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Yorodumi- PDB-4ydj: Crystal structure of broadly and potently neutralizing antibody 4... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4ydj | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of broadly and potently neutralizing antibody 44-VRC13.01 in complex with HIV-1 clade AE strain 93TH057 gp120 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / Antibody / HIV-1 | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationsymbiont-mediated perturbation of host defense response / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell ...symbiont-mediated perturbation of host defense response / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() Human immunodeficiency virus 1 Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.308 Å | ||||||
Authors | Zhou, T. / Moquin, S. / Kwong, P.D. | ||||||
Citation | Journal: Cell / Year: 2015Title: Structural Repertoire of HIV-1-Neutralizing Antibodies Targeting the CD4 Supersite in 14 Donors. Authors: Zhou, T. / Lynch, R.M. / Chen, L. / Acharya, P. / Wu, X. / Doria-Rose, N.A. / Joyce, M.G. / Lingwood, D. / Soto, C. / Bailer, R.T. / Ernandes, M.J. / Kong, R. / Longo, N.S. / Louder, M.K. / ...Authors: Zhou, T. / Lynch, R.M. / Chen, L. / Acharya, P. / Wu, X. / Doria-Rose, N.A. / Joyce, M.G. / Lingwood, D. / Soto, C. / Bailer, R.T. / Ernandes, M.J. / Kong, R. / Longo, N.S. / Louder, M.K. / McKee, K. / O'Dell, S. / Schmidt, S.D. / Tran, L. / Yang, Z. / Druz, A. / Luongo, T.S. / Moquin, S. / Srivatsan, S. / Yang, Y. / Zhang, B. / Zheng, A. / Pancera, M. / Kirys, T. / Georgiev, I.S. / Gindin, T. / Peng, H.P. / Yang, A.S. / Mullikin, J.C. / Gray, M.D. / Stamatatos, L. / Burton, D.R. / Koff, W.C. / Cohen, M.S. / Haynes, B.F. / Casazza, J.P. / Connors, M. / Corti, D. / Lanzavecchia, A. / Sattentau, Q.J. / Weiss, R.A. / West, A.P. / Bjorkman, P.J. / Scheid, J.F. / Nussenzweig, M.C. / Shapiro, L. / Mascola, J.R. / Kwong, P.D. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4ydj.cif.gz | 863.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4ydj.ent.gz | 734.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4ydj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4ydj_validation.pdf.gz | 553.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4ydj_full_validation.pdf.gz | 578.9 KB | Display | |
| Data in XML | 4ydj_validation.xml.gz | 57.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 4ydj_validation.cif.gz | 78.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yd/4ydj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yd/4ydj | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4rwyC ![]() 4rx4C ![]() 4ydiC ![]() 4ydkC ![]() 4ydlC ![]() 4ye4C ![]() 4yflC ![]() 3se9S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Antibody , 2 types, 4 molecules HALB
| #2: Antibody | Mass: 25534.984 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pVRC8400 / Cell line (production host): HEK293F / Production host: Homo sapiens (human)#3: Antibody | Mass: 22175.512 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pVRC8400 / Cell line (production host): HEK293F / Production host: Homo sapiens (human) |
|---|
-Protein / Sugars , 2 types, 24 molecules GI

| #1: Protein | Mass: 39211.434 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 43-122, 201-303, 325-486 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Human immunodeficiency virus 1 / Strain: 93TH057 / Gene: env / Plasmid: pVRC8400 / Cell line (production host): HEK 293 GNTI- / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q0ED31#4: Sugar | ChemComp-NAG / |
|---|
-Non-polymers , 6 types, 387 molecules 










| #5: Chemical | | #6: Chemical | ChemComp-BU3 / ( #7: Chemical | ChemComp-NA / | #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-CL / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.65 Å3/Da / Density % sol: 53.62 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 9.5% PEG 8000, 15% isopropanol, 0.1M imidazole, pH 6.5 PH range: 6.5 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-BM / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 13, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 81592 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 52.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Χ2: 1.587 / Net I/av σ(I): 13.386 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 410786 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement |
|---|
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3SE9 Resolution: 2.308→38.3 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.09 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 334.7 Å2 / Biso mean: 98.2266 Å2 / Biso min: 30.82 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.308→38.3 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 29
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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Human immunodeficiency virus 1
Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation

















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