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- PDB-4fqs: Crystal Structure of Mycobacterium tuberculosis ThyA in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fqs
タイトルCrystal Structure of Mycobacterium tuberculosis ThyA in complex with UMP and Pemetrexed
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transferase / Folate binding / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dUMP catabolic process / thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / methylation / response to antibiotic / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LYA / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase ThyA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Reddy, M.C.M. / Bruning, J.B. / Harshbarger, W. / Sacchettini, J.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of binary and ternary complexes of thymidylate synthase (ThyA) from Mycobacterium tuberculosis: insights into the selectivity and mode of inhibition
著者: Reddy, M.C.M. / Bruning, J.B. / Harshbarger, W. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2416
ポリマ－59,7702
非ポリマー1,4714
水18,5911032
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.099, 57.045, 113.694
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.950, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-419-

HOH

21B-442-

HOH

31B-498-

HOH

41B-535-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 29884.830 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: MT2834, MTV002.29c, Rv2764c, thyA / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P67044, UniProt: P9WFR9*PLUS, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-LYA / 2-{4-[2-(2-AMINO-4-OXO-4,7-DIHYDRO-3H-PYRROLO[2,3-D]PYRIMIDIN-5-YL)-ETHYL]-BENZOYLAMINO}-PENTANEDIOIC ACID / LY231514 / ペメトレキセド


分子量: 427.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N5O6 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1032 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Tris pH 7.0, 200 mM NaCl, and 30% polyethylene glycol 3K, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年9月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: Single / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 55678 / % possible obs: 75 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→21.878 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / FOM work R set: 0.8642 / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.09 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1989 2775 4.99 %
Rwork0.1553 --
obs0.1574 55636 97.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.206 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 76.72 Å2 / Biso mean: 24.4237 Å2 / Biso min: 9.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2235 Å20 Å2-0.1496 Å2
2--4.4447 Å2-0 Å2
3----4.2211 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→21.878 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4207 0 102 1032 5341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074513
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1686181
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078648
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007787
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0411671
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.83010.23781240.1932485260994
1.8301-1.86330.2521430.18492646278998
1.8633-1.89910.24041400.17822623276398
1.8991-1.93790.20061190.15772633275298
1.9379-1.980.19361250.15482654277997
1.98-2.0260.21961350.15792576271197
2.026-2.07660.2221420.16792617275998
2.0766-2.13270.22431270.15652661278898
2.1327-2.19540.21411380.15442608274697
2.1954-2.26620.19281340.15532613274798
2.2662-2.34710.22381430.15342627277099
2.3471-2.4410.20271340.1572690282499
2.441-2.55190.1731650.15382627279299
2.5519-2.68630.20851490.15412685283499
2.6863-2.85420.23051480.15752689283799
2.8542-3.07410.20731690.15232641281099
3.0741-3.38240.18171300.14952683281398
3.3824-3.86950.18951390.15162656279598
3.8695-4.86630.15491240.13492712283699
4.8663-21.88010.20151470.17182735288298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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