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Yorodumi- PDB-5brm: Structural basis for Mob1-dependent activation of the core Mst-La... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5brm | ||||||
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Title | Structural basis for Mob1-dependent activation of the core Mst-Lats kinase cascade in Hippo signaling | ||||||
Components |
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Keywords | Transferase/Signaling Protein / Mst2 / Mob1 / Hippo / Transferase-Signaling Protein complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / protein localization to centrosome ...cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / protein localization to centrosome / organ growth / hepatocyte apoptotic process / protein kinase activator activity / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of fat cell differentiation / canonical Wnt signaling pathway / JNK cascade / protein serine/threonine kinase activator activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / epithelial cell proliferation / central nervous system development / protein tetramerization / positive regulation of JNK cascade / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / apoptotic process / magnesium ion binding / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.651 Å | ||||||
Authors | Luo, X. / Ni, L. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Genes Dev. / Year: 2015 Title: Structural basis for Mob1-dependent activation of the core Mst-Lats kinase cascade in Hippo signaling. Authors: Ni, L. / Zheng, Y. / Hara, M. / Pan, D. / Luo, X. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 5brm_full_validation.pdf.gz | 562 KB | Display | |
Data in XML | 5brm_validation.xml.gz | 37.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5brm_validation.cif.gz | 50.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/5brm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/5brm | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5brkC 1pi1S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 20724.754 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 41-216 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MOB1A, C2orf6, MOB4B, MOBK1B, MOBKL1B / Plasmid: pGEX-6p / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9H8S9 #2: Protein/peptide | Mass: 3778.892 Da / Num. of mol.: 9 / Fragment: UNP residues 371-401 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) References: UniProt: Q13188, non-specific serine/threonine protein kinase #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 50.91 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 2.4 M Na Malonate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97929 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 11, 2013 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97929 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.65→40 Å / Num. obs: 46680 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 11 % / Biso Wilson estimate: 38.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 0.963 / Net I/av σ(I): 25.585 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 512365 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1pi1 Resolution: 2.651→39.295 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5 / Phase error: 27.15 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 172.2 Å2 / Biso mean: 56.5769 Å2 / Biso min: 10.42 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.651→39.295 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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