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万見
- PDB-1cdd: STRUCTURES OF APO AND COMPLEXED ESCHERICHIA COLI GLYCINAMIDE RIBO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cdd
タイトルSTRUCTURES OF APO AND COMPLEXED ESCHERICHIA COLI GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE TRANSFORMYLASE
要素PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE(FORMYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / DNA damage response / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Almassy, R.J. / Janson, C.A. / Kan, C.-C. / Hostomska, Z.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992
タイトル: Structures of apo and complexed Escherichia coli glycinamide ribonucleotide transformylase.
著者: Almassy, R.J. / Janson, C.A. / Kan, C.C. / Hostomska, Z.
#1: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1990
タイトル: De Novo Purine Nucleotide Biosynthesis: Cloning of Human and Avian Cdna'S Encoding the Trifunctional Glycinamide Ribonucleotide Synthetase-Aminoimidazole Ribonucleotide Synthetase- ...タイトル: De Novo Purine Nucleotide Biosynthesis: Cloning of Human and Avian Cdna'S Encoding the Trifunctional Glycinamide Ribonucleotide Synthetase-Aminoimidazole Ribonucleotide Synthetase-Glycinamide Ribonucleotide Transformylase by Functional Complementation in E. Coli
著者: Aimi, J. / Qiu, H. / Williams, J. / Zalkin, H. / Dixon, J.E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1987
タイトル: Identification and Nucleotide Sequence of a Gene Encoding 5'-Phosphoribosylglycinamide Transformylase in Escherichia Coli K12
著者: Smith, J.M. / Daum III, H.A.
履歴
登録1992年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
B: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7224
ポリマ－46,5332
非ポリマー1902
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17790 Å2
手法PISA
2
A: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

B: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7224
ポリマ－46,5332
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645-x+3/2,y-1/2,-z+1/21
Buried area2280 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area17620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.900, 97.600, 102.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: PRO B 204 - PRO B 205 OMEGA =212.30 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.19391, 0.33875, 0.92068), (0.43494, -0.81152, 0.3902), (0.87933, 0.47611, 0.01002)
ベクター: 112.79, 1.83, -101.45)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR MOLECULE 1 (CHAIN A) WHEN APPLIED TO MOLECULE 2 (CHAIN B) WITH AN RMS DEVIATION OF 0.83 ANGSTROMS FOR 189 CA COORDINATES (APPROXIMATELY A TWO-FOLD ROTATION, 184 DEGREES).

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE


分子量: 23266.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12
参照: UniProt: P08179, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.47 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1drop
31 mMdithiothreitol1drop
40.8 MNa+/K+ phosphate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. all: 124304 / Num. obs: 16623 / Rmerge(I) obs: 0.074

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor obs: 0.225 / 最高解像度: 2.8 Å
詳細: RESIDUES 210 - 212 IN CHAIN A HAVE HIGH TEMPERATURE FACTORS, ARE IN WEAK DENSITY, AND HAVE SIGNIFICANT DISORDER.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2908 0 10 0 2918
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d4.1
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 15431 / σ(F): 0.5 / Rfactor obs: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg4.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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