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- PDB-4gi0: Crystal structure of CD23 lectin domain mutant E249A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gi0
タイトルCrystal structure of CD23 lectin domain mutant E249A
要素Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
キーワードIMMUNE SYSTEM / Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / positive regulation of killing of cells of another organism / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / Interleukin-10 signaling ...low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / positive regulation of killing of cells of another organism / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / Interleukin-10 signaling / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / integrin binding / carbohydrate binding / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / immune response / external side of plasma membrane / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Yuan, D. / Sutton, B.J. / Dhaliwal, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Ca2+-dependent Structural Changes in the B-cell Receptor CD23 Increase Its Affinity for Human Immunoglobulin E.
著者: Yuan, D. / Keeble, A.H. / Hibbert, R.G. / Fabiane, S. / Gould, H.J. / McDonnell, J.M. / Beavil, A.J. / Sutton, B.J. / Dhaliwal, B.
履歴
登録2012年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
B: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
C: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4134
ポリマ－48,3213
非ポリマー921
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.320, 63.320, 261.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11CYSCYSTHRTHRAA160 - 2875 - 132
21CYSCYSTHRTHRBB160 - 2875 - 132
12PHEPHEPROPROAA158 - 2913 - 136
22PHEPHEPROPROCC158 - 2913 - 136
13CYSCYSTHRTHRBB160 - 2875 - 132
23CYSCYSTHRTHRCC160 - 2875 - 132

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor / BLAST-2 / C-type lectin domain family 4 member J / Fc-epsilon-RII / Immunoglobulin E-binding factor ...BLAST-2 / C-type lectin domain family 4 member J / Fc-epsilon-RII / Immunoglobulin E-binding factor / Lymphocyte IgE receptor / Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor membrane-bound form / Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor soluble form


分子量: 16106.949 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 156-298 / 変異: E249A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCER2, CD23A, CLEC4J, FCE2, IGEBF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06734
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M potassium thiocyanate, 0.1M bis tris propane pH 8.5, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月21日
放射モノクロメーター: SLIT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→65.4 Å / Num. all: 25713 / Num. obs: 25713 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.27→2.4 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H2R

2h2r


解像度: 2.27→65.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 11.986 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.27 / ESU R: 0.261 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1306 5.1 %RANDOM
Rwork0.2052 ---
all0.2075 24325 --
obs0.2075 25631 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 74 Å2 / Biso mean: 50.064 Å2 / Biso min: 14.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å20 Å2
2--0.33 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→65.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3197 0 6 120 3323
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.023319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.9014504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0055399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.61123.234167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.69915518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3481524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212603
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: LOCAL / Weight: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms
11A1680.09
12B1680.09
21A1770.1
22C1770.1
31B1700.1
32C1700.1
LS精密化 シェル解像度: 2.273→2.332 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 91 -
Rwork0.305 1531 -
all-1622 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.15841.69340.3893.60120.60242.23140.04970.0514-0.2218-0.1094-0.0796-0.4601-0.08570.10390.02990.0981-0.02490.02950.08620.02710.114628.4073-18.763916.3839
23.02431.06360.23684.1226-0.37823.8583-0.26170.02170.2772-0.03120.15760.017-0.74660.21660.10410.2941-0.1342-0.0880.08190.03740.050632.6122-1.52141.1178
31.70310.22430.45684.4635-1.75742.52180.0128-0.1371-0.02940.1455-0.2287-0.2205-0.0719-0.06340.21590.1256-0.03460.04240.10060.03850.077147.870615.82813.1794
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A157 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2B160 - 288
3X-RAY DIFFRACTION3C158 - 292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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