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- PDB-5ao3: Crystal structure of human SAMHD1 (amino acid residues 115-626) b... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ao3 | ||||||
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Title | Crystal structure of human SAMHD1 (amino acid residues 115-626) bound to GTP | ||||||
![]() | DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE TRIPHOSPHOHYDROLASE SAMHD1 | ||||||
![]() | HYDROLASE / DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE TRIPHOSPHOHYDROLASE / HIV RESTRICTION FACTOR | ||||||
Function / homology | ![]() Nucleotide catabolism / Hydrolases; Acting on ester bonds; Triphosphoric-monoester hydrolases / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / triphosphoric monoester hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / tetraspanin-enriched microdomain / DNA strand resection involved in replication fork processing / deoxyribonucleotide catabolic process ...Nucleotide catabolism / Hydrolases; Acting on ester bonds; Triphosphoric-monoester hydrolases / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / triphosphoric monoester hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / tetraspanin-enriched microdomain / DNA strand resection involved in replication fork processing / deoxyribonucleotide catabolic process / dGTP catabolic process / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / RNA nuclease activity / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / protein homotetramerization / defense response to virus / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schwefel, D. / Taylor, I.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Phospho-Dependent Regulation of Samhd1 Oligomerisation Couples Catalysis and Restriction. Authors: Arnold, L.H. / Groom, H.C.T. / Kunzelmann, S. / Schwefel, D. / Caswell, S.J. / Ordonez, P. / Mann, M.C. / Rueschenbaum, S. / Goldstone, D.C. / Pennell, S. / Howell, S.A. / Stoye, J.P. / ...Authors: Arnold, L.H. / Groom, H.C.T. / Kunzelmann, S. / Schwefel, D. / Caswell, S.J. / Ordonez, P. / Mann, M.C. / Rueschenbaum, S. / Goldstone, D.C. / Pennell, S. / Howell, S.A. / Stoye, J.P. / Webb, M. / Taylor, I.A. / Bishop, K.N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 579.4 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 62 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 83.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5ao0C ![]() 5ao1C ![]() 5ao2C ![]() 5ao4C ![]() 3u1nS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 62274.141 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP RESIDUES 115-626 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9Y3Z3, Hydrolases; Acting on ester bonds; Triphosphoric-monoester hydrolases #2: Chemical | ChemComp-FE / #3: Chemical | ChemComp-GTP / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.61 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS / Detector: PIXEL |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→30 Å / Num. obs: 45153 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 1.73 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.52 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.18 Å / Redundancy: 1.69 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 83.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3U1N Resolution: 3.004→29.657 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.99 / Phase error: 27.73 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.004→29.657 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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