+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5i2l | ||||||
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Title | Structure of EF-hand containing protein | ||||||
Components | EF-hand domain-containing protein D2 | ||||||
Keywords | METAL BINDING PROTEIN / Calcium binding protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information RHOD GTPase cycle / cadherin binding / membrane raft / calcium ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Park, K.R. / Kwon, M.S. / An, J.Y. / Lee, J.G. / Youn, H.S. / Lee, Y. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Park, J.S. ...Park, K.R. / Kwon, M.S. / An, J.Y. / Lee, J.G. / Youn, H.S. / Lee, Y. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Park, J.S. / Lee, S.H. / Song, W.K. / Cheong, H. / Jun, C. / Eom, S.H. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2016 Title: Structural implications of Ca(2+)-dependent actin-bundling function of human EFhd2/Swiprosin-1. Authors: Park, K.R. / Kwon, M.S. / An, J.Y. / Lee, J.G. / Youn, H.S. / Lee, Y. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Park, J.S. / Lee, S.H. / Song, W.K. / Cheong, H.K. / Jun, C.D. / Eom, S.H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5i2l.cif.gz | 60.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5i2l.ent.gz | 42.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5i2l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5i2l_validation.pdf.gz | 403.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5i2l_full_validation.pdf.gz | 403.5 KB | Display | |
Data in XML | 5i2l_validation.xml.gz | 7.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5i2l_validation.cif.gz | 9.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i2/5i2l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i2/5i2l | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 13709.742 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 70-184 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EFHD2, SWS1 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q96C19 | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.99 Å3/Da / Density % sol: 33.19 % / Description: Rod shape |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 8.5 Details: 23% PEG 4000, 0.16M Na-acetate, 3% dioxane, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9796, 0.9793, 0.9716, 0.9873,1.0000 | ||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 3, 2009 | ||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. obs: 8999 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 13.1 | ||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.88 Å / Redundancy: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / % possible all: 97.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.85→36.75 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.66
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.73 Å / VDW probe radii: 1 Å / Bsol: 41.781 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→36.75 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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