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- PDB-5ddj: Crystal structure of recombinant foot-and-mouth-disease virus O1M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ddj
タイトルCrystal structure of recombinant foot-and-mouth-disease virus O1M-S2093Y empty capsid
要素
  • Foot and mouth disease virus, VP1
  • Foot and mouth disease virus, VP2
  • Foot and mouth disease virus, VP3
  • Genome polyprotein
キーワードVIRUS / foot and mouth disease virus / picornavirus / aphthovirus / vaccine
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / regulation of translation / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing ...symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / regulation of translation / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing / host cell endoplasmic reticulum membrane / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Foot-And-Mouth Disease Virus, subunit 4 / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type ...Foot-And-Mouth Disease Virus, subunit 4 / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Few Secondary Structures / Irregular / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Foot-and-mouth disease virus - type O (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kotecha, A. / Seago, J. / Scott, K. / Burman, A. / Loureiro, S. / Ren, J. / Porta, C. / Ginn, H.M. / Jackson, T. / Perez-Martin, E. ...Kotecha, A. / Seago, J. / Scott, K. / Burman, A. / Loureiro, S. / Ren, J. / Porta, C. / Ginn, H.M. / Jackson, T. / Perez-Martin, E. / Siebert, C.A. / Paul, G. / Huiskonen, J.T. / Jones, I.M. / Esnouf, R.M. / Fry, E.E. / Maree, F.F. / Charleston, B. / Stuart, D.I.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust089755 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Structure-based energetics of protein interfaces guides foot-and-mouth disease virus vaccine design.
著者: Abhay Kotecha / Julian Seago / Katherine Scott / Alison Burman / Silvia Loureiro / Jingshan Ren / Claudine Porta / Helen M Ginn / Terry Jackson / Eva Perez-Martin / C Alistair Siebert / ...著者: Abhay Kotecha / Julian Seago / Katherine Scott / Alison Burman / Silvia Loureiro / Jingshan Ren / Claudine Porta / Helen M Ginn / Terry Jackson / Eva Perez-Martin / C Alistair Siebert / Guntram Paul / Juha T Huiskonen / Ian M Jones / Robert M Esnouf / Elizabeth E Fry / Francois F Maree / Bryan Charleston / David I Stuart /
要旨: Virus capsids are primed for disassembly, yet capsid integrity is key to generating a protective immune response. Foot-and-mouth disease virus (FMDV) capsids comprise identical pentameric protein ...Virus capsids are primed for disassembly, yet capsid integrity is key to generating a protective immune response. Foot-and-mouth disease virus (FMDV) capsids comprise identical pentameric protein subunits held together by tenuous noncovalent interactions and are often unstable. Chemically inactivated or recombinant empty capsids, which could form the basis of future vaccines, are even less stable than live virus. Here we devised a computational method to assess the relative stability of protein-protein interfaces and used it to design improved candidate vaccines for two poorly stable, but globally important, serotypes of FMDV: O and SAT2. We used a restrained molecular dynamics strategy to rank mutations predicted to strengthen the pentamer interfaces and applied the results to produce stabilized capsids. Structural analyses and stability assays confirmed the predictions, and vaccinated animals generated improved neutralizing-antibody responses to stabilized particles compared to parental viruses and wild-type capsids.
履歴
登録2015年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22015年10月14日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Foot and mouth disease virus, VP1
2: Foot and mouth disease virus, VP2
3: Foot and mouth disease virus, VP3
4: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2974
ポリマ－80,2974
非ポリマー00
水00
1
1: Foot and mouth disease virus, VP1
2: Foot and mouth disease virus, VP2
3: Foot and mouth disease virus, VP3
4: Genome polyprotein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,817,805240
ポリマ－4,817,805240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: Foot and mouth disease virus, VP1
2: Foot and mouth disease virus, VP2
3: Foot and mouth disease virus, VP3
4: Genome polyprotein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 401 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)401,48420
ポリマ－401,48420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: Foot and mouth disease virus, VP1
2: Foot and mouth disease virus, VP2
3: Foot and mouth disease virus, VP3
4: Genome polyprotein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 482 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)481,78024
ポリマ－481,78024
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)344.080, 344.080, 344.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.5, -0.809017, 0.309017), (0.809017, 0.309017, -0.5), (0.309017, 0.5, 0.809017)
3generate(-0.309017, -0.5, 0.809017), (0.5, -0.809017, -0.309017), (0.809017, 0.309017, 0.5)
4generate(-0.309017, 0.5, 0.809017), (-0.5, -0.809017, 0.309017), (0.809017, -0.309017, 0.5)
5generate(0.5, 0.809017, 0.309017), (-0.809017, 0.309017, 0.5), (0.309017, -0.5, 0.809017)

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要素

#1: タンパク質 Foot and mouth disease virus, VP1


分子量: 23207.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus - type O (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): BHK-21, Clone 13 / 発現宿主: MESOCRICETUS AURATUS (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK-21 / 参照: UniProt: Q6PMW3
#2: タンパク質 Foot and mouth disease virus, VP2


分子量: 24417.510 Da / 分子数: 1 / Mutation: S93Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus - type O (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): BHK-21, Clone 13 / 発現宿主: MESOCRICETUS AURATUS (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK-21 / 参照: UniProt: Q6PMW3
#3: タンパク質 Foot and mouth disease virus, VP3


分子量: 23905.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus - type O (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): BHK-21, Clone 13 / 発現宿主: MESOCRICETUS AURATUS (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK-21 / 参照: UniProt: Q6PMW3
#4: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 8766.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus - type O (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): BHK-21, Clone 13 / 発現宿主: MESOCRICETUS AURATUS (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK-21 / 参照: UniProt: Q6PMW3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.5 M ammonium sulphate, 100 mM bis-Tris Propane, pH 7.0
PH範囲: 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 1.5 % / 数: 67562 / Rmerge(I) obs: 0.427 / Χ2: 0.93 / D res high: 3.5 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 45271 / % possible obs: 53.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.535010.141.1421.6
5.987.5310.3540.9531.6
5.235.9810.460.9391.5
4.755.2310.4640.9281.5
4.414.7510.430.9081.5
4.154.4110.4680.9031.5
3.944.1510.60.8831.5
3.773.9410.6950.861.4
3.633.7710.790.7871.5
3.53.6310.9380.8671.4
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 45271 / % possible obs: 53.2 % / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.427 / Χ2: 0.928 / Net I/av σ(I): 1.547 / Net I/σ(I): 1.7 / Num. measured all: 67562
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.5-3.631.40.93840250.86747.9
3.63-3.771.50.7942970.78750.8
3.77-3.941.40.69542420.8650.1
3.94-4.151.50.643670.88351.6
4.15-4.411.50.46845970.90354.4
4.41-4.751.50.4346100.90854.3
4.75-5.231.50.46445720.92853.7
5.23-5.981.50.4647340.93955.7
5.98-7.531.60.35450070.95358.5
7.53-501.60.1448201.14255.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FOD

1fod


解像度: 3.5→49.664 Å / 交差検証法: NONE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rwork0.361 65914 -
Rfree-0 0 %
obs-65914 77.8 %
溶媒の処理Bsol: 75.2315 Å2
原子変位パラメータBiso max: 135.49 Å2 / Biso mean: 47.2234 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→49.664 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5132 0 0 0 5132
残基数----660
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.7054
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it10.4456
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it11.2438
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it15.57812
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
3.5-3.630.34736118X-RAY DIFFRACTION1072.8
3.63-3.770.35266361X-RAY DIFFRACTION1075.4
3.77-3.940.35586274X-RAY DIFFRACTION1074.8
3.94-4.150.34836433X-RAY DIFFRACTION1076.3
4.15-4.410.35096737X-RAY DIFFRACTION1079.7
4.41-4.750.35796717X-RAY DIFFRACTION1079.5
4.75-5.230.34116654X-RAY DIFFRACTION1078.3
5.23-5.980.35186733X-RAY DIFFRACTION1079.6
5.98-7.530.37927038X-RAY DIFFRACTION1082.5
7.53-49.660.40056849X-RAY DIFFRACTION1078.6
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.paramCNS_TOPPAR:carbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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