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Yorodumi- PDB-5ao1: Crystal structure of human SAMHD1 (amino acid residues 115-583) b... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5ao1 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of human SAMHD1 (amino acid residues 115-583) bound to ddGTP | ||||||
Components | DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE TRIPHOSPHOHYDROLASE SAMHD1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE TRIPHOSPHOHYDROLASE / HIV RESTRICTION FACTOR | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationNucleotide catabolism / Hydrolases; Acting on ester bonds; Triphosphoric-monoester hydrolases / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing ...Nucleotide catabolism / Hydrolases; Acting on ester bonds; Triphosphoric-monoester hydrolases / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / RNA nuclease activity / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / protein homotetramerization / defense response to virus / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.545 Å | ||||||
Authors | Schwefel, D. / Taylor, I.A. | ||||||
Citation | Journal: Plos Pathog. / Year: 2015Title: Phospho-Dependent Regulation of Samhd1 Oligomerisation Couples Catalysis and Restriction. Authors: Arnold, L.H. / Groom, H.C.T. / Kunzelmann, S. / Schwefel, D. / Caswell, S.J. / Ordonez, P. / Mann, M.C. / Rueschenbaum, S. / Goldstone, D.C. / Pennell, S. / Howell, S.A. / Stoye, J.P. / ...Authors: Arnold, L.H. / Groom, H.C.T. / Kunzelmann, S. / Schwefel, D. / Caswell, S.J. / Ordonez, P. / Mann, M.C. / Rueschenbaum, S. / Goldstone, D.C. / Pennell, S. / Howell, S.A. / Stoye, J.P. / Webb, M. / Taylor, I.A. / Bishop, K.N. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5ao1.cif.gz | 731.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5ao1.ent.gz | 606.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5ao1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5ao1_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5ao1_full_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | |
| Data in XML | 5ao1_validation.xml.gz | 66.9 KB | Display | |
| Data in CIF | 5ao1_validation.cif.gz | 90.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/5ao1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/5ao1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5ao0C ![]() 5ao2C ![]() 5ao3C ![]() 5ao4C ![]() 3u1nS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
| #1: Protein | Mass: 56884.098 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP RESIDUES 115-583 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ![]() References: UniProt: Q9Y3Z3, Hydrolases; Acting on ester bonds; Triphosphoric-monoester hydrolases |
|---|
-Non-polymers , 5 types, 190 molecules 








| #2: Chemical | ChemComp-FE / #3: Chemical | ChemComp-DG3 / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 49.1 % / Description: NONE |
|---|---|
| Crystal grow | Details: 100 MM BIS TRIS PROPANE-HCL, 150 MM NA2SO4, 13.5% PEG 3350 PH 6.5 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 1.735 |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS / Detector: PIXEL |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.735 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.54→50 Å / Num. obs: 65199 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.26 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17.96 |
| Reflection shell | Resolution: 2.54→2.7 Å / Redundancy: 4.12 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.61 / % possible all: 80 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB ENTRY 3U1N Resolution: 2.545→49.228 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 2 / Phase error: 25.73 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.545→49.228 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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HOMO SAPIENS (human)
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