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- PDB-6saq: wild-type NuoEF from Aquifex aeolicus bound to NADH-OH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6saq
タイトルwild-type NuoEF from Aquifex aeolicus bound to NADH-OH
要素(NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 2
キーワードELECTRON TRANSPORT / NADH:ubiquinone Oxidoreductase / Complex I
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Soluble ligand binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / SLBB domain / de novo design (two linked rop proteins) / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site ...Soluble ligand binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / SLBB domain / de novo design (two linked rop proteins) / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Thioredoxin-like superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-L3W / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Gerhardt, S.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation-278002225/RTG 2202 ドイツ
German Research Foundation-235777276/RTG 1976 ドイツ
German Research FoundationSPP 1927 ドイツ
引用
ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2021
タイトル: Structural Basis for Inhibition of ROS-Producing Respiratory Complex I by NADH-OH.
著者: Friedrich, T. / Vranas, M. / Wohlwend, D. / Qiu, D. / Gerhardt, S. / Trncik, C. / Pervaiz, M. / Ritter, K. / Steimle, S. / Randazzo, A. / Einsle, O. / Gunther, S. / Jessen, H.J. / Kotlyar, A.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: A mechanism to prevent production of reactive oxygen species by Escherichia coli respiratory complex I.
著者: Schulte, M. / Frick, K. / Gnandt, E. / Jurkovic, S. / Burschel, S. / Labatzke, R. / Aierstock, K. / Fiegen, D. / Wohlwend, D. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Friedrich, T.
履歴
登録2019年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.22021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_database_proc / pdbx_struct_ref_seq_depositor_info
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_ref_seq_depositor_info.db_seq_one_letter_code
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,20119
ポリマ－134,1944
非ポリマー4,00715
水10,899605
1
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,23911
ポリマ－67,0972
非ポリマー2,1429
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7060 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area21120 Å2
手法PISA
2
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9628
ポリマ－67,0972
非ポリマー1,8656
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area21450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.976, 63.794, 121.398
Angle α, β, γ (deg.)90, 105.65, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH dehydrogenase I subunit E / NDH-1 subunit E


分子量: 18573.619 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: contains Iron-sulphur cluster FES
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア)
株: VF5 / 遺伝子: nuoE, aq_574 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O66842, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH dehydrogenase I subunit F / NDH-1 subunit F


分子量: 48523.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: contains FMN, Iron-Sulfur cluster and C-terminal Histag
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア)
株: VF5 / 遺伝子: nuoF, aq_573 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O66841, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

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非ポリマー , 6種, 620分子

#3: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#6: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#7: 化合物 ChemComp-L3W / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[[(1~{E},3~{Z})-5-azanyl-4-oxidanyl-5-oxidanylidene-penta-1,3-dienyl]-methanoyl-amino]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate


分子量: 697.440 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O16P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 605 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 8000, Ethylen glycol, 0.1M MES-imidazole

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→116.9 Å / Num. obs: 92408 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.02→2.13 Å / Rmerge(I) obs: 0.515 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 13438 / CC1/2: 0.741 / Rpim(I) all: 0.352

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HLM

6hlm


解像度: 2.02→29.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU R Cruickshank DPI: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.14 / SU Rfree Blow DPI: 0.119 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.12
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 4611 -RANDOM
Rwork0.159 ---
obs0.16 92351 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.1451 Å20 Å22.6996 Å2
2--0.4238 Å20 Å2
3----3.5689 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→29.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9188 0 134 605 9927
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.574-0.34510.23111.16190.34790.7823-0.05830.32640.09290.32640.0667-0.14610.0929-0.1461-0.0085-0.0188-0.0060.0233-0.03590.0219-0.08712.04541.490123.4294
20.6920.14040.39680.7020.16590.5944-0.0047-0.0039-0.01-0.00390.01290.0603-0.010.0603-0.0082-0.0528-0.00310.0242-0.07860.0118-0.019522.0982-0.46861.8205
31.9177-0.3630.57162.20940.49691.74240.1678-0.43910.0332-0.4391-0.03470.47340.03320.4734-0.1331-0.21950.07080.10770.072-0.0372-0.146246.9928-20.4192-52.9692
41.537-0.31130.67080.8513-0.15391.25540.1108-0.02950.0661-0.0295-0.0206-0.15870.0661-0.1587-0.0903-0.1284-0.00050.0081-0.0546-0.0158-0.125327.7411-21.2604-38.5295
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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