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- PDB-4f2c: The Crystal Structure of a Human MitoNEET double mutant in which ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f2c
タイトルThe Crystal Structure of a Human MitoNEET double mutant in which Gly 66 are Asp 67 are both Replaced with Ala Residues
要素CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / MITOCHONDRIAL OUTER MEMBRANE / SIGNAL-ANCHOR / TRANSMEMBRANE METAL BINDING PROTEIN / PROTEIN FRUSTRATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein maturation by [2Fe-2S] cluster transfer / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / regulation of cellular respiration / regulation of autophagy / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial outer membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion ...protein maturation by [2Fe-2S] cluster transfer / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / regulation of cellular respiration / regulation of autophagy / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial outer membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Iron sulphur domain-containing, mitoNEET, N-terminal / Iron-containing outer mitochondrial membrane protein N-terminus / CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1/2 / Iron-binding zinc finger CDGSH type / Iron-binding zinc finger, CDGSH type / MitoNEET, CDGSH iron-sulfur domain / CDGSH-type zinc finger. Function unknown.
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Baxter, E.L. / Zuris, J.A. / Wang, C. / Axelrod, H.L. / Cohen, A.E. / Paddock, M.L. / Nechushtai, R. / Onuchic, J.N. / Jennings, P.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Allosteric control in a metalloprotein dramatically alters function.
著者: Baxter, E.L. / Zuris, J.A. / Wang, C. / Vo, P.L. / Axelrod, H.L. / Cohen, A.E. / Paddock, M.L. / Nechushtai, R. / Onuchic, J.N. / Jennings, P.A.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
B: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1884
ポリマ－17,8372
非ポリマー3522
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area7370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.632, 51.995, 59.018
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1 / MitoNEET


分子量: 8918.343 Da / 分子数: 2 / 断片: Water-soluble domain, UNP residues 33-108 / 変異: G66A,D67A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C10orf70, CISD1, MDS029, ZCD1 / プラスミド: pET28-a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B21-RIL / 参照: UniProt: Q9NZ45
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.33 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月17日 / 詳細: Rh coated flat mirror.
放射モノクロメーター: Side scattering I-beam bent single crystal; asymmetric cut 4.9650 deg.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→39.014 Å / Num. all: 31045 / Num. obs: 31045 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 9.2 % / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.35-1.394.50.6571.1889919660.65785.1
1.39-1.425.20.5581.31095420880.55893.6
1.42-1.466.40.4851.51355321330.48598.3
1.46-1.518.20.4541.71719321080.45499.9
1.51-1.5610.40.37622148420600.376100
1.56-1.6110.50.2832.62078119850.283100
1.61-1.6710.40.2263.32017019310.226100
1.67-1.7410.50.1754.21948318620.175100
1.74-1.8210.50.1395.21860217800.139100
1.82-1.9110.40.1136.41787317110.113100
1.91-2.0110.40.0937.51690716190.093100
2.01-2.1310.40.0769.11612915470.076100
2.13-2.2810.30.0699.71509114620.069100
2.28-2.4610.30.06110.81406613620.061100
2.46-2.710.20.05710.81278012570.057100
2.7-3.0210.10.04812.31160411520.048100
3.02-3.499.70.03516.4995010270.03599.9
3.49-4.279.30.0291880878700.029100
4.27-6.0410.10.03116.470997020.031100
6.04-59.0188.90.03315.837824230.03399.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 41.88 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å39.01 Å
Translation2.5 Å39.01 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QH7

2qh7


解像度: 1.35→39.014 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.46 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 14.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1812 1568 5.06 %
Rwork0.1526 --
obs0.154 30975 98.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.466 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 43.46 Å2 / Biso mean: 17.4073 Å2 / Biso min: 7.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1812 Å20 Å2-0 Å2
2--0.9501 Å2-0 Å2
3----1.1312 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→39.014 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1058 0 8 185 1251
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5251577
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07165
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.567462
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.35-1.39360.3418960.3122329242586
1.3936-1.44340.27761430.25232554269795
1.4434-1.50120.20421510.19872642279399
1.5012-1.56950.19781410.145327002841100
1.5695-1.65230.14841580.114326662824100
1.6523-1.75580.14111400.101327092849100
1.7558-1.89130.14161350.113526912826100
1.8913-2.08170.17331570.129727242881100
2.0817-2.38290.16861460.147527272873100
2.3829-3.0020.19531580.160827642922100
3.002-39.03020.18021430.159529013044100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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