[日本語] English
- PDB-4asu: F1-ATPase in which all three catalytic sites contain bound nucleo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4asu
タイトルF1-ATPase in which all three catalytic sites contain bound nucleotide, with magnesium ion released in the Empty site
要素(ATP SYNTHASE SUBUNIT ...) x 5
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / aerobic respiration / proton transmembrane transport / ADP binding / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 ...ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Rees, D.M. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2012
タイトル: Structural Evidence of a New Catalytic Intermediate in the Pathway of ATP Hydrolysis by F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria.
著者: Rees, D.M. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2012年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月4日Group: Other
改定 1.22012年7月25日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 19-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 20-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)374,47420
ポリマ-371,7899
非ポリマー2,68511
5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area39750 Å2
ΔGint-237.3 kcal/mol
Surface area110810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.268, 135.113, 266.355
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
ATP SYNTHASE SUBUNIT ... , 5種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P19483
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量: 51615.684 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 30300.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05631
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE DELTA SUBUNIT


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05630
#5: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT EPSILON


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05632

-
非ポリマー , 3種, 319分子

#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

配列の詳細DIFFERENT RESIDUE: GLY A 481, GLY B 481, GLY C 481 THIS RESIDUE WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE ...DIFFERENT RESIDUE: GLY A 481, GLY B 481, GLY C 481 THIS RESIDUE WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE PROTEIN SEQUENCE. IN THE CDNA SEQUENCE THE CODON FOR THIS RESIDUE WAS AGC (SER) IN THREE CLONES, WHILE IN TWO OTHERS IT WAS GGC (GLY). THE DIFFERENCE WAS THOUGHT TO BE DUE TO A MUTATION OCCURRING DURING EITHER PROPAGATION OF THE CLONES IN THE LIBRARY OR SUBCLONING INTO M13 VECTORS. THE ELECTRON DENSITY IN HIGHER RESOLUTION STRUCTURES SUGGESTS A GLY IN THIS POSITION.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月2日 / 詳細: TORODIAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→133.18 Å / Num. obs: 92081 / % possible obs: 78.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 2.59→2.73 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 66

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0119精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JDI
解像度: 2.6→63.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 31.727 / SU ML: 0.326 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.437 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28933 4568 5 %RANDOM
Rwork0.24487 ---
obs0.24711 87491 77.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.02 Å20 Å20 Å2
2--0.88 Å20 Å2
3----1.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→63.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23808 0 167 308 24283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.01924341
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8921.9932947
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.12853112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.2924.154999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.391154288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.57415177
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.23854
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02117936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.595→2.662 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 256 -
Rwork0.32 4849 -
obs--60.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.82671.13750.47742.7572-1.28472.15370.05150.23180.6841-0.0069-0.05780.0149-0.4168-0.16330.00620.31730.03080.04810.14840.08860.0987-26.059225.76330.9305
21.1143-0.10920.0361.16110.27221.6131-0.0462-0.09220.32740.03850.0557-0.0433-0.1720.0911-0.00950.20210.01560.00660.1169-0.04030.1099-23.947230.607231.7552
31.33230.1662-0.08312.99110.44481.96050.0095-0.21110.08170.0952-0.14750.0430.14420.08340.1380.25490.0240.03180.3029-0.13540.1191-25.737931.627662.9126
45.34560.89991.05085.3868-0.61361.9355-0.11220.2140.13990.02620.0225-0.0307-0.27790.06120.08970.17890.02820.0630.21670.02510.0465-2.5557-8.0785-0.1407
51.473-0.01890.30370.8549-0.24171.1340.0303-0.048-0.210.08610.0009-0.14260.03790.1733-0.03120.15320.05330.01570.1189-0.00460.0692-1.4017-22.199327.433
63.53430.30680.36932.3939-0.57292.8870.0372-0.2066-0.41080.22140.0116-0.0660.3232-0.1688-0.04880.28410.0633-0.03360.23460.16120.16820.9054-34.4155.961
75.1208-1.85030.80264.93710.33275.14050.08230.3357-0.2943-0.3723-0.04490.19050.2122-0.2475-0.03740.2330.03910.00060.1298-0.01240.0194-42.922-11.3595-6.4436
81.2878-0.172-0.38120.99920.09951.1805-0.00440.0366-0.0576-0.00850.04140.1377-0.0296-0.0736-0.0370.14480.03850.02120.05940.0140.0262-56.7534-13.342921.5747
93.34030.44950.24961.37480.20992.62350.1152-0.5371-0.06860.17860.06250.0034-0.2183-0.061-0.17770.27950.0680.05640.21390.110.0944-65.8485-15.674251.2976
101.81090.7073-0.67944.6548-0.29510.45990.11980.46960.3366-0.4-0.05910.1695-0.2594-0.0812-0.06070.32850.0031-0.05110.22760.11510.0838-47.164311.9045-2.9874
111.13480.42760.24920.94290.35881.4353-0.0591-0.11370.3210.02530.00940.3459-0.1551-0.17110.04970.19070.06880.01310.1109-0.00550.163-54.545318.211824.4728
122.7389-0.40910.62982.7432-1.02942.13870.0683-0.4502-0.15570.4570.10950.373-0.0861-0.3658-0.17780.38920.05940.11880.3547-0.10070.1665-54.898514.581755.0862
133.0263-0.6132-0.31233.861-0.20181.55410.11640.16040.2323-0.2923-0.0956-0.2939-0.14340.1601-0.02070.2024-0.00460.06910.1880.07430.0898-4.192417.15014.7481
140.97710.240.40031.07490.03251.03750.014-0.15870.17520.19210.0344-0.2428-0.020.2391-0.04840.22310.01410.00710.2306-0.07530.15523.436911.810133.0816
151.93160.4043-1.10512.9844-0.62333.53380.1684-0.5045-0.01470.38210.07810.21210.08830.1736-0.24640.4530.0418-0.13560.4816-0.040.31957.39715.072461.43
164.3227-0.05351.244.3047-0.30242.41230.27850.66350.1808-0.2148-0.12860.09060.16350.0571-0.14990.20920.0570.04840.2057-0.0070.0674-20.2836-23.2939-4.516
171.5362-0.4124-0.22210.63160.04331.2482-0.0049-0.0326-0.37880.02650.01150.08850.2393-0.0282-0.00660.1910.04860.0130.06560.00530.1055-30.0054-33.993120.9982
182.461-0.00890.32531.65550.25261.2670.0427-0.4382-0.33650.416-0.0108-0.10670.17220.088-0.03190.34440.0286-0.00640.28690.19840.1483-35.4815-32.460551.3618
190.45130.16371.01840.3784-0.671820.0995-0.0927-0.24940.12760.1488-0.263-0.0502-0.4692-0.33670.35570.4086-0.01750.00330.35370.00920.1532-28.4018-0.475867.1792
2019.26994.9952-11.55563.76290.433711.7446-0.6576-0.5465-1.02650.2329-0.35980.13890.76790.37561.01740.8894-0.15920.06510.7219-0.15670.2175-34.3658-13.884277.7504
213.89471.4733-2.01553.2239-1.24751.508-0.0563-0.4042-0.4405-0.1444-0.0270.00330.1153-0.00750.08330.8038-0.0891-0.0520.57530.06240.2828-36.0607-10.787883.1301
220.5850.3905-2.27510.4356-0.965913.23490.0359-0.1949-0.08990.1928-0.1303-0.03530.29070.19040.09430.37490.03670.01080.31260.02250.1089-27.0387-4.777657.7285
236.7132.35411.12113.8621-0.63344.0793-0.0985-0.413-0.01540.15870.14760.19640.113-0.1275-0.04910.5249-0.01570.0470.4938-0.03070.128-28.9611.9508109.1659
240000000000000000.2145000.214500.2145000
259.135811.0194-6.405213.3099-7.80984.88320.572-0.63860.69820.4815-0.49040.7925-0.1072-0.2782-0.08150.9394-0.08560.1451.6176-0.41030.5859-44.77981.6728100.2176
260000000000000000.2145000.214500.2145000
279.05369.465717.37699.918118.197533.39360.3485-0.4835-0.08860.1641-0.3308-0.04890.3593-0.8034-0.01770.8299-0.19320.02350.60620.1080.4643-47.2497-6.223883.1878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2A94 - 379
3X-RAY DIFFRACTION2A600 - 601
4X-RAY DIFFRACTION2A2020 - 2023
5X-RAY DIFFRACTION3A380 - 510
6X-RAY DIFFRACTION4B23 - 93
7X-RAY DIFFRACTION5B94 - 379
8X-RAY DIFFRACTION5B600 - 601
9X-RAY DIFFRACTION5B2028 - 2032
10X-RAY DIFFRACTION6B380 - 510
11X-RAY DIFFRACTION7C24 - 93
12X-RAY DIFFRACTION8C94 - 379
13X-RAY DIFFRACTION8C600 - 601
14X-RAY DIFFRACTION8C2018 - 2021
15X-RAY DIFFRACTION9C380 - 510
16X-RAY DIFFRACTION10D9 - 81
17X-RAY DIFFRACTION11D82 - 357
18X-RAY DIFFRACTION11D600 - 620
19X-RAY DIFFRACTION11D2012 - 2016
20X-RAY DIFFRACTION12D358 - 475
21X-RAY DIFFRACTION13E9 - 81
22X-RAY DIFFRACTION14E82 - 357
23X-RAY DIFFRACTION14E600 - 650
24X-RAY DIFFRACTION15E358 - 470
25X-RAY DIFFRACTION16F9 - 81
26X-RAY DIFFRACTION17F82 - 357
27X-RAY DIFFRACTION17F600 - 620
28X-RAY DIFFRACTION17F2025 - 2027
29X-RAY DIFFRACTION18F358 - 475
30X-RAY DIFFRACTION19G1 - 50
31X-RAY DIFFRACTION20G60 - 99
32X-RAY DIFFRACTION21G100 - 180
33X-RAY DIFFRACTION22G197 - 272
34X-RAY DIFFRACTION23H16 - 103
35X-RAY DIFFRACTION24H104 - 144
36X-RAY DIFFRACTION25I1 - 25
37X-RAY DIFFRACTION26I26 - 31
38X-RAY DIFFRACTION27I32 - 45

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る