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- PDB-4yxw: Bovine heart mitochondrial F1-ATPase inhibited by AMP-PNP and ADP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yxw
タイトルBovine heart mitochondrial F1-ATPase inhibited by AMP-PNP and ADP in the presence of thiophosphate.
要素(ATP synthase subunit ...) x 5
キーワードHYDROLASE / complex / mitochondrial
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial protein degradation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial protein degradation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / aerobic respiration / ADP binding / mitochondrial inner membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / : ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Monothiophosphate / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Bason, J.V. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: How release of phosphate from mammalian F1-ATPase generates a rotary substep.
著者: Bason, J.V. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2015年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22015年5月20日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)375,04322
ポリマ－372,2189
非ポリマー2,82513
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45380 Å2
ΔGint-260 kcal/mol
Surface area111100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.353, 123.052, 261.276
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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ATP synthase subunit ... , 5種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha, mitochondrial


分子量: 55302.191 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: P19483
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta, mitochondrial


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30300.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: P05631
#4: タンパク質 ATP synthase subunit delta, mitochondrial / F-ATPase delta subunit


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: Muscle / 参照: UniProt: P05630
#5: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATPase subunit epsilon


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: Muscle / 参照: UniProt: P05632

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非ポリマー , 6種, 50分子

#6: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-TS6 / Monothiophosphate / phosphorothioic O,O,S-acid


分子量: 114.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H3O3PS
#10: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細SER 481 GLY in chains A, B and C was identified as a GLY from the protein sequence. In the cDNA ...SER 481 GLY in chains A, B and C was identified as a GLY from the protein sequence. In the cDNA sequence, the codon for this residue was AGC SER in three clones while in two others it was GGC GLY. The difference was thought to be due to a mutation occurring during either propagation of the clones in the library or subcloning into M13 vectors. The electron density suggests a Gly in this position.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.92 %
結晶化温度: 295 K / 手法: microdialysis / pH: 8.2
詳細: PEG 6000, sodium chloride, magnesium chloride, Tris-HCl, AMP-PNP, ADP, sodium monothiophosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→76.52 Å / Num. obs: 59186 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 53.48 Å2 / CC1/2: 0.884 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rpim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 6.4 / Num. measured all: 154361 / Scaling rejects: 36
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2.7 % / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
3.1-3.180.6492.21164743600.5470.45996.1
13.86-76.520.09621.519137180.5960.07892.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM7.1.0データ削減
Aimless0.1.29データスケーリング
PHASER2.52位相決定
REFMAC5.8.0107精密化
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CK3

2ck3


解像度: 3.1→76.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / WRfactor Rfree: 0.2773 / WRfactor Rwork: 0.2283 / FOM work R set: 0.7774 / SU B: 28.758 / SU ML: 0.488 / SU Rfree: 0.5867 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.587 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2734 3000 5.1 %RANDOM
Rwork0.2263 ---
obs0.2287 55823 94.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 195.85 Å2 / Biso mean: 75.741 Å2 / Biso min: 24.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.31 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---1.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→76.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24623 0 167 37 24827
Biso mean--55.71 47.45 -
残基数----3236
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01925142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0224860
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0381.98834081
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.837357129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.15853220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.13324.21038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.832154443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.14515182
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.23976
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02128283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3767.59812928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3767.59712927
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4611.38316142
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 223 -
Rwork0.317 4099 -
all-4322 -
obs--94.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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