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- PDB-5tqs: Phospholipase C gamma-1 C-terminal SH2 domain bound to a phosphop... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 5tqs
タイトルPhospholipase C gamma-1 C-terminal SH2 domain bound to a phosphopeptide derived from the receptor tyrosine kinase ErbB2
要素
  • 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
  • Receptor protein-tyrosine kinase
キーワードHYDROLASE / SH2 / phospholipase / phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase C activity / phosphoinositide phospholipase C / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / RNA polymerase I core binding / immature T cell proliferation in thymus / phosphatidylinositol metabolic process / semaphorin receptor complex ...calcium-dependent phospholipase C activity / phosphoinositide phospholipase C / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / RNA polymerase I core binding / immature T cell proliferation in thymus / phosphatidylinositol metabolic process / semaphorin receptor complex / COP9 signalosome / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / ErbB-3 class receptor binding / phospholipid catabolic process / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / regulation of microtubule-based process / ERBB signaling pathway / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / phosphatidylinositol-mediated signaling / neuromuscular junction development / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of epithelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / coreceptor activity / ruffle / release of sequestered calcium ion into cytosol / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of cell adhesion / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / basal plasma membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of translation / positive regulation of epithelial cell proliferation / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / receptor tyrosine kinase binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cellular response to growth factor stimulus / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / lamellipodium / heart development / presynaptic membrane / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / in utero embryonic development / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / cell population proliferation / protein phosphorylation / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / : / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / : / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / SH3 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.876 Å
データ登録者Wuttke, D.S. / McKercher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB1121842 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Multimodal Recognition of Diverse Peptides by the C-Terminal SH2 Domain of Phospholipase C-gamma 1 Protein.
著者: McKercher, M.A. / Guan, X. / Tan, Z. / Wuttke, D.S.
履歴
登録2016年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年5月10日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
B: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
C: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
D: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
E: Receptor protein-tyrosine kinase
F: Receptor protein-tyrosine kinase
H: Receptor protein-tyrosine kinase
G: Receptor protein-tyrosine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9808
ポリマ－53,9808
非ポリマー00
水4,666259
1
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
E: Receptor protein-tyrosine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4952
ポリマ－13,4952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6200 Å2
手法PISA
2
B: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
F: Receptor protein-tyrosine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4952
ポリマ－13,4952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6380 Å2
手法PISA
3
C: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
G: Receptor protein-tyrosine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4952
ポリマ－13,4952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area730 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6380 Å2
手法PISA
4
D: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
H: Receptor protein-tyrosine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4952
ポリマ－13,4952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.320, 30.620, 104.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.120, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C- ...PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 11989.685 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 663-759 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PLCG1 / プラスミド: pET15b / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08487, phosphoinositide phospholipase C
#2: タンパク質・ペプチド
Receptor protein-tyrosine kinase


分子量: 1505.434 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 942-952 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B4DTR1, UniProt: P04626*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M sodium acetate (pH 5.5), 22% PEG MME 5000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.876→64.304 Å / Num. obs: 33698 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 25.07 Å2 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.102 / Rsym value: 0.086 / Net I/av σ(I): 4.902 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 112903
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.876-1.982.80.4331.5196.3
1.98-2.13.10.2892.3199.1
2.1-2.243.60.1923.5199.4
2.24-2.423.60.1394.9199.5
2.42-2.653.60.1026.4199.6
2.65-2.973.60.0847.6199.6
2.97-3.433.50.0698.5199.7
3.43-4.23.40.0688199.8
4.2-5.933.30.0697.8199.5
5.93-64.3043.20.0578.6199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.88 Å64.3 Å
Translation1.88 Å64.3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K44

4k44


解像度: 1.876→51.472 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 1684 5 %
Rwork0.1885 --
obs0.1909 33684 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 153.7 Å2 / Biso mean: 36.9937 Å2 / Biso min: 9.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.876→51.472 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3531 0 0 268 3799
Biso mean---36.12 -
残基数----426
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073623
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.824875
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005625
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5332171
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8762-1.93140.29991300.26062505263594
1.9314-1.99380.31491390.23252618275798
1.9938-2.0650.28581390.21692637277699
2.065-2.14770.2511380.2042628276699
2.1477-2.24550.23081410.19732677281899
2.2455-2.36380.2551400.20222663280399
2.3638-2.51190.28951400.1962653279399
2.5119-2.70590.22631390.19432658279799
2.7059-2.97820.24421430.19672703284699
2.9782-3.4090.20051430.176327192862100
3.409-4.29470.22661430.156527162859100
4.2947-51.49090.22251490.18712823297299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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