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- PDB-4dld: Crystal structure of the GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dld
タイトルCrystal structure of the GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in complex with the antagonist (S)-2-amino-3-(2-(2-carboxyethyl)-5-chloro-4-nitrophenyl)propionic acid at 2.0 A resolution
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptor / glutamate / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate binding / synaptic transmission, GABAergic / adult behavior / modulation of excitatory postsynaptic potential / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / membrane depolarization / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / regulation of synaptic plasticity / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TZG / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2012
タイトル: Structural and pharmacological characterization of phenylalanine-based AMPA receptor antagonists at kainate receptors
著者: Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Valades, E.A. / Szymanska, E. / Johansen, T.N. / Kastrup, J.S. / Pickering, D.S.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate.
著者: Naur, P. / Vestergaard, B. / Skov, L.K. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2012年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0747
ポリマ－58,2172
非ポリマー8575
水9,026501
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area23900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.320, 69.320, 234.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 1 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 2 / 断片: GluK1 Ligand binding domain (GluK1-S1S2) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein crystallized is the extracellular ligand binding domain of GluK1. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P22756

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非ポリマー , 5種, 506分子

#2: 化合物 ChemComp-TZG / (S)-2-amino-3-(2-(2-carboxyethyl)-5-chloro-4-nitrophenyl)propionic acid


分子量: 316.694 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13ClN2O6
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 501 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE IS P22756-2, ISOFORM GLUR5-2. THE CRYSTALLIZED PROTEIN CONSISTS OF GLY ...THE SEQUENCE DATABASE IS P22756-2, ISOFORM GLUR5-2. THE CRYSTALLIZED PROTEIN CONSISTS OF GLY RESIDUE FOLLOWED BY RESIDUE 430-544 AND 667-805 FROM THE INTACT RECEPTOR LINKED BY A GLY-THR DIPEPTIDE. THERE IS A SEQUENCE CONFLICT AT RESIDUE 34 OF THE CRYSTALLIZED PROTEIN DUE TO DIFFERENCES IN DATABASE SEQUENCE (SEE GENBANK ACCESION NO.AAA02874).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.26 % / Mosaicity: 0.69 °
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 17 % PEG4000, 0.1M cacodylic acid, 0.3M lithium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.038 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.038 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25.877 Å / Num. all: 39813 / Num. obs: 39813 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 21.09 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.1180.340.3181.84537256960.1190.340.3186.3100
2.11-2.2480.2430.2271.54334354330.0840.2430.2278.8100
2.24-2.3980.1910.1783.24068150970.0660.1910.17810.9100
2.39-2.5880.1420.1334.23795947620.0490.1420.13313.8100
2.58-2.8380.1080.1016.43490943860.0380.1080.10117.2100
2.83-3.167.90.0770.0726.93204340370.0270.0770.07222.5100
3.16-3.657.90.0560.05312.22813335630.020.0560.05328.8100
3.65-4.477.80.0570.053112380630430.020.0570.05333.799.8
4.47-6.327.70.0630.0598.81851724080.0220.0630.05939.199.5
6.32-25.8777.10.0430.0413.9986813880.0160.0430.0443.197

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PBW chain A

2pbw


解像度: 2→25.877 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.8385 / SU ML: 0.57 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1997 5.02 %Random
Rwork0.1864 ---
obs0.1894 39768 99.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.268 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 81.67 Å2 / Biso mean: 24.6097 Å2 / Biso min: 7.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.019 Å20 Å2-0 Å2
2--2.019 Å2-0 Å2
3----4.038 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4058 0 54 501 4613
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0355744
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069629
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005727
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3841632
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.050.29431390.2213265627952656100
2.05-2.10540.2791420.2016262227642622100
2.1054-2.16740.26541450.1953266228072662100
2.1674-2.23730.24271270.1804267127982671100
2.2373-2.31720.25611090.192267127802671100
2.3172-2.40990.2751570.1952263927962639100
2.4099-2.51950.28061520.1995264627982646100
2.5195-2.65220.28011600.1975268428442684100
2.6522-2.81820.26611330.205268528182685100
2.8182-3.03550.24751230.198272328462723100
3.0355-3.34040.23691450.1878270028452700100
3.3404-3.82240.25031570.1774272628832726100
3.8224-4.81080.2021630.1507275729202757100
4.8108-25.87960.221450.190729293074292998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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