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万見
- PDB-5ekf: Crystallization and X-ray Diffraction Data Collection of Importin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ekf
タイトルCrystallization and X-ray Diffraction Data Collection of Importin-alpha from Mus musculus Complexed with a XPG NLS Peptide, fragment 1
要素
  • DNA repair protein complementing XP-G cells
  • Importin subunit alpha-1
キーワードPROTEIN BINDING / Importin alpha / nuclear import pathway / nuclear localization sequence (NLS) / DNA repair proteins / nucleotide excision repair / XPG protein
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / bubble DNA binding / regulation of catalytic activity / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / response to UV-C ...nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / bubble DNA binding / regulation of catalytic activity / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / response to UV-C / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / RNA polymerase II complex binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / enzyme activator activity / DNA endonuclease activity / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / cytoplasmic stress granule / Dual incision in TC-NER / protein import into nucleus / host cell / chromosome / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / endonuclease activity / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / postsynaptic density / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / PIN-like domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-5 / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Barros, A.C. / Takeda, A.A.S. / Fontes, M.R.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural and Calorimetric Studies Demonstrate that Xeroderma Pigmentosum Type G (XPG) Can Be Imported to the Nucleus by a Classical Nuclear Import Pathway via a Monopartite NLS Sequence.
著者: Barros, A.C. / Takeda, A.A. / Dreyer, T.R. / Velazquez-Campoy, A. / Kobe, B. / Fontes, M.R.
履歴
登録2015年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA repair protein complementing XP-G cells
C: DNA repair protein complementing XP-G cells
A: Importin subunit alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8973
ポリマ－60,8973
非ポリマー00
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area17390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.589, 89.542, 99.801
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド DNA repair protein complementing XP-G cells / DNA excision repair protein ERCC-5 / Xeroderma pigmentosum group G-complementing protein


分子量: 2783.169 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1054-1077 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P28715
#2: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 55330.566 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-529 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.6-0.7 M sodium citrate, 10 mM DTT / PH範囲: 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.964→40 Å / Num. obs: 50196 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.3 % / Net I/σ(I): 10.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化解像度: 2→39.295 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1918 1924 4.01 %
Rwork0.1712 --
obs0.172 47972 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.295 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3228 0 0 189 3417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073306
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0754520
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3931165
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005577
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.27771350.24493235X-RAY DIFFRACTION99
2.05-2.10540.28761330.22243216X-RAY DIFFRACTION99
2.1054-2.16740.22131370.19553247X-RAY DIFFRACTION99
2.1674-2.23740.23131350.18883251X-RAY DIFFRACTION99
2.2374-2.31730.21771370.1793245X-RAY DIFFRACTION99
2.3173-2.41010.23161350.18373249X-RAY DIFFRACTION100
2.4101-2.51970.20751370.17853258X-RAY DIFFRACTION99
2.5197-2.65260.24091370.19293276X-RAY DIFFRACTION100
2.6526-2.81870.21091370.18793284X-RAY DIFFRACTION99
2.8187-3.03630.20131370.19883281X-RAY DIFFRACTION99
3.0363-3.34170.2121380.19133287X-RAY DIFFRACTION100
3.3417-3.82490.21291390.1723339X-RAY DIFFRACTION100
3.8249-4.81760.14771400.14183363X-RAY DIFFRACTION100
4.8176-39.30210.16831470.15853517X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0114-0.008-0.0060.0498-0.04940.0672-0.06950.10620.6725-0.13460.07120.161-0.19940.33260.00040.572-0.053-0.00630.666-0.1730.698341.915656.696541.4666
20.17130.0804-0.15780.51740.14390.53550.00560.244-0.4017-0.1739-0.11790.84920.2448-0.5611-0.00960.60120.0205-0.03920.6503-0.06290.634736.86583.90158.1826
30.88970.268-0.3890.89180.44110.54950.19270.0630.3129-0.2381-0.06810.0207-0.2586-0.118-0.00010.580.04340.06890.4527-0.00490.458945.1794100.100666.1785
40.86520.1943-0.03951.87960.43280.78380.05970.0269-0.03990.09220.01130.1006-0.0525-0.01460.00010.39410.00120.00530.38790.00290.343542.981876.562765.3616
51.78520.61571.25811.57291.11551.55090.04080.4399-0.2149-0.09360.1298-0.33250.03080.30740.00120.41340.01640.04260.5262-0.08690.515632.106253.698537.2341
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN B AND RESID 1069:1074 )B1069 - 1074
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND RESID 1067:1076 )C1067 - 1076
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 72:133 )A72 - 133
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 134:278 )A134 - 278
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 279:496 )A279 - 496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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