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- PDB-5g52: Crystallographic structure of full particle of Deformed Wing Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g52
タイトルCrystallographic structure of full particle of Deformed Wing Virus
要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
キーワードVIRUS / PICORNAVIRALES / IFLAVIRIDAE / IFLAVIRUS / DWV CAPSID / P JELLYROLL / CATALYTIC SITE PROTEASE / LIPASE ESTERASE RECEPTO
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity ...viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase ...Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種DEFORMED WING VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.802 Å
データ登録者Skubnik, K. / Novacek, J. / Fuzik, T. / Pridal, A. / Paxton, R. / Plevka, P.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structure of deformed wing virus, a major honey bee pathogen.
著者: Karel Škubník / Jiří Nováček / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Robert J Paxton / Pavel Plevka /
要旨: The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) ...The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) from the family , together with its vector, the mite , is likely the major threat to the world's honey bees. However, lack of knowledge of the atomic structures of iflaviruses has hindered the development of effective treatments against them. Here, we present the virion structures of DWV determined to a resolution of 3.1 Å using cryo-electron microscopy and 3.8 Å by X-ray crystallography. The C-terminal extension of capsid protein VP3 folds into a globular protruding (P) domain, exposed on the virion surface. The P domain contains an Asp-His-Ser catalytic triad that is, together with five residues that are spatially close, conserved among iflaviruses. These residues may participate in receptor binding or provide the protease, lipase, or esterase activity required for entry of the virus into a host cell. Furthermore, nucleotides of the DWV RNA genome interact with VP3 subunits. The capsid protein residues involved in the RNA binding are conserved among honey bee iflaviruses, suggesting a putative role of the genome in stabilizing the virion or facilitating capsid assembly. Identifying the RNA-binding and putative catalytic sites within the DWV virion structure enables future analyses of how DWV and other iflaviruses infect insect cells and also opens up possibilities for the development of antiviral treatments.
履歴
登録2016年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月29日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9364
ポリマ－99,6123
非ポリマー3241
水00
1
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,996,189240
ポリマ－5,976,738180
非ポリマー19,45160
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 500 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)499,68220
ポリマ－498,06115
非ポリマー1,6215
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 600 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)599,61924
ポリマ－597,67418
非ポリマー1,9456
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)360.131, 360.131, 360.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrix
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55generate(0.309, 0.5, -0.809), (0.5, -0.809, -0.309), (-0.809, -0.309, -0.5)
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58generate(0.309, 0.5, 0.809), (0.5, -0.809, 0.309), (0.809, 0.309, -0.5)
59generate(1), (-1), (-1)
60generate(-1), (-1), (1)

-
要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 27123.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEFORMED WING VIRUS (ウイルス) / 参照: UniProt: Q8B3M2*PLUS
#2: タンパク質 VP2


分子量: 28005.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEFORMED WING VIRUS (ウイルス) / 参照: UniProt: Q8B3M2*PLUS
#3: タンパク質 VP3


分子量: 44483.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEFORMED WING VIRUS (ウイルス) / 参照: UniProt: Q8B3M2*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P
配列の詳細SEQUENCE TO THE UNIPROT WILL BE UPLOAD SOON.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶解説: MODEL WAS USED FROM CRYOEM RECONSTRUCTION
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.8 M POTASSIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE, 0.8 M SODIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE, 0.1 M SODIUM HEPES, 7.5 PH

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
詳細: KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BI-MORPH MIRRORS PLUS CHANNEL
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY COOLED MONOCHROMATOR CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→29.8 Å / Num. obs: 56889 / % possible obs: 75.7 % / Observed criterion σ(I): 0.9 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.8→3.91 Å / 冗長度: 1.78 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 76.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.802→29.805 Å / SU ML: 0.68 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3224 2844 5 %
Rwork0.2828 --
obs0.2849 56873 75.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.802→29.805 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7025 0 20 0 7045
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00836215
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.46649380
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.21513010
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0555355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0066385
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8016-3.8670.40541430.35652673X-RAY DIFFRACTION75
3.867-3.93720.3491310.34452732X-RAY DIFFRACTION77
3.9372-4.01270.37041540.32912697X-RAY DIFFRACTION76
4.0127-4.09440.34851300.3172700X-RAY DIFFRACTION75
4.0944-4.18320.35751440.31482743X-RAY DIFFRACTION76
4.1832-4.28030.32831460.30682720X-RAY DIFFRACTION76
4.2803-4.3870.29431510.28932733X-RAY DIFFRACTION76
4.387-4.50520.31591330.27382769X-RAY DIFFRACTION78
4.5052-4.63730.30691510.27832702X-RAY DIFFRACTION76
4.6373-4.78640.33021500.27182777X-RAY DIFFRACTION77
4.7864-4.95670.32851330.26852764X-RAY DIFFRACTION77
4.9567-5.15420.31671400.27092727X-RAY DIFFRACTION76
5.1542-5.38750.31350.2712750X-RAY DIFFRACTION76
5.3875-5.66970.35191440.26782701X-RAY DIFFRACTION75
5.6697-6.02220.34731430.28882712X-RAY DIFFRACTION76
6.0222-6.48280.29241490.27152757X-RAY DIFFRACTION77
6.4828-7.12710.29331590.26532731X-RAY DIFFRACTION75
7.1271-8.140.28361290.24642641X-RAY DIFFRACTION73
8.14-10.1870.24811310.21922583X-RAY DIFFRACTION71
10.187-29.80560.32551480.25782417X-RAY DIFFRACTION66

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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