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- PDB-4bdq: Crystal structure of the GluK2 R775A LBD dimer in complex with gl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bdq
タイトルCrystal structure of the GluK2 R775A LBD dimer in complex with glutamate
要素GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 2
キーワードMETAL TRANSPORT / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR / KAINATE RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of JNK cascade / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / behavioral fear response / positive regulation of synaptic transmission / neuronal action potential / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / SNARE binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / neuron apoptotic process / chemical synaptic transmission / perikaryon / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nayeem, N. / Mayans, O. / Green, T.
引用ジャーナル: Open Biol. / 年: 2013
タイトル: Correlating Efficacy and Desensitization with Gluk2 Ligand-Binding Domain Movements.
著者: Nayeem, N. / Mayans, O. / Green, T.
履歴
登録2012年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22015年4月29日Group: Data collection
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4206
ポリマ－59,0802
非ポリマー3404
水8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-36.6 kcal/mol
Surface area22660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.753, 105.585, 114.608
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.4787, -0.8718, -0.1043), (-0.8748, -0.4837, 0.028), (-0.0749, 0.0778, -0.9942)
ベクター: 25.8693, 39.2556, 42.6704)

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 2 / GLUTAMATE RECEPTOR 6 / GLUR-6 / GLUR6


分子量: 29539.830 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN, RESIDUES 429-544,667-806 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42260
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 21% PEG 4,000, 80MM NA ACETATE

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンBESSY 14.210.91841
シンクロトロンDiamond I0221.5498
検出器
タイプID検出器
MARRESEARCH1CCD
ADSC CCD2CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Mx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918411
21.54981
反射解像度: 1.9→33.64 Å / Num. obs: 45850 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 22.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XXR

2xxr


解像度: 1.9→33.644 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2129 2291 5 %
Rwork0.1655 --
obs0.1679 45850 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.205 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.2926 Å20 Å20 Å2
2---3.8956 Å20 Å2
3----3.397 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.644 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3975 0 22 461 4458
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074075
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9855480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9331498
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071613
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004688
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.94130.27121390.2442671X-RAY DIFFRACTION99
1.9413-1.98650.25271410.22072679X-RAY DIFFRACTION100
1.9865-2.03610.26371440.18482726X-RAY DIFFRACTION100
2.0361-2.09120.23151400.18082663X-RAY DIFFRACTION99
2.0912-2.15270.19411410.16872687X-RAY DIFFRACTION100
2.1527-2.22220.25541430.16892707X-RAY DIFFRACTION100
2.2222-2.30160.24271430.16992717X-RAY DIFFRACTION100
2.3016-2.39370.23031420.16782692X-RAY DIFFRACTION100
2.3937-2.50260.24851430.16672723X-RAY DIFFRACTION100
2.5026-2.63450.24281430.16962711X-RAY DIFFRACTION100
2.6345-2.79950.2261430.1722714X-RAY DIFFRACTION100
2.7995-3.01550.19871430.17152733X-RAY DIFFRACTION100
3.0155-3.31870.20371450.17272750X-RAY DIFFRACTION100
3.3187-3.79840.20681450.1562755X-RAY DIFFRACTION99
3.7984-4.78340.15921460.12682762X-RAY DIFFRACTION100
4.7834-33.64960.16911500.14292869X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.17230.905-0.09291.1121-0.20490.0865-0.25690.30890.3422-0.03590.16270.2353-0.1010.06610.0860.0834-0.0366-0.03780.1008-0.00330.210540.232131.546710.38
20.9864-0.08860.35510.9801-0.22461.2238-0.0650.0616-0.0169-0.11660.0606-0.18960.01670.12750.00650.1103-0.02060.03860.1165-0.03110.138538.66916.344710.132
32.0717-0.16290.59642.4282-0.76711.23120.00840.12880.1629-0.3408-0.01890.21680.0407-0.01720.01460.12930.0149-0.01720.13310.01180.142416.793219.67142.2945
40.82310.2035-0.16131.38190.13080.5267-0.0187-0.1778-0.01830.2221-0.0165-0.03390.05370.00710.02670.1509-0.0101-0.02550.1357-0.02270.133434.668818.964122.3919
55.6263-5.82794.90126.3319-5.02414.2790.005-0.0244-0.1641-0.3524-0.1885-0.2532-0.2779-0.22040.16040.15520.0257-0.00560.26270.02960.159427.774117.38966.13
60.85391.0616-0.38191.4473-0.36960.2474-0.0862-0.0936-0.0924-0.12130.04670.1520.0734-0.01240.04120.13720.01250.01220.08730.02140.152719.1179-10.182926.9727
71.0938-0.0782-0.26931.78530.21660.08810.0742-0.3551-0.16540.2897-0.0344-0.21180.03140.0509-0.02810.177-0.0124-0.03490.18960.03370.117531.99991.00733.9859
82.0442-0.6297-0.71741.49180.40951.3535-0.1239-0.31740.02770.16370.04460.1111-0.12750.11810.04810.16050.01990.01950.1583-0.01430.124515.900914.242840.579
90.73940.6024-0.28561.4379-0.55630.3898-0.10490.0303-0.0216-0.26120.1366-0.02980.0283-0.0039-0.01310.14980.0005-0.00320.1087-0.00280.119424.07090.369518.4973
104.6180.554-3.65042.46670.7833.5066-0.2809-1.06080.32910.4940.3986-0.2543-0.5963-0.2835-0.15060.22170.07770.03380.234-0.02520.128322.94056.098635.5506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 431:458)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 459:535)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 536:763)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 764:800)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 900)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 431:484)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 485:535)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 536:763)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 764:800)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN B AND RESID 900)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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