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万見
- PDB-4jcj: Crystal structure of Isl1 LIM domains with Ldb1 LIM-interaction domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jcj
タイトルCrystal structure of Isl1 LIM domains with Ldb1 LIM-interaction domain
要素Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Zinc finger / Transcriptional complex / Zinc binding / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


sensory system development / positive regulation of macrophage colony-stimulating factor production / sinoatrial node cell development / trigeminal nerve development / peripheral nervous system neuron axonogenesis / visceral motor neuron differentiation / positive regulation of granulocyte colony-stimulating factor production / spinal cord motor neuron cell fate specification / regulation of kinase activity / peripheral nervous system neuron development ...sensory system development / positive regulation of macrophage colony-stimulating factor production / sinoatrial node cell development / trigeminal nerve development / peripheral nervous system neuron axonogenesis / visceral motor neuron differentiation / positive regulation of granulocyte colony-stimulating factor production / spinal cord motor neuron cell fate specification / regulation of kinase activity / peripheral nervous system neuron development / cardiac cell fate determination / cellular component assembly / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / negative regulation of erythrocyte differentiation / cardiac right ventricle morphogenesis / secondary heart field specification / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / atrial septum morphogenesis / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / primitive erythrocyte differentiation / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / head development / neuron fate specification / bHLH transcription factor binding / pituitary gland development / spinal cord motor neuron differentiation / beta-catenin-TCF complex / positive regulation of interleukin-1 alpha production / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / mesenchymal cell differentiation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / neuron fate commitment / cardiac muscle cell myoblast differentiation / pharyngeal system development / outflow tract septum morphogenesis / positive regulation of smoothened signaling pathway / gastrulation with mouth forming second / pancreas development / retinal ganglion cell axon guidance / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / innervation / anterior/posterior axis specification / neural crest cell migration / axon regeneration / endocardial cushion morphogenesis / regulation of focal adhesion assembly / cellular response to glucocorticoid stimulus / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / negative regulation of neuron differentiation / positive regulation of calcium ion import / cell leading edge / regulation of heart rate by cardiac conduction / outflow tract morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of cell adhesion / regulation of cell migration / cerebellum development / positive regulation of interleukin-1 beta production / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of cell differentiation / stem cell differentiation / promoter-specific chromatin binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of interleukin-6 production / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / Wnt signaling pathway / positive regulation of type II interferon production / neuron differentiation / positive regulation of angiogenesis / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of tumor necrosis factor production / regulation of gene expression / heart development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / cell population proliferation / transcription cis-regulatory region binding / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
: / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. ...: / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Homeobox-like domain superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin gene enhancer protein ISL-1 / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gadd, M.S. / Jacques, D.A. / Guss, J.M. / Matthews, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: A structural basis for the regulation of the LIM-homeodomain protein islet 1 (Isl1) by intra- and intermolecular interactions.
著者: Gadd, M.S. / Jacques, D.A. / Nisevic, I. / Craig, V.J. / Kwan, A.H. / Guss, J.M. / Matthews, J.M.
履歴
登録2013年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.32017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref / Item: _struct_ref.pdbx_db_isoform
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1
B: Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1
C: Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,84715
ポリマ－58,0623
非ポリマー78512
水00
1
A: Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6165
ポリマ－19,3541
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6165
ポリマ－19,3541
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6165
ポリマ－19,3541
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.310, 56.639, 179.342
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

-
要素

#1: タンパク質 Insulin gene enhancer protein ISL-1,LIM domain-binding protein 1 / Islet-1 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding ...Islet-1 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / mLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 19354.105 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 11-138 and unp residues 300-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Isl1, Ldb1, Nli / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P61372, UniProt: P70662
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY
配列の詳細THE CRYSTALLIZED SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ISOFORM 3 OF LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1.DATABASE ...THE CRYSTALLIZED SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ISOFORM 3 OF LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1.DATABASE REFERENCE UNPROT ENTRY P70662-3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9
詳細: 20% (w/v) PEG 8000, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris, 0.3 mM zinc sulfate, pH 8.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1.2816 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月6日
放射モノクロメーター: Zinc and platinum foils / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2816 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 12362 / Num. obs: 12362 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 59.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 584 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→48.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.835 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 41.993 / SU ML: 0.401 / Isotropic thermal model: Isotropic with TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.471 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2987 596 4.9 %RANDOM
Rwork0.2536 ---
all0.2556 12218 --
obs0.2556 12218 98.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 161.53 Å2 / Biso mean: 57.864 Å2 / Biso min: 20.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.91 Å20 Å20 Å2
2---6.43 Å20 Å2
3----1.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3083 0 12 0 3095
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213180
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3041.9514301
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8953.0154665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8845433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.68623.443122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.15915387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4861517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02680
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.43122183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2742899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.53433366
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1924997
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.7776935
LS精密化 シェル解像度: 2.995→3.073 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 43 -
Rwork0.358 800 -
all-843 -
obs-43 97.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.86320.8905-1.09264.3941-0.40866.03350.15820.00180.01930.3192-0.0797-0.3914-0.0110.1545-0.07850.15310.0635-0.09210.06150.00670.1408-17.6687-11.274-23.86
26.69991.79866.1498.62265.004212.4119-0.0587-0.1698-0.31170.4936-0.36090.36530.3965-0.66870.41950.0711-0.06310.10610.1362-0.02330.2729-4.399917.3692-5.5744
32.7179-5.2502-0.366410.61482.013610.45460.1148-0.7861-0.2104-0.11621.1299-0.11320.0691-0.7978-1.24470.4765-0.16550.03910.68470.33210.80521.499420.6346-10.9373
40.99280.2478-3.381817.8156-5.342112.77170.026-0.27480.0351-1.39520.341-0.2264-0.54630.6993-0.3670.64220.15540.11220.27-0.08370.4006-15.8198-6.7876-30.3655
51.98430.46470.1998.8582-1.37565.68780.2089-0.07890.12260.0101-0.31740.22350.0064-0.07710.10850.1483-0.0183-0.02610.03460.02370.0936-31.7971-11.5689-7.5877
65.1179-3.32941.565310.2373-6.089212.70010.3670.3642-0.1951-0.1891-0.28060.10050.05310.7602-0.08640.17540.0974-0.01570.3147-0.02750.3052-48.163416.4693-25.273
729.99572.24171.67820.17430.12220.12260.9567-0.9795-1.78290.1097-0.4213-0.08460.2049-0.0988-0.53531.1432-0.0784-0.31460.56330.18170.8174-52.337918.3379-17.3806
85.44534.7618-0.33698.96187.873714.39030.7887-0.16720.11920.4126-0.2286-0.0085-0.9497-0.499-0.56011.03360.09570.35680.40660.27580.3067-33.9271-7.784-0.5228
92.3327-0.1309-1.19228.51522.08596.5832-0.06410.10390.134-0.1343-0.1064-0.3014-0.004-0.08120.17050.19420.0813-0.06590.0571-0.00630.073-19.684311.3958-39.0654
103.7452-2.65281.08588.60363.43895.23770.1541-0.18540.2536-0.0128-0.0987-0.3133-0.249-0.7216-0.05540.31410.07950.02570.2379-0.12630.228-8.0421-16.859-58.8325
118.04633.8921-14.893719.962213.491852.6902-0.14440.1029-0.16631.25220.0103-1.22871.0566-0.20990.13420.83670.0738-0.66650.4342-0.08531.0012-2.3315-18.2043-52.9596
127.1-0.95984.26853.5819-5.49569.58070.45-0.0045-0.31860.5451-0.19350.1174-0.610.4143-0.25640.4563-0.0322-0.11020.4817-0.1070.3831-14.60877.5185-32.9701
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 75
2X-RAY DIFFRACTION2A76 - 134
3X-RAY DIFFRACTION3A300 - 310
4X-RAY DIFFRACTION4A316 - 327
5X-RAY DIFFRACTION5B13 - 75
6X-RAY DIFFRACTION6B76 - 136
7X-RAY DIFFRACTION7B301 - 310
8X-RAY DIFFRACTION8B315 - 328
9X-RAY DIFFRACTION9C13 - 75
10X-RAY DIFFRACTION10C76 - 136
11X-RAY DIFFRACTION11C300 - 310
12X-RAY DIFFRACTION12C315 - 328

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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