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- PDB-1nce: Crystal structure of a ternary complex of E. coli thymidylate syn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nce
タイトルCrystal structure of a ternary complex of E. coli thymidylate synthase D169C with dUMP and the antifolate CB3717
要素Thymidylate synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / beta-sheet interface / protein-dUMP-cofactor analog complex / asymmetric dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Birdsall, D.L. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2003
タイトル: The only active mutant of thymidylate synthase D169, a residue far from the site of methyl transfer, demonstrates the exquisite nature of enzyme specificity.
著者: Birdsall, D.L. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: D221 in thymidylate synthase controls conformation change, and thereby opening of the imidazolidine
著者: Sage, C.R. / Michelitsch, M.D. / Stout, T.J. / Biermann, D. / Nissen, R. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure, multiple site binding, and segmental accommodation in thymidylate synthase on binding dUMP and an anti-folate
著者: Montfort, W.R. / Perry, K.M. / Fauman, E.B. / Finer-Moore, J.S. / Maley, G.F. / Hardy, L. / Maley, F. / Stroud, R.M.
履歴
登録2002年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6676
ポリマ－61,0952
非ポリマー1,5714
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7950 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.100, 127.100, 68.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細The biological assembly is a homodimer consisting of chains A and B

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 30547.721 Da / 分子数: 2 / 変異: D169C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli, Escherichia coli O157:H7
属: Escherichia, Escherichia / 生物種: , Escherichia coli / 株: , O157:H7 / 遺伝子: THYA OR B2827 OR Z4144 OR ECS3684 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-CB3 / 10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / CB-3717


分子量: 477.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.1
詳細: potassium phosphate, EDTA, ammonium sulfate, DTT, pH 9.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 mg/mlprotein1drop
210 mMpotassium phosphate1drop
350000 mMEDTA1drop
41.2 Mammonium sulfate1drop
510 mMdithiothreitol1drop
66 mMdUMP1drop
740000 mMCB37171drop
820 mMpotassium phosphate1reservoir
9100000 mMEDTA1reservoir
1010 mMdithiothreitol1reservoir
112.4 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月21日 / 詳細: monochromater
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. all: 24679 / Num. obs: 24679 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1KCE with waters and ligands removed

1kce


解像度: 2.4→36.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1694 6.9 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.1913 24679 --
obs0.187 24679 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.9659 Å2 / ksol: 0.334593 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.95 Å20.26 Å20 Å2
2---1.95 Å20 Å2
3---3.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.37 Å / Luzzati sigma a free: 0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→36.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4300 0 110 178 4588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 284 7 %
Rwork0.299 3779 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAMED.LIGTOPO.DUMP
X-RAY DIFFRACTION4FORM.PARAMTOPO.CB3
X-RAY DIFFRACTION5FORM.TOPO
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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