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万見
- PDB-4ekd: Structure of human regulator of G protein signaling 2 (RGS2) in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ekd
タイトルStructure of human regulator of G protein signaling 2 (RGS2) in complex with murine Galpha-q(R183C)
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
  • Regulator of G-protein signaling 2
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / GTP-binding / Regulator of G protein signaling / homology domain / GTPase activation / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / : / negative regulation of glycine import across plasma membrane / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / PLC beta mediated events / Acetylcholine regulates insulin secretion / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / adenylate cyclase inhibitor activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding ...regulation of adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / : / negative regulation of glycine import across plasma membrane / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / PLC beta mediated events / Acetylcholine regulates insulin secretion / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / adenylate cyclase inhibitor activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G-protein activation / : / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / G alpha (q) signalling events / endothelin receptor signaling pathway / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / developmental pigmentation / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cranial skeletal system development / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / regulation of platelet activation / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / relaxation of vascular associated smooth muscle / maternal behavior / relaxation of cardiac muscle / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / glutamate receptor signaling pathway / embryonic digit morphogenesis / neuron remodeling / beta-tubulin binding / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / ligand-gated ion channel signaling pathway / action potential / postsynaptic cytosol / negative regulation of MAP kinase activity / G-protein alpha-subunit binding / maternal process involved in female pregnancy / brown fat cell differentiation / enzyme regulator activity / positive regulation of cardiac muscle contraction / response to amphetamine / GTPase activator activity / post-embryonic development / skeletal system development / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of neuron projection development / regulation of blood pressure / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / cytoplasmic side of plasma membrane / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / heart development / cell body / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / spermatogenesis / nuclear membrane / G alpha (q) signalling events / response to ethanol / calmodulin binding / negative regulation of translation / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / dendrite / GTP binding / nucleolus / Golgi apparatus / mitochondrion / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Regulator of G-protein signalling 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / G-protein alpha subunit, group Q / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain ...Regulator of G-protein signalling 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / G-protein alpha subunit, group Q / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / : / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Regulator of G-protein signaling 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Tesmer, J.J.G. / Nance, M.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural and functional analysis of the regulator of G protein signaling 2-g alpha q complex.
著者: Nance, M.R. / Kreutz, B. / Tesmer, V.M. / Sterne-Marr, R. / Kozasa, T. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2012年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: Regulator of G-protein signaling 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,46010
ポリマ－56,5062
非ポリマー9548
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.248, 60.248, 345.569
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein alpha-q


分子量: 40634.172 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 18-359 / 変異: E125D, N126V, Y128D, V129Y, D130A, R183C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gnaq / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P21279, EC: 3.6.5.1
#2: タンパク質 Regulator of G-protein signaling 2 / RGS2 / Cell growth-inhibiting gene 31 protein / G0/G1 switch regulatory protein 8


分子量: 15871.833 Da / 分子数: 1 / 断片: RGS domain, UNP residues 72-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RGS2, G0S8, GIG31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41220

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非ポリマー , 7種, 24分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 12% PEG 8,000, 15 mM CoCl2, 200 mM NaCl, and 100 mM MES 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0782 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月13日 / 詳細: KB Bimorph Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 12037 / Num. obs: 11782 / % possible obs: 64 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 189 / Rsym value: 0.441 / % possible all: 21.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2AF0 and 2BCJ

2af0

2bcj


解像度: 2.71→29.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 44.27 / SU ML: 0.342 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.471 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2516 572 4.9 %RANDOM
Rwork0.1901 ---
all0.19298 11078 --
obs0.19298 11078 63.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 96.352 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å20 Å20 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---1.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→29.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3696 0 50 16 3762
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.023823
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022647
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1181.9715167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80136431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8055448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.87524.301193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.08615686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8091524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02809
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.71→2.782 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 9 -
Rwork0.333 199 -
obs--16.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08560.2225-0.2170.6792-0.38223.12960.0172-0.02170.02-0.0445-0.1226-0.0860.29620.13990.10530.67870.04680.10410.7683-0.0670.3489-27.34818.003-22.185
21.28181.15911.02073.898-0.08061.29590.11130.09880.10610.07330.03420.1630.1912-0.0209-0.14550.6362-0.10950.09780.90960.05250.3827-52.43721.203-23.362
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A37 - 354
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 407
3X-RAY DIFFRACTION1A501 - 503
4X-RAY DIFFRACTION1A504 - 515
5X-RAY DIFFRACTION2B69 - 200
6X-RAY DIFFRACTION2B301
7X-RAY DIFFRACTION2B401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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