+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3oe7 | ||||||
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Title | Structure of four mutant forms of yeast f1 ATPase: gamma-I270T | ||||||
Components | (ATP synthase subunit ...) x 5 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / ATP SYNTHASE / ATP PHOSPHATASE / F1F0 ATPASE / ATP SYNTHESIS / ADP / PO4 / mitochondria | ||||||
Function / homology | Function and homology information mitochondrial proton-transporting ATP synthase, central stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism ...mitochondrial proton-transporting ATP synthase, central stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.19 Å | ||||||
Authors | Arsenieva, D. / Symersky, J. / Wang, Y. / Pagadala, V. / Mueller, D.M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2010 Title: Crystal structures of mutant forms of the yeast f1 ATPase reveal two modes of uncoupling. Authors: Arsenieva, D. / Symersky, J. / Wang, Y. / Pagadala, V. / Mueller, D.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3oe7.cif.gz | 3.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3oe7.ent.gz | 3 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3oe7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/3oe7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/3oe7 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3oehC 3ofnC 2hldS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-ATP synthase subunit ... , 5 types, 27 molecules ABCJKLSTUDEFMNOVWXGPYHQZIR1
#1: Protein | Mass: 55007.402 Da / Num. of mol.: 9 / Fragment: UNP RESIDUES 36-545 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: ATP1, YBL099W, YBL0827 / Production host: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) References: UniProt: P07251, H+-transporting two-sector ATPase #2: Protein | Mass: 52009.965 Da / Num. of mol.: 9 / Fragment: UNP RESIDUES 34-511 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: ATP2, YJR121W, J2041 / Production host: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) References: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase #3: Protein | Mass: 30645.105 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP RESIDUES 34-311 / Mutation: I270T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: ATP3, ATP3a, ATP3b, YBR039W, YBR0408 / Production host: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) References: UniProt: P38077, H+-transporting two-sector ATPase #4: Protein | Mass: 14494.306 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP RESIDUES 23-160 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: ATP16, YDL004W, YD8119.03, D2935 / Production host: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) References: UniProt: Q12165, H+-transporting two-sector ATPase #5: Protein | Mass: 6618.359 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP RESIDUES 2-62 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: ATP15, YPL271W, P0345 / Production host: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) References: UniProt: P21306, H+-transporting two-sector ATPase |
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-Non-polymers , 3 types, 31 molecules
#6: Chemical | ChemComp-ANP / #7: Chemical | ChemComp-MG / #8: Chemical | ChemComp-PO4 / | |
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-Details
Compound details | CHAIN A, J, S: ALPHA SUBUNIT (E) CHAIN B, K, T: ALPHA SUBUNIT (TP) CHAIN C, L, U: ALPHA SUBUNIT (DP) ...CHAIN A, J, S: ALPHA SUBUNIT (E) CHAIN B, K, T: ALPHA SUBUNIT (TP) CHAIN C, L, U: ALPHA SUBUNIT (DP) CHAIN D, M, V: BETA SUBUNIT (DP) CHAIN E, N, W: BETA SUBUNIT (E) CHAIN F, O, X: BETA SUBUNIT (TP) CHAIN G, P, Y: GAMMA SUBUNIT CHAIN H, Q, Z: DELTA SUBUNIT CHAIN I, R, 1: EPSILON SUBUNIT |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / pH: 7.3 Details: 5.5% PEG 6000, 10% GLYCEROL, 4% METHANOL, 0.05M SODIUM ACETATE, 0.5MM NICKEL SULPHATE, 0.5MM AMP/PNP, 0.025 MM ADP, 2MM MAGNESIUM CHLORIDE, PH 7.3, VAPOR DIFFUSION SITTING DROP, TEMPERATURE 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.033 |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Aug 15, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.19→50 Å / Num. obs: 175796 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 88.2 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 10.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.19→3.31 Å / Rsym value: 0.39 / % possible all: 98 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2HLD Resolution: 3.19→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU ML: 0.409 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.519 / Stereochemistry target values: ENGH & HUBER Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 102.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error free: 0.519 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.19→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.19→3.27 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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