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- PDB-4weq: Crystal structure of NADPH-dependent glyoxylate/hydroxypyruvate r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4weq
タイトルCrystal structure of NADPH-dependent glyoxylate/hydroxypyruvate reductase SMc02828 (SmGhrA) from Sinorhizobium meliloti in complex with NADP and sulfate
要素NAD-dependent dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADP-dependent dehydrogenase / Structural Genomics / NYSGRC / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD binding / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / NAD-dependent dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sroka, P. / Gasiorowska, O.A. / Handing, K.B. / Shabalin, I.G. / Osinski, T. / Hillerich, B.S. / Bonanno, J. / Almo, S.C. / Minor, W. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Structural, Biochemical, and Evolutionary Characterizations of Glyoxylate/Hydroxypyruvate Reductases Show Their Division into Two Distinct Subfamilies.
著者: Kutner, J. / Shabalin, I.G. / Matelska, D. / Handing, K.B. / Gasiorowska, O. / Sroka, P. / Gorna, M.W. / Ginalski, K. / Wozniak, K. / Minor, W.
履歴
登録2014年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Data collection
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32018年5月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / exptl_crystal_grow / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.details / _entity.pdbx_ec / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _struct.pdbx_descriptor / _struct.title
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52022年4月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / database_2
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5308
ポリマ－37,2641
非ポリマー1,2657
水4,468248
1
A: NAD-dependent dehydrogenase
ヘテロ分子

A: NAD-dependent dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,05916
ポリマ－74,5292
非ポリマー2,53114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area9840 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area24570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.153, 108.153, 80.657
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-404-

SO4

21A-589-

HOH

詳細biological unit is the same as asym.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 NAD-dependent dehydrogenase


分子量: 37264.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein was subjected to limited proteolysis by chymotrypsin right before crystallization. Supposingly the HIS-tag was cleaved
由来: (組換発現) Rhizobium meliloti (根粒菌) / 株: 1021 / 遺伝子: R00152, SMc02828, CAC41539.1 / プラスミド: pSGC-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL / 参照: UniProt: Q92T34, glyoxylate reductase (NADP+)

-
非ポリマー , 6種, 255分子

#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.65 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 ul of 12 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide, 0.5 mM TCEP, and 5 mM NADP were mixed with 0.2 ul of the MCSG-I condition #6 (0.2 M Ammonium ...詳細: 0.2 ul of 12 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide, 0.5 mM TCEP, and 5 mM NADP were mixed with 0.2 ul of the MCSG-I condition #6 (0.2 M Ammonium Sulfate 0.1 M Bis-Tris:HCl pH 5.5 25% (w/v) PEG 3350) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in 96 Well 3 drop Crystallization Plate (Swissci). Before crystallization, the protein-ligand mixture was incubated with 1/40 v/v of 2 mg/ml chymotrypsin solution at 289 K for 3 hours
PH範囲: 5.5-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月23日
放射モノクロメーター: Si [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 37017 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 38.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.072 / Χ2: 1.108 / Net I/av σ(I): 41.492 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 452447
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.0312.20.84618280.920.2520.8830.819100
2.03-2.0712.20.70318440.9530.2090.7330.833100
2.07-2.1112.30.57318020.9630.170.5980.84100
2.11-2.1512.40.46718370.9770.1390.4880.88100
2.15-2.212.30.39918350.9840.1190.4170.906100
2.2-2.2512.30.34218310.9920.1020.3570.928100
2.25-2.3112.40.3118230.9860.0920.3240.949100
2.31-2.3712.40.25518320.990.0750.2660.961100
2.37-2.4412.40.22518320.9920.0670.2340.979100
2.44-2.5212.40.1918580.9940.0560.1991.032100
2.52-2.6112.40.15418130.9950.0450.161.059100
2.61-2.7112.40.13318600.9970.0390.1391.163100
2.71-2.8412.30.10718410.9970.0320.1121.247100
2.84-2.9912.30.08818570.9980.0260.0921.316100
2.99-3.1712.20.07318470.9990.0220.0771.396100
3.17-3.4212.20.06718480.9980.020.071.465100
3.42-3.7612.10.05318830.9990.0160.0561.434100
3.76-4.3111.80.04518780.9990.0140.0471.304100
4.31-5.4311.90.04218920.9990.0130.0441.203100
5.43-5011.50.04219760.9980.0130.0451.4499.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.1886 / WRfactor Rwork: 0.1534 / FOM work R set: 0.8698 / SU B: 5.645 / SU ML: 0.084 / SU R Cruickshank DPI: 0.1059 / SU Rfree: 0.1117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.112 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.1117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1962 1769 4.8 %RANDOM
Rwork0.1543 35220 --
obs0.1561 35220 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 108.23 Å2 / Biso mean: 48.923 Å2 / Biso min: 30.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20.44 Å20 Å2
2--0.87 Å2-0 Å2
3----2.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2415 0 77 250 2742
Biso mean--51.27 56.11 -
残基数----316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192561
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022416
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7541.9913492
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8435553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7595319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20323.241108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.18715391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2061519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212854
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8872.6761267
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8872.6761266
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5423.9971583
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 120 -
Rwork0.212 2550 -
all-2670 -
obs--99.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.11032.5416-0.13628.05461.99384.64180.08790.03770.2452-0.0902-0.2018-0.1357-0.38010.1010.1140.1753-0.0344-0.070.21920.00870.1205-37.98431.8330.699
23.2355-0.13260.14774.8752-0.49972.75680.2180.4684-0.0014-0.0249-0.2526-0.20270.2809-0.23930.03450.0872-0.0199-0.01590.2603-0.0820.0866-42.35227.208-3.63
30.20330.23580.17790.44990.29514.06110.09960.0491-0.1460.1582-0.0644-0.04690.1549-0.349-0.03520.2189-0.146-0.07320.2501-0.08540.2056-46.14322.6397.855
41.28970.55120.43611.37380.40111.24590.0821-0.12970.05250.04090.01590.06550.0671-0.0058-0.09790.1101-0.09760.01010.2126-0.00060.1437-26.36240.74531.248
56.26073.1207-0.72972.7820.0081.3977-0.1082-0.0175-0.6116-0.06430.1588-0.15610.6579-0.1069-0.05060.3779-0.1333-0.06690.1750.06480.1822-28.72924.64532.891
61.30670.2430.47541.15830.05052.19190.0858-0.2466-0.12530.07640.05930.15540.2974-0.2556-0.14520.1283-0.14920.00490.25070.06630.1423-39.47132.80435.117
72.185-0.5712-0.02172.37021.02212.9820.0725-0.01620.1017-0.08540.01690.1789-0.0712-0.2815-0.08940.1291-0.1133-0.02020.27020.06940.2208-39.94643.01321.393
82.19750.39050.13540.1326-0.35016.31740.06840.2458-0.58370.0541-0.0443-0.11610.85480.3734-0.02410.3515-0.0785-0.05080.1661-0.0690.345-36.1816.5938.7
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 21
2X-RAY DIFFRACTION2A22 - 54
3X-RAY DIFFRACTION3A55 - 95
4X-RAY DIFFRACTION4A96 - 155
5X-RAY DIFFRACTION5A156 - 173
6X-RAY DIFFRACTION6A174 - 261
7X-RAY DIFFRACTION7A262 - 290
8X-RAY DIFFRACTION8A291 - 319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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