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- PDB-5d52: In meso in situ serial X-ray crystallography structure of insulin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d52
タイトルIn meso in situ serial X-ray crystallography structure of insulin at room temperature
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / positive regulation of lipoprotein lipase activity / lactate biosynthetic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of glycogen catabolic process / lipid biosynthetic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of DNA replication / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / protease binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Huang, C.-Y. / Olieric, V. / Warshamanage, R. / Diederichs, K. / Wang, M. / Caffrey, M.
資金援助 アイルランド, 1件
組織認可番号国
Science Foundation Ireland12/IA/1255 アイルランド
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: In meso in situ serial X-ray crystallography of soluble and membrane proteins at cryogenic temperatures.
著者: Huang, C.Y. / Olieric, V. / Ma, P. / Howe, N. / Vogeley, L. / Liu, X. / Warshamanage, R. / Weinert, T. / Panepucci, E. / Kobilka, B. / Diederichs, K. / Wang, M. / Caffrey, M.
履歴
登録2015年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9784
ポリマ－5,7882
非ポリマー1902
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area3710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.710, 79.710, 79.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-102-

PO4

21B-102-

PO4

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 0.1-0.2 M sodium phosphate, pH 5.5-6.1, and 33-38 %(w/v) PEG400
PH範囲: pH 5.5-6.1

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 7975 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.2 % / Net I/σ(I): 6.96
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 13 % / Mean I/σ(I) obs: 0.88 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9ins

9ins


解像度: 1.8→39.855 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2136 406 5.09 %
Rwork0.1739 --
obs0.176 7975 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→39.855 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数403 0 10 30 443
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012436
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.094593
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.795151
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05966
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00575
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8005-2.0610.31521330.26922482X-RAY DIFFRACTION100
2.061-2.59660.20271300.18662511X-RAY DIFFRACTION100
2.5966-39.86470.19611430.14652576X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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