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- PDB-4gev: E. coli thymidylate synthase Y209W variant in complex with substr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gev
タイトルE. coli thymidylate synthase Y209W variant in complex with substrate and a cofactor analog
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / beta sheet / alpha/beta protein / methylase
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / 2'-deoxy-5'-uridylic acid / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Newby, Z. / Lee, T.T. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: A remote mutation affects the hydride transfer by disrupting concerted protein motions in thymidylate synthase.
著者: Wang, Z. / Abeysinghe, T. / Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M. / Kohen, A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: The role of protein dynamics in thymidylate synthase catalysis: variants of conserved 2'-deoxyuridine 5'-monophosphate (dUMP)-binding Tyr-261.
著者: Newby, Z. / Lee, T.T. / Morse, R.J. / Liu, Y. / Liu, L. / Venkatraman, P. / Santi, D.V. / Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M.
履歴
登録2012年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年8月29日ID: 2G8M
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22012年11月7日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7416
ポリマ－61,1652
非ポリマー1,5754
水12,124673
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.778, 125.778, 66.938
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 30582.697 Da / 分子数: 2 / 変異: Y209W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b2827, JW2795, thyA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UMC / 2'-deoxy-5'-uridylic acid


分子量: 310.198 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-CB3 / 10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID


分子量: 477.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 673 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: vapor diffusion against 1.44 M Sodium citrate, HEPES from 5.2 mg/ml protein solution containing 17mM kPO4, DTT, 3.3 mM dUMP, 3.3 mM CB3717 and either 0.5% ethylacetate or 4% N-propanol, pH 7. ...詳細: vapor diffusion against 1.44 M Sodium citrate, HEPES from 5.2 mg/ml protein solution containing 17mM kPO4, DTT, 3.3 mM dUMP, 3.3 mM CB3717 and either 0.5% ethylacetate or 4% N-propanol, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月2日 / 詳細: monochromator, double crystal Si (111)
放射モノクロメーター: double crystal Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→45.834 Å / Num. all: 147002 / Num. obs: 146991 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.823 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ELVES精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→45.834 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.27 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 13.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1512 7362 5.01 %
Rwork0.1267 --
obs0.1279 146990 99.82 %
all-146990 -
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.878 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2432 Å20 Å20 Å2
2---0.2432 Å2-0 Å2
3---0.4864 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→45.834 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4310 0 110 673 5093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084572
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3486223
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3161683
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082645
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007805
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.31660.29982480.27534541X-RAY DIFFRACTION98
1.3166-1.33210.26312540.26014669X-RAY DIFFRACTION100
1.3321-1.34840.23322380.22254617X-RAY DIFFRACTION100
1.3484-1.36550.2462450.2194619X-RAY DIFFRACTION100
1.3655-1.38340.24932470.20124648X-RAY DIFFRACTION100
1.3834-1.40240.23352440.19584657X-RAY DIFFRACTION100
1.4024-1.42240.21972320.17814659X-RAY DIFFRACTION100
1.4224-1.44360.2012340.16174639X-RAY DIFFRACTION100
1.4436-1.46620.17972480.14374612X-RAY DIFFRACTION100
1.4662-1.49020.17612700.1384645X-RAY DIFFRACTION100
1.4902-1.51590.18442640.12824644X-RAY DIFFRACTION100
1.5159-1.54350.14872430.11734608X-RAY DIFFRACTION100
1.5435-1.57320.15122540.10944664X-RAY DIFFRACTION100
1.5732-1.60530.15492600.10244617X-RAY DIFFRACTION100
1.6053-1.64020.15022360.10314683X-RAY DIFFRACTION100
1.6402-1.67840.12892510.0964640X-RAY DIFFRACTION100
1.6784-1.72030.13232610.09644636X-RAY DIFFRACTION100
1.7203-1.76690.13362650.09364646X-RAY DIFFRACTION100
1.7669-1.81890.12552520.08914644X-RAY DIFFRACTION100
1.8189-1.87760.12372220.09344701X-RAY DIFFRACTION100
1.8776-1.94470.12512460.10114624X-RAY DIFFRACTION100
1.9447-2.02250.13492340.10154684X-RAY DIFFRACTION100
2.0225-2.11460.12732320.10644677X-RAY DIFFRACTION100
2.1146-2.22610.13132380.10284684X-RAY DIFFRACTION100
2.2261-2.36550.12472520.10424664X-RAY DIFFRACTION100
2.3655-2.54820.14412490.11794659X-RAY DIFFRACTION100
2.5482-2.80460.15852450.12834696X-RAY DIFFRACTION100
2.8046-3.21030.14662360.14054683X-RAY DIFFRACTION100
3.2103-4.04430.13572300.1214708X-RAY DIFFRACTION100
4.0443-45.86230.1612320.15194760X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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