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万見
- PDB-5brk: pMob1-Lats1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5brk
タイトルpMob1-Lats1 complex
要素
  • MOB kinase activator 1A
  • Serine/threonine-protein kinase LATS1
キーワードTransferase/Signaling protein / pMob1 / Lats1 / Hippo / Transferase-Signaling protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / sister chromatid segregation / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of actin filament polymerization / hippo signaling / regulation of postsynaptic density assembly / mammary gland epithelial cell differentiation ...inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / sister chromatid segregation / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of actin filament polymerization / hippo signaling / regulation of postsynaptic density assembly / mammary gland epithelial cell differentiation / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / regulation of organ growth / Signaling by Hippo / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / microtubule organizing center / protein kinase activator activity / regulation of protein-containing complex assembly / keratinocyte differentiation / hormone-mediated signaling pathway / protein serine/threonine kinase activator activity / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / G1/S transition of mitotic cell cycle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / intracellular protein localization / midbody / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynapse / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase LATS1, catalytic domain / : / MOB kinase activator / MOB kinase activator family / MOB kinase activator superfamily / Mob1/phocein family / Mob1/phocein family / : / UBA/TS-N domain / Protein kinase, C-terminal ...Serine/threonine-protein kinase LATS1, catalytic domain / : / MOB kinase activator / MOB kinase activator family / MOB kinase activator superfamily / Mob1/phocein family / Mob1/phocein family / : / UBA/TS-N domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase LATS1 / MOB kinase activator 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ni, L. / Luo, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM085004 米国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for Mob1-dependent activation of the core Mst-Lats kinase cascade in Hippo signaling.
著者: Ni, L. / Zheng, Y. / Hara, M. / Pan, D. / Luo, X.
履歴
登録2015年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MOB kinase activator 1A
B: Serine/threonine-protein kinase LATS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1173
ポリマ－39,0522
非ポリマー651
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.833, 73.338, 53.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Dimer by Gel Filtration

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要素

#1: タンパク質 MOB kinase activator 1A / Mob1 alpha / Mob1A / Mob1 homolog 1B / Mps one binder kinase activator-like 1B


分子量: 25563.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MOB1A, C2orf6, MOB4B, MOBK1B, MOBKL1B / プラスミド: pGEX-6P / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) T1 / 参照: UniProt: Q9H8S9
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase LATS1 / Large tumor suppressor homolog 1 / WARTS protein kinase / h-warts


分子量: 13488.567 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 602-704 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LATS1, WARTS / プラスミド: pET29a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) T1
参照: UniProt: O95835, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / Density meas: 0.172 Mg/m3 / 溶媒含有率: 49.08 % / 解説: rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.2 M di-Ammonium citrate 20% (W/V) PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月11日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 15456 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 16.51
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.468 / Mean I/σ(I) obs: 0.428 / % possible all: 80.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→41.057 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.28 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2205 2564 10.04 %Random selection
Rwork0.1857 ---
obs0.1892 13818 80.89 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.057 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2133 0 1 64 2198
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7982938
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.367828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03311
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.33530.2594710.2163589X-RAY DIFFRACTION37
2.3353-2.3830.3234880.2201811X-RAY DIFFRACTION52
2.383-2.43480.25391030.2162935X-RAY DIFFRACTION58
2.4348-2.49140.21411070.2264940X-RAY DIFFRACTION61
2.4914-2.55370.28661120.2111044X-RAY DIFFRACTION66
2.5537-2.62270.29641250.21931072X-RAY DIFFRACTION70
2.6227-2.69990.30461350.22581209X-RAY DIFFRACTION75
2.6999-2.7870.27571350.23231227X-RAY DIFFRACTION79
2.787-2.88660.2591390.20581305X-RAY DIFFRACTION83
2.8866-3.00220.24011620.20641450X-RAY DIFFRACTION90
3.0022-3.13870.27661700.21021491X-RAY DIFFRACTION94
3.1387-3.30420.21171660.20941516X-RAY DIFFRACTION97
3.3042-3.51110.2331720.17971544X-RAY DIFFRACTION98
3.5111-3.7820.19691720.16991564X-RAY DIFFRACTION99
3.782-4.16230.21131750.15711580X-RAY DIFFRACTION100
4.1623-4.76380.17031750.14751555X-RAY DIFFRACTION100
4.7638-5.99890.17981790.16241588X-RAY DIFFRACTION100
5.9989-41.0640.20271780.18781559X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1356-0.8789-0.0872.68472.8917.6628-0.361-0.12090.0081-0.7766-0.11710.40760.6119-0.11880.13360.66910.01590.03370.2845-0.0120.347127.136928.7763-9.8575
22.0161-0.4034-1.23484.99960.68724.4941-0.02490.2098-0.154-0.2905-0.205-0.05440.49650.04480.08060.23330.0020.00660.2605-0.01510.193128.46932.38486.7412
32.9983-0.3806-1.10964.87020.21184.37630.2218-0.14330.012-0.22-0.3225-0.6410.13720.05360.01970.13680.00710.01490.26310.04190.19229.631936.65157.6498
42.3526-0.3565-0.91194.56090.39672.6101-0.14980.5056-0.1429-0.82360.00220.97720.2828-0.8730.01660.4067-0.1183-0.09950.3413-0.06550.237518.583233.94822.6491
51.8921-2.6624-1.99363.79383.56993.8321-0.1329-0.0086-0.31360.0482-0.14720.84030.1376-0.30650.26160.2363-0.03820.04130.23330.00240.28513.624741.740223.5887
69.1322-6.3491-3.14724.97023.38484.41370.3945-0.04810.3513-0.3584-0.0353-0.0822-0.6012-0.1266-0.26010.4179-0.07890.07030.2261-0.04490.171319.968156.697424.5581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 30 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 31 through 127 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 128 through 172 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 173 through 212 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 635 through 671 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 672 through 698 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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