+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o0l | ||||||
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Title | Deglycosylated Nogo Receptor with native disulfide structure 2 | ||||||
Components | Reticulon-4 receptor | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / nervous system / signaling / leucine-rich repeat domain / disulfide structure | ||||||
Function / homology | Function and homology information Roundabout binding / neuronal signal transduction / ganglioside GM1 binding / chondroitin sulfate binding / neuregulin receptor activity / ganglioside GT1b binding / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / negative chemotaxis ...Roundabout binding / neuronal signal transduction / ganglioside GM1 binding / chondroitin sulfate binding / neuregulin receptor activity / ganglioside GT1b binding / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / negative chemotaxis / positive regulation of Rho protein signal transduction / axonal growth cone / axonogenesis / positive regulation of GTPase activity / dendritic shaft / axon guidance / presynapse / negative regulation of neuron projection development / signaling receptor activity / heparin binding / growth cone / perikaryon / cell surface receptor signaling pathway / neuron projection / membrane raft / external side of plasma membrane / neuronal cell body / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.511 Å | ||||||
Authors | Pronker, M.F. / Janssen, B.J.C. | ||||||
Funding support | Netherlands, 1items
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Citation | Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2017 Title: Nogo Receptor crystal structures with a native disulfide pattern suggest a novel mode of self-interaction. Authors: Pronker, M.F. / Tas, R.P. / Vlieg, H.C. / Janssen, B.J.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5o0l.cif.gz | 249.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5o0l.ent.gz | 201.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5o0l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5o0l_validation.pdf.gz | 469.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5o0l_full_validation.pdf.gz | 475.1 KB | Display | |
Data in XML | 5o0l_validation.xml.gz | 23.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5o0l_validation.cif.gz | 31.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/5o0l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/5o0l | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5o0kC 5o0mC 5o0nC 5o0oC 5o0pC 5o0qC 5o0rC 1oznS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36011.207 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Rtn4r, Ngr1, Nogor / Plasmid: pUPE107.03 Details (production host): secretion signal peptide, C-terminal His6 Cell line (production host): HEK293 GntI- / Organ (production host): KIDNEY / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q99PI8 #2: Sugar | ChemComp-NAG / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.34 Å3/Da / Density % sol: 47.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4 Details: Result of a co-crystallization trial with the Endo-Hf-deglycosylated extracellular domain of mouse MAG (UNIPROT P20917, residues 20-508) in SEC buffer, mixed at equimolar stoichiometry. NgRa ...Details: Result of a co-crystallization trial with the Endo-Hf-deglycosylated extracellular domain of mouse MAG (UNIPROT P20917, residues 20-508) in SEC buffer, mixed at equimolar stoichiometry. NgRa was also Endo-Hf-deglycosylated. Crystals were grown in a condition of 0.5 M LiCl, 0.05 M citric acid pH 4.0, 15 % (w/v) PEG6000. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 17, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.51→38.6 Å / Num. obs: 20826 / % possible obs: 94.6 % / Redundancy: 2.8 % / CC1/2: 0.992 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 12.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.51→2.62 Å / Redundancy: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / CC1/2: 0.564 / Rsym value: 0.561 / % possible all: 89.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1OZN Resolution: 2.511→38.404 Å / SU ML: 0.35 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 25.81
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.511→38.404 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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