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- PDB-4puh: Oxidized BolA2 from Arabidopsis thaliana -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4puh
タイトルOxidized BolA2 from Arabidopsis thaliana
要素At5g09830
キーワードPROTEIN BINDING / stress-responsive protein / transcriptional regulator / morphogen
機能・相同性
機能・相同性情報


response to iron ion / protein maturation / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / intracellular iron ion homeostasis / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BolA-like protein 2 / BolA-like / BolA protein / BolA-like superfamily / BolA-like protein / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Roret, T. / Didierjean, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural and spectroscopic insights into BolA-glutaredoxin complexes.
著者: Roret, T. / Tsan, P. / Couturier, J. / Zhang, B. / Johnson, M.K. / Rouhier, N. / Didierjean, C.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED THROUGH ELECTRON DENSITY AND D2O EXCHANGE EXPERIMENTS. ...SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED THROUGH ELECTRON DENSITY AND D2O EXCHANGE EXPERIMENTS.THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS NOT A 3 STRANDS BETA-SHEET BUT A 4 STRANDS BETA-SHEET IN WHICH STRAND 3 IS SPLITTED INTO STRANDS 3 AND 4. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORD BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 1, 2, 3 AND 4 OF SHEET *A* AND *B* ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: At5g09830
B: At5g09830


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7802
ポリマ－20,7802
非ポリマー00
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area340 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.640, 81.419, 33.112
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 At5g09830 / BolA-like family protein / Putative uncharacterized protein At5g09830


分子量: 10389.839 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AT5G09830, At5g09830 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FIC3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.49 %
結晶化温度: 278 K / 手法: oil microbatch method / pH: 8.5
詳細: 30% PEG1000, pH 8.5, Oil microbatch method, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979733 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月17日
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979733 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.898→40.71 Å / Num. all: 11470 / Num. obs: 11470 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.898→2 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.258 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 1395 / % possible all: 80.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Xnemoデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4PUG

4pug


解像度: 1.898→31.378 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 21.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2042 539 4.7 %RANDOM
Rwork0.1775 ---
all0.1788 11470 --
obs0.1788 11470 96.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.067 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.5749 Å20 Å2-10.5735 Å2
2---0.5416 Å20 Å2
3----3.0334 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.898→31.378 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1278 0 0 194 1472
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071299
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0411744
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.248508
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004224
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8981-2.08910.24171260.2152477X-RAY DIFFRACTION88
2.0891-2.39130.23541470.19912791X-RAY DIFFRACTION100
2.3913-3.01230.2181280.18952835X-RAY DIFFRACTION100
3.0123-31.38250.17881380.15582814X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.80590.88263.93143.80032.99885.69050.5975-0.23490.17750.8059-0.4258-0.29620.90950.1393-0.02620.37240.0095-0.05660.2420.03460.28918.4386-3.550611.8561
22.37211.74071.80523.41972.65063.8950.04650.1709-0.1329-0.01310.3088-0.4090.01850.4997-0.32610.21170.01840.00390.2427-0.03490.227521.39661.35735.4724
37.3395-2.3474-1.06447.26130.31195.27240.05650.6468-0.3644-0.2115-0.2481.36360.3342-0.39730.29440.1588-0.06140.00950.2342-0.03290.35274.4852-3.4801-0.6073
41.1397-0.57630.41072.3221-0.37983.40030.1648-0.06480.1390.2438-0.29820.3760.0621-0.3824-0.02170.1445-0.03570.06660.2138-0.02660.22666.47982.9045.9641
51.014-0.0827-1.72447.8933-1.83443.55150.4636-0.8769-0.08691.4275-0.6063-0.1219-0.0567-0.71370.0730.3578-0.1351-0.01070.38480.03390.196715.54865.794716.8049
62.27912.30452.18694.0652.90983.0932-0.3090.33240.2605-0.30280.11190.0746-0.36650.2713-0.16780.11960.00190.02270.1731-0.00350.240115.50435.05711.4108
72.6623-0.0621-0.46682.7904-0.17224.0096-0.16770.7487-0.4816-1.0305-0.02370.38570.4918-0.36260.09120.32580.03090.03070.294-0.02240.239812.2168-5.337-8.9907
81.72530.28721.35623.99451.94786.2952-0.3868-0.1240.3242-0.363-0.2760.0681-0.703-0.70630.44390.31730.0872-0.05050.2615-0.00940.301626.316622.298828.8607
91.94830.76330.40024.19043.32294.3402-0.23640.29250.04610.06430.00920.0268-0.14030.02580.13660.2741-0.0488-0.00360.20780.02820.202733.482818.974227.7556
101.8982.29123.0064.06354.94187.0902-0.15530.25110.11320.2027-0.1058-0.10450.08890.40020.09040.23890.00480.00530.180.01460.187234.432416.91331.4843
112.8494-0.0852-0.32433.34280.10713.40540.1695-0.24730.25640.4413-0.35760.4677-0.2432-0.46630.05480.2148-0.0050.06690.2233-0.04280.206728.87417.497543.9717
122.8808-0.54010.93584.80920.49950.39840.37290.347-0.2207-0.6468-1.00191.5661-0.3267-0.97930.42860.2470.0046-0.05710.4089-0.07760.43421.867312.323228.5897
130.4550.67561.062.71572.93743.6372-0.12860.19160.0235-0.25620.3324-0.3298-0.39130.3853-0.14820.2186-0.02350.05320.1984-0.01390.179635.408614.60135.5437
145.30810.91390.30912.07890.62410.18770.09620.02040.15270.7342-0.0357-0.6931-0.89251.01650.07570.4232-0.1651-0.07350.34570.03050.298541.880225.235244.0857
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and ( resseq 2:15 )A2 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and ( resseq 16:38 )A16 - 38
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and ( resseq 39:46 )A39 - 46
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 47:57 )A47 - 57
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and ( resseq 58:66 )A58 - 66
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and ( resseq 67:74 )A67 - 74
7X-RAY DIFFRACTION7chain A and ( resseq 75:82 )A75 - 82
8X-RAY DIFFRACTION8chain B and ( resseq 2:15 )B2 - 15
9X-RAY DIFFRACTION9chain B and ( resseq 16:31 )B16 - 31
10X-RAY DIFFRACTION10chain B and ( resseq 32:38 )B32 - 38
11X-RAY DIFFRACTION11chain B and ( resseq 39:57 )B39 - 57
12X-RAY DIFFRACTION12chain B and ( resseq 58:66 )B58 - 66
13X-RAY DIFFRACTION13chain B and ( resseq 67:74 )B67 - 74
14X-RAY DIFFRACTION14chain B and ( resseq 75:82 )B75 - 82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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