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- PDB-2g42: Crystal structure of a putative nucleic acid binding protein (tm0... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g42
タイトルCrystal structure of a putative nucleic acid binding protein (tm0693) from thermotoga maritima at 2.28 A resolution
要素hypothetical protein TM_0693
キーワードGENE REGULATION / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / TM0693-like superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / metal ion binding / Flagellar protein FliT
機能・相同性情報
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (tm0693) from Thermotoga maritima at 2.28 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY DATA SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein TM_0693
B: hypothetical protein TM_0693
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0903
ポリマ－19,0492
非ポリマー401
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area9560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.174, 26.761, 73.221
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.230, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MSE / Beg label comp-ID: MSE / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 1 - 74 / Label seq-ID: 2 - 75

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY DATA SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein TM_0693


分子量: 9524.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: tm0693 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WZF7
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
解説: AFTER THE INITIAL TRACE, A MODEL OF TM0693 IN A DIFFERENT CELL (PDB ENTRY 2FZT) WAS USED TO FACILITATE COMPLETION OF THE MODEL.
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 5.1
詳細: 0.2M CaCl2, 20.0% PEG-3350, No Buffer, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9796
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→40.859 Å / Num. obs: 7150 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 6.777 % / Biso Wilson estimate: 42.374 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 12.72
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.28-2.353.3980.4752.73133438566.4
2.35-2.440.4524361063084.8
2.44-2.560.3925481474294.4
2.56-2.690.3246.4500068995.4
2.69-2.860.2199.1546173497.1
2.86-3.080.15811.6553274297.9
3.08-3.390.10416.4552374698.5
3.39-3.870.07321.3540174098.4
3.870.05525.8555776698.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
XDSデータ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.28→40.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 17.565 / SU ML: 0.22 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.438 / ESU R Free: 0.26
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 330 4.6 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.206 7134 94.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.727 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.29 Å20 Å2-0.14 Å2
2--1.32 Å20 Å2
3----3.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→40.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1236 0 1 72 1309
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221240
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021240
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.922.0191655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71332866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4515155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.24524.61552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.61315273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5121512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2199
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1580.21240
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1620.2616
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.2791
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.150.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1690.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1020.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2423822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2853320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.97451257
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8058468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.62811398
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
442MEDIUM POSITIONAL0.20.5
698LOOSE POSITIONAL0.95
442MEDIUM THERMAL0.552
698LOOSE THERMAL1.9210
LS精密化 シェル解像度: 2.281→2.34 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 22 -
Rwork0.225 339 -
obs-361 65.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9731-1.34881.81412.3223-3.697218.14210.13190.31890.0609-0.271-0.210.0179-0.2529-0.16110.0782-0.2332-0.04240.0129-0.20090.0123-0.1256-11.6951-3.179912.7319
22.42820.3523-1.10622.8019-4.624811.0353-0.2174-0.3697-0.0473-0.18480.3150.15710.7017-0.3202-0.0976-0.1887-0.0417-0.0399-0.18010.0208-0.1298-15.216-14.112338.8028
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA0 - 781 - 79
22BB0 - 771 - 78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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