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- PDB-5ik2: Caldalaklibacillus thermarum F1-ATPase (epsilon mutant) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ik2
タイトルCaldalaklibacillus thermarum F1-ATPase (epsilon mutant)
要素(ATP synthase ...) x 4
キーワードHYDROLASE / F1-ATPase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / endomembrane system / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 ...ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ferguson, S.A. / Cook, G.M. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U1065663150 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184325 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/M009858/1 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Regulation of the thermoalkaliphilic F1-ATPase from Caldalkalibacillus thermarum.
著者: Ferguson, S.A. / Cook, G.M. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2016年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
I: ATP synthase subunit alpha
J: ATP synthase subunit alpha
K: ATP synthase subunit alpha
L: ATP synthase subunit beta
M: ATP synthase subunit beta
N: ATP synthase subunit beta
O: ATP synthase gamma chain
P: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)715,80756
ポリマ－708,77416
非ポリマー7,03340
水19,4561080
1
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)357,81227
ポリマ－354,3878
非ポリマー3,42419
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
I: ATP synthase subunit alpha
J: ATP synthase subunit alpha
K: ATP synthase subunit alpha
L: ATP synthase subunit beta
M: ATP synthase subunit beta
N: ATP synthase subunit beta
O: ATP synthase gamma chain
P: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)357,99629
ポリマ－354,3878
非ポリマー3,60921
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)148.240, 131.290, 212.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21I
12B
22J
13C
23K
14D
24L
15E
25M
16F
26N
17G
27O

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLUGLUVALVALAA27 - 414 - 18
211GLUGLUVALVALII27 - 414 - 18
121LYSLYSGLNGLNAA46 - 6423 - 41
221LYSLYSGLNGLNII46 - 6423 - 41
131ASNASNTHRTHRAA70 - 9147 - 68
231ASNASNTHRTHRII70 - 9147 - 68
141PROPROPROPROAA98 - 50075 - 477
241PROPROPROPROII98 - 50075 - 477
112VALVALGLUGLUBB26 - 683 - 45
212VALVALGLUGLUJJ26 - 683 - 45
122ASNASNASNASNBB70 - 10947 - 86
222ASNASNASNASNJJ70 - 10947 - 86
132LEULEUARGARGBB111 - 11888 - 95
232LEULEUARGARGJJ111 - 11888 - 95
142GLUGLUPROPROBB122 - 28099 - 257
242GLUGLUPROPROJJ122 - 28099 - 257
152GLYGLYARGARGBB282 - 383259 - 360
252GLYGLYARGARGJJ282 - 383259 - 360
162ASPASPASPASPBB385 - 446362 - 423
262ASPASPASPASPJJ385 - 446362 - 423
172VALVALILEILEBB450 - 475427 - 452
272VALVALILEILEJJ450 - 475427 - 452
182GLUGLUSERSERBB480 - 501457 - 478
282GLUGLUSERSERJJ480 - 501457 - 478
113VALVALGLYGLYCC142 - 160119 - 137
213VALVALGLYGLYKK142 - 160119 - 137
123ARGARGLYSLYSCC164 - 175141 - 152
223ARGARGLYSLYSKK164 - 175141 - 152
133PROPROPHEPHECC317 - 398294 - 375
233PROPROPHEPHEKK317 - 398294 - 375
143ASPASPALAALACC403 - 502380 - 479
243ASPASPALAALAKK403 - 502380 - 479
114ASNASNALAALADD2 - 752 - 75
214ASNASNALAALALL2 - 752 - 75
124SERSERLEULEUDD78 - 12178 - 121
224SERSERLEULEULL78 - 12178 - 121
134ILEILELEULEUDD127 - 462127 - 462
234ILEILELEULEULL127 - 462127 - 462
115VALVALASPASPEE13 - 9813 - 98
215VALVALASPASPMM13 - 9813 - 98
125PROPROPROPROEE110 - 116110 - 116
225PROPROPROPROMM110 - 116110 - 116
135ALAALAILEILEEE124 - 399124 - 399
235ALAALAILEILEMM124 - 399124 - 399
145ARGARGLEULEUEE401 - 462401 - 462
245ARGARGLEULEUMM401 - 462401 - 462
116ASNASNALAALAFF2 - 1052 - 105
216ASNASNALAALANN2 - 1052 - 105
126GLUGLUGLUGLUFF107 - 443107 - 443
226GLUGLUGLUGLUNN107 - 443107 - 443
136ALAALALEULEUFF445 - 462445 - 462
236ALAALALEULEUNN445 - 462445 - 462
117ALAALAILEILEGG30 - 10329 - 102
217ALAALAILEILEOO30 - 10329 - 102
127GLUGLUSERSERGG105 - 193104 - 192
227GLUGLUSERSEROO105 - 193104 - 192
137GLUGLUALAALAGG215 - 240214 - 239
237GLUGLUALAALAOO215 - 240214 - 239

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.99996, 0.003934, -0.008087), (-0.008676, -0.658864, 0.752212), (-0.002369, 0.752251, 0.658872)-27.844049, 26.874029, -12.84852
3given(1), (1), (1)
4given(-0.999958, 0.009189, 0.000723), (-0.005484, -0.656223, 0.754547), (0.007408, 0.754511, 0.656246)-27.56459, 27.064939, -12.18318
5given(1), (1), (1)
6given(-0.99998, -0.003447, -0.005228), (-0.001702, -0.653803, 0.756663), (-0.006026, 0.756657, 0.653784)-27.197969, 27.292971, -12.77306
7given(1), (1), (1)
8given(-0.999842, 0.017677, 0.001659), (-0.010421, -0.659942, 0.751245), (0.014374, 0.751109, 0.660022)-27.1127, 26.773911, -11.92389
9given(1), (1), (1)
10given(-0.999977, -0.000522, -0.006785), (-0.004767, -0.657797, 0.75318), (-0.004856, 0.753195, 0.657779)-27.71627, 27.253389, -12.94302
11given(1), (1), (1)
12given(-0.99993, 0.004948, 0.01076), (0.004902, -0.6541, 0.756392), (0.010781, 0.756392, 0.65403)-26.73864, 27.481911, -12.20692
13given(1), (1), (1)
14given(-0.999892, 0.002969, 0.014382), (0.008825, -0.661287, 0.750081), (0.011738, 0.750127, 0.661189)-26.71966, 27.79764, -11.53839

-
要素

-
ATP synthase ... , 4種, 16分子 ABCIJKDEFLMNGOHP

#1: タンパク質
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 52340.539 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpA, CathTA2_2809 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: F5LA74, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質
ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 50266.012 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpD, CathTA2_2807 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: F5LA72, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31801.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpG, CathTA2_2808 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F5LA73
#4: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14766.154 Da / 分子数: 2 / Mutation: D89A, R92A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpC, CathTA2_2806 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: F5LA71

-
非ポリマー , 5種, 1120分子

#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1080 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.52 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.6
詳細: PEG 4600, Bis-Tris, Tris-HCl, glycerol, MgCl2, ADP, NaCl
PH範囲: 6.6-8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→201.4 Å / Num. obs: 220174 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 1.7 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.6-2.641.60.273187.2
14.24-46.941.90.014185.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.1.27データスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HKK

5hkk


解像度: 2.6→201.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 11.529 / SU ML: 0.235 / SU R Cruickshank DPI: 1.862 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.862 / ESU R Free: 0.318
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2376 11066 5 %RANDOM
Rwork0.2126 ---
obs0.2138 209085 92.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.58 Å2 / Biso mean: 36.537 Å2 / Biso min: 4.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.28 Å20 Å20.71 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3---1.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→201.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数49468 0 440 1111 51019
Biso mean--29.56 26.44 -
残基数----6445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01950734
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0249493
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0571.99168809
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8453113965
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg556431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.59224.3852228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.625158860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.30715379
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.27867
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02157184
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0210767
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.63.65825772
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.63.65825771
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1135.48132234
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.5

Ens-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
1A70095.54
2B69672.16
3C33131.54
4D69083.78
5E65551.21
6F69711.7
7G29692.86
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 756 -
Rwork0.298 14408 -
all-15164 -
obs--87.1 %

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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