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- PDB-5u52: 2 helix minimized version of the B-domain from Protein A (Z34C0 b... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5u52 | |||||||||
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Title | 2 helix minimized version of the B-domain from Protein A (Z34C0 bound to IgG1 Fc (monoclinic form) | |||||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / 2 helix bundle / Protein A / B-domain / IgG1 fc | |||||||||
Function / homology | ![]() Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding ...Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / FCGR3A-mediated phagocytosis / antigen binding / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / blood microparticle / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Ultsch, M.H. / Eigenbrot, C. | |||||||||
![]() | ![]() Title: 3-2-1: Structural insights from stepwise shrinkage of a three-helix Fc-binding domain to a single helix. Authors: Ultsch, M. / Braisted, A. / Maun, H.R. / Eigenbrot, C. #1: ![]() Title: Mapping of the C1q binding site on rituxan, a chimeric antibody with a human IgG1 Fc. Authors: Idusogie, E.E. / Presta, L.G. / Gazzano-Santoro, H. / Totpal, K. / Wong, P.Y. / Ultsch, M. / Meng, Y.G. / Mulkerrin, M.G. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 180.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 24.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 35.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5u4yC ![]() 5u66C ![]() 1fc1S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 23693.762 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 262-469 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 4190.682 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.64 % / Description: Thin parallelepipeds. |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 20% PEG monomethyl ether 550, 0.1M bis-tris propane pH 6.5, 0.1M NaCl, 5mg/mL protein concentration. PH range: 6.0-7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 170 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PRINCETON 2K / Detector: CCD / Date: Oct 24, 1996 / Details: Monochromatic |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.942→30 Å / Num. obs: 65918 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 15 |
Reflection shell | Resolution: 1.942→2.02 Å / Redundancy: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.224 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 94.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1FC1 Resolution: 1.942→19.358 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Phase error: 21.93 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.942→19.358 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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