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万見
- PDB-2xx7: Crystal structure of 1-(4-(1-pyrrolidinylcarbonyl)phenyl)-3-(trif... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xx7
タイトルCrystal structure of 1-(4-(1-pyrrolidinylcarbonyl)phenyl)-3-(trifluoromethyl)-4,5,6,7-tetrahydro-1H-indazole in complex with the ligand binding domain of the Rat GluA2 receptor and glutamate at 2.2A resolution.
要素GLUTAMATE RECEPTOR 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AMPA RECEPTOR LIGAND-BINDING CORE / ION CHANNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / signaling receptor activity / presynapse / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1ND / GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ward, S.E. / Harries, M. / Aldegheri, L. / Austin, N.E. / Ballantine, S. / Ballini, E. / Bradley, D.M. / Bax, B.D. / Clarke, B.P. / Harris, A.J. ...Ward, S.E. / Harries, M. / Aldegheri, L. / Austin, N.E. / Ballantine, S. / Ballini, E. / Bradley, D.M. / Bax, B.D. / Clarke, B.P. / Harris, A.J. / Harrison, S.A. / Melarange, R.A. / Mookherjee, C. / Mosley, J. / DalNegro, G. / Oliosi, B. / Smith, K.J. / Thewlis, K.M. / Woollard, P.M. / Yusaf, S.P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Integration of Lead Optimization with Crystallography for a Membrane-Bound Ion Channel Target: Discovery of a New Class of Ampa Receptor Positive Allosteric Modulators.
著者: Ward, S.E. / Harries, M. / Aldegheri, L. / Austin, N.E. / Ballantine, S. / Ballini, E. / Bradley, D.M. / Bax, B.D. / Clarke, B.P. / Harris, A.J. / Harrison, S.A. / Melarange, R.A. / ...著者: Ward, S.E. / Harries, M. / Aldegheri, L. / Austin, N.E. / Ballantine, S. / Ballini, E. / Bradley, D.M. / Bax, B.D. / Clarke, B.P. / Harris, A.J. / Harrison, S.A. / Melarange, R.A. / Mookherjee, C. / Mosley, J. / Dal Negro, G. / Oliosi, B. / Smith, K.J. / Thewlis, K.M. / Woollard, P.M. / Yusaf, S.P.
履歴
登録2010年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月28日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,14914
ポリマ－96,5583
非ポリマー1,59111
水9,746541
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1607
ポリマ－64,3722
非ポリマー7885
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area22810 Å2
手法PISA
2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子

B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,97714
ポリマ－64,3722
非ポリマー1,60612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-118.9 kcal/mol
Surface area23670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.366, 161.901, 47.125
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC\ / ...GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC\ / AMPA 2 / GLUA2


分子量: 32185.889 Da / 分子数: 3 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN, RESIDUES 413-527,653-795 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GLUA2 FLOP ISOFORM S1-DOMAIN-GLYTHR-S2-DOMAIN / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 5種, 552分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-1ND / 1-[4-(1-PYRROLIDINYLCARBONYL)PHENYL]-3-(TRIFLUOROMETHYL)-4,5,6,7-TETRAHYDRO-1H-INDAZOLE


分子量: 363.377 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H20F3N3O
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 541 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 775 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 775 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 775 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 775 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASN 775 TO SER
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATION N242S IS N775S IN UNIPROT NUMBERING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.54 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 40273 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKLデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→92.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 5.031 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.314 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21842 1629 4 %RANDOM
Rwork0.16588 ---
obs0.16802 38643 89.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.501 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.83 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→92.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6046 0 92 541 6679
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226640
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6331.9888999
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91311180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.065854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.91724.567254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.766151230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7221529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2976
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.871.54118
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1811.51701
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61726650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.41432522
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8814.52349
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.199→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 114 -
Rwork0.2 2900 -
obs--92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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