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Yorodumi- PDB-5uog: Crystal structure of NADPH-dependent glyoxylate/hydroxypyruvate r... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5uog | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of NADPH-dependent glyoxylate/hydroxypyruvate reductase SMc04462 (SmGhrB) from Sinorhizobium meliloti in apo form | ||||||
Components | NADPH-dependent glyoxylate/hydroxypyruvate reductase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / NADPH-dependent glyoxylate/hydroxypyruvate reductase / NADP / NYSGRC / Sinorhizobium meliloti / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationhydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / NAD binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Rhizobium meliloti (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Shabalin, I.G. / Handing, K.B. / Gasiorowska, O.A. / Cooper, D.R. / Bonanno, J. / Almo, S.C. / Minor, W. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) | ||||||
| Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2018Title: Structural, Biochemical, and Evolutionary Characterizations of Glyoxylate/Hydroxypyruvate Reductases Show Their Division into Two Distinct Subfamilies. Authors: Kutner, J. / Shabalin, I.G. / Matelska, D. / Handing, K.B. / Gasiorowska, O. / Sroka, P. / Gorna, M.W. / Ginalski, K. / Wozniak, K. / Minor, W. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5uog.cif.gz | 496 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5uog.ent.gz | 407.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5uog.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5uog_validation.pdf.gz | 455 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5uog_full_validation.pdf.gz | 455.6 KB | Display | |
| Data in XML | 5uog_validation.xml.gz | 52.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 5uog_validation.cif.gz | 78.9 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/5uog ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/5uog | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4weqC ![]() 4z0pC ![]() 5j23SC ![]() 5unnC ![]() 5v6qC ![]() 5v72C ![]() 5v7gC ![]() 5v7nC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data | |
| Other databases |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
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Components
| #1: Protein | Mass: 36830.148 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rhizobium meliloti (strain 1021) (bacteria)Strain: 1021 / Gene: SMc04462 / Plasmid: pSGC-His / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57.53 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 3.5 Details: 0.2 ul of 14 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide, 0.5 mM TCEP and 5 mM NADPH were mixed with 0.2 ul of the MCSG Suite 3 condition #61 (0.1 M ...Details: 0.2 ul of 14 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide, 0.5 mM TCEP and 5 mM NADPH were mixed with 0.2 ul of the MCSG Suite 3 condition #61 (0.1 M Citric acid pH=3.5, 2 M Ammonium sulfate) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in 96 Well 3 drop Crystallization Plate (Swissci). The protein was crystallized with the His-tag |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97924 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 8, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Si [111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97924 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection twin |
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| Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. obs: 61899 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 56.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.073 / Rsym value: 0.061 / Χ2: 1.117 / Net I/av σ(I): 22.7 / Net I/σ(I): 9.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 5J23 Resolution: 2.4→36.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 7.249 / SU ML: 0.104 / SU R Cruickshank DPI: 0.0544 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.054 / ESU R Free: 0.041 Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 130 Å2 / Biso mean: 57.536 Å2 / Biso min: 22.91 Å2
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| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→36.78 Å
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| Refine LS restraints |
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| Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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| LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Rhizobium meliloti (bacteria)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
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