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- PDB-4cym: Complex of human VARP-ANKRD1 with Rab32-GppCp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cym
タイトルComplex of human VARP-ANKRD1 with Rab32-GppCp
要素
  • ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
  • RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
キーワードTRANSPORT PROTEIN / VARP / RAB-EFFECTOR / RAB / ENDOSOME / VESICLE TRAFFICKING / MELANOSOME BIOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


BLOC-2 complex binding / AP-3 adaptor complex binding / negative regulation of SNARE complex assembly / AP-1 adaptor complex binding / tubular endosome / endosome to melanosome transport / phagosome-lysosome fusion / phagosome maturation / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / melanosome assembly ...BLOC-2 complex binding / AP-3 adaptor complex binding / negative regulation of SNARE complex assembly / AP-1 adaptor complex binding / tubular endosome / endosome to melanosome transport / phagosome-lysosome fusion / phagosome maturation / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / melanosome assembly / GTP-dependent protein binding / melanosome membrane / RAB geranylgeranylation / early endosome to late endosome transport / melanosome organization / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / protein localization to membrane / endocytic recycling / positive regulation of dendrite morphogenesis / endosome to lysosome transport / antigen processing and presentation / endomembrane system / transport vesicle / phagocytic vesicle / mitochondrion organization / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection morphogenesis / SNARE binding / intracellular protein transport / cytoplasmic vesicle membrane / trans-Golgi network / small GTPase binding / positive regulation of neuron projection development / phagocytic vesicle membrane / melanosome / protein transport / late endosome / mitochondrial outer membrane / lysosome / early endosome / neuron projection / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ras-related protein Rab29/Rab38/Rab32 / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / small GTPase Rab1 family profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Ankyrin repeat ...Ras-related protein Rab29/Rab38/Rab32 / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / small GTPase Rab1 family profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Ankyrin repeat / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Ankyrin repeats (3 copies) / Rab subfamily of small GTPases / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Rab-32 / Ankyrin repeat domain-containing protein 27
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Perez-Dorado, I. / Schaefer, I.B. / McCoy, A.J. / Owen, D.J. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2014
タイトル: Varp is Recruited on to Endosomes by Direct Interaction with Retromer, Where Together They Function in Export to the Cell Surface.
著者: Hesketh, G.G. / Perez-Dorado, I. / Jackson, L.P. / Wartosch, L. / Schefer, I.B. / Gray, S.R. / Mccoy, A.J. / Zeldin, O.B. / Garman, E.F. / Harbour, M.E. / Evans, P.R. / Seaman, M.N. / Luzio, J.P. / Owen, D.J.
履歴
登録2014年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
B: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
C: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
D: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
E: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
F: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,85012
ポリマ－143,2146
非ポリマー1,6376
水2,360131
1
A: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
D: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子

A: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
D: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5678
ポリマ－95,4764
非ポリマー1,0914
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-35.5 kcal/mol
Surface area34710 Å2
手法PISA
2
B: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
E: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子

C: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
F: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5678
ポリマ－95,4764
非ポリマー1,0914
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_545x-y,-y-1,-z+1/31
Buried area19000 Å2
ΔGint-43.7 kcal/mol
Surface area34450 Å2
手法PISA
3
C: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
F: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子

B: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
E: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5678
ポリマ－95,4764
非ポリマー1,0914
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_445x-y-1,-y-1,-z+1/31
Buried area19000 Å2
ΔGint-43.7 kcal/mol
Surface area34450 Å2
手法PISA
4
A: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
D: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2834
ポリマ－47,7382
非ポリマー5462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-6.8 kcal/mol
Surface area19210 Å2
手法PISA
5
B: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
E: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2834
ポリマ－47,7382
非ポリマー5462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-8.6 kcal/mol
Surface area18640 Å2
手法PISA
6
C: RAS-RELATED PROTEIN RAB-32
F: ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2834
ポリマ－47,7382
非ポリマー5462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-7.8 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.445, 144.445, 135.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C
14D
24E
15D
25F
16E
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUHISHISAA23 - 19628 - 201
21GLUGLUHISHISBB23 - 19628 - 201
12ARGARGSERSERAA22 - 19827 - 203
22ARGARGSERSERCC22 - 19827 - 203
13GLUGLUHISHISBB23 - 19628 - 201
23GLUGLUHISHISCC23 - 19628 - 201
14VALVALALAALADD453 - 61610 - 173
24VALVALALAALAEE453 - 61610 - 173
15VALVALTYRTYRDD453 - 61710 - 174
25VALVALTYRTYRFF453 - 61710 - 174
16VALVALALAALAEE453 - 61610 - 173
26VALVALALAALAFF453 - 61610 - 173

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質 RAS-RELATED PROTEIN RAB-32 / RAB32


分子量: 25425.762 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q13637, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 ANKYRIN REPEAT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 27 / VPS9-DOMAIN ANKYRIN REPEAT PROTEIN / VPS9 DOMAIN-CONTAINING P


分子量: 22312.137 Da / 分子数: 3
Fragment: FIRST ANKYRIN REPEAT-CONTAINING DOMAIN, RESIDUES 450-640
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q96NW4
#3: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NTERMINAL SEQUENCE GPLGSM IS AN INSERTION COMING FROM THE EXPRESSION PLASMID USED. GLN 85 WAS ...NTERMINAL SEQUENCE GPLGSM IS AN INSERTION COMING FROM THE EXPRESSION PLASMID USED. GLN 85 WAS MUTATED TO LEU NTERMINAL SEQUENCE GPLGSM IS AN INSERTION COMING FROM THE EXPRESSION PLASMID USED. LAST SIX RESIDUES CORRESPONDS TO THE 6HIS-TAG

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→72.22 Å / Num. obs: 40077 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.91 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1YHN AND 4B93

1yhn

4b93


解像度: 2.8→125.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 16.544 / SU ML: 0.291 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.717 / ESU R Free: 0.329 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY MISSING RESIDUES. RESIDUES 1-21 AND 199-225 OF BOTH CHAINS A AND C. RESIDUES 1-22 AND 198-225 OF CHAIN B. ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY MISSING RESIDUES. RESIDUES 1-21 AND 199-225 OF BOTH CHAINS A AND C. RESIDUES 1-22 AND 198-225 OF CHAIN B. RESIDUES 450-451 AND 619-640 OF CHAIN D. RESIDUES 450-452 AND 618- 640 OF CHAIN E. RESIDUES 450-452 AND 619-640 OF CHAIN F. RESIDUES FROM -5 TO 0. CTERMINAL 6HIS TAGS IN CHAINS D, E, AND F.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24565 2011 5 %RANDOM
Rwork0.19205 ---
obs0.19466 38004 98.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 74.856 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4 Å20.7 Å20 Å2
2--1.4 Å20 Å2
3----4.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→125.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8052 0 99 131 8282
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0198340
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.027915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.95811311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.076318165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.21276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.029380
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021949
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.2127.2264102
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.27.2264101
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.08310.8235117
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.08310.8245118
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X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.74911.4666195
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X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A103240.1
12B103240.1
21A107110.09
22C107110.09
31B104420.1
32C104420.1
41D93750.1
42E93750.1
51D94150.11
52F94150.11
61E94170.11
62F94170.11
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 136 -
Rwork0.38 2628 -
obs--91.61 %

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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