 Å2-0 Å2
2--2.03 Å20 Å2
3---2.4 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.38→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6616 0 0 0 6616
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0196757
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5151.9659139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3885840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.71424.578308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.409151182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8081535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.21015
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215094
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.4797.2953366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.05610.9534204
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.9647.4383389
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.29327990
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.11236755
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded26.48856616
LS精密化 シェル解像度: 3.384→3.472 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 113 -
Rwork0.302 1927 -
obs--88.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3526-0.12250.34851.581-0.03611.97350.06450.34980.3156-0.35440.02730.2266-0.3016-0.2996-0.09180.27730.02920.02340.18470.11670.1398-7.2206-61.1492-27.1028
25.1798-0.89931.63062.536-0.47243.38740.30450.2874-1.149-0.5410.1129-0.09151.003-0.0788-0.41741.15610.0235-0.20450.51690.35871.035-61.0229-53.6584-56.8724
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 44
2X-RAY DIFFRACTION1A45 - 227
3X-RAY DIFFRACTION1A228 - 336
4X-RAY DIFFRACTION1A337 - 410
5X-RAY DIFFRACTION1A411 - 501
6X-RAY DIFFRACTION2B107 - 170
7X-RAY DIFFRACTION2B171 - 278
8X-RAY DIFFRACTION2B279 - 455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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