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- PDB-5o0n: Deglycosylated Nogo Receptor with native disulfide structure 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o0n
タイトルDeglycosylated Nogo Receptor with native disulfide structure 4
要素Reticulon-4 receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / nervous system / signaling / leucine-rich repeat domain / disulfide structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Roundabout binding / neuronal signal transduction / ganglioside GM1 binding / chondroitin sulfate binding / neuregulin receptor activity / ganglioside GT1b binding / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / negative chemotaxis ...Roundabout binding / neuronal signal transduction / ganglioside GM1 binding / chondroitin sulfate binding / neuregulin receptor activity / ganglioside GT1b binding / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / negative chemotaxis / positive regulation of Rho protein signal transduction / axonal growth cone / axonogenesis / positive regulation of GTPase activity / dendritic shaft / axon guidance / presynapse / negative regulation of neuron projection development / signaling receptor activity / heparin binding / growth cone / perikaryon / cell surface receptor signaling pathway / neuron projection / membrane raft / external side of plasma membrane / neuronal cell body / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Reticulon-4 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Pronker, M.F. / Tas, R.P. / Vlieg, H.C. / Janssen, B.J.C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
NWOVidi 723.012.002 オランダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Nogo Receptor crystal structures with a native disulfide pattern suggest a novel mode of self-interaction.
著者: Pronker, M.F. / Tas, R.P. / Vlieg, H.C. / Janssen, B.J.C.
履歴
登録2017年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reticulon-4 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3286
ポリマ－36,0111
非ポリマー2,3175
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.630, 90.630, 45.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Reticulon-4 receptor / Nogo receptor / NgR / Nogo-66 receptor / Nogo66 receptor-1 / NgR1


分子量: 36011.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rtn4r, Ngr1, Nogor / プラスミド: pUPE107.03 / 詳細 (発現宿主): secretion signal peptide, / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): GntI-/- / 参照: UniProt: Q99PI8

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糖 , 3種, 3分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1_d3-e1_d6-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 8分子

#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Co-crystallization trial with mouse Nogo54, an extracellular construct derived from the NgR ligand Nogo-A (UNIPROT Q99P72, residues 1025-1078). Nogo54 was purified in 150 mM NaCl, 20 mM HEPES ...詳細: Co-crystallization trial with mouse Nogo54, an extracellular construct derived from the NgR ligand Nogo-A (UNIPROT Q99P72, residues 1025-1078). Nogo54 was purified in 150 mM NaCl, 20 mM HEPES pH 7.0 at a concentration of 3.3 mg/mL and mixed in a 1:1 molar ratio with Endo-Hf-deglycosylated NgRa at a concentration of 10 mg/mL. Crystals were grown in a condition of 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 25% (w/v) PEG3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→90.63 Å / Num. obs: 13084 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / CC1/2: 0.704 / Rsym value: 0.912 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OZN

1ozn


解像度: 2.5→90.63 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2479 650 4.98 %
Rwork0.2186 --
obs0.2201 13057 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→90.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2419 0 152 6 2577
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042646
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1233627
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.41016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052440
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003454
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5002-2.69320.34421350.30512450X-RAY DIFFRACTION100
2.6932-2.96430.39911280.31222456X-RAY DIFFRACTION100
2.9643-3.39330.43541240.30472465X-RAY DIFFRACTION100
3.3933-4.27520.24291200.2212495X-RAY DIFFRACTION100
4.2752-90.68960.18941430.17872541X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.4836-2.73530.07238.2995-0.74768.27260.3755-0.0344-1.59890.2664-0.1711.20771.4662-0.7199-0.26360.8552-0.1286-0.04420.7276-0.14311.220415.90840.780731.3059
28.2779-3.14480.57497.8336-0.37848.43550.42610.1283-0.57720.446-0.20010.97920.6107-0.6846-0.16730.4961-0.05350.03130.5405-0.11120.840814.778512.567931.9025
31.5928-1.71041.20268.3472-3.8919.26560.39710.4089-0.09520.0848-0.32080.2577-0.3766-0.0448-0.08770.44780.0520.05750.6656-0.13230.568918.427731.582122.4366
47.9659-2.2852-1.40988.8558-2.78126.89970.82011.1172-0.1102-1.4245-0.9985-0.43380.03361.12440.20460.98830.19110.1011.2315-0.02510.577322.880743.71244.8091
59.7159-1.0796-1.39896.0071-1.77727.7663-0.15242.30670.0666-2.75480.18290.036-0.27090.0535-0.06691.73270.36020.10051.62420.06710.802618.767148.9353-5.9321
63.9744-4.50742.55686.4548-5.45182.203-0.00611.2835-0.0876-0.696-0.36580.2205-0.00340.55210.28980.9544-0.0909-0.09910.94550.01660.9818.524861.8074.4614
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 25 through 57 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 58 through 116 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 117 through 237 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 238 through 290 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 291 through 308 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 309 through 339 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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