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- PDB-1nbm: THE STRUCTURE OF BOVINE F1-ATPASE COVALENTLY INHIBITED WITH 4-CHL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nbm
タイトルTHE STRUCTURE OF BOVINE F1-ATPASE COVALENTLY INHIBITED WITH 4-CHLORO-7-NITROBENZOFURAZAN
要素(F1-ATPASE) x 4
キーワードATP SYNTHASE / F1FO ATP SYNTHASE / F1-ATPASE / 4-CHLORO-7-NITROBENZOFURAZAN / INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial inner membrane ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / : / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Orriss, G.L. / Leslie, A.G.W. / Braig, K. / Walker, J.E.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Bovine F1-ATPase covalently inhibited with 4-chloro-7-nitrobenzofurazan: the structure provides further support for a rotary catalytic mechanism.
著者: Orriss, G.L. / Leslie, A.G. / Braig, K. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8 A Resolution of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G. / Lutter, R. / Walker, J.E.
履歴
登録1998年4月30日処理サイト: BNL
改定 1.01998年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月5日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F1-ATPASE
B: F1-ATPASE
C: F1-ATPASE
D: F1-ATPASE
E: F1-ATPASE
F: F1-ATPASE
G: F1-ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,49518
ポリマ－350,8227
非ポリマー2,67211
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36930 Å2
ΔGint-211 kcal/mol
Surface area101300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)281.000, 106.600, 138.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 7分子 ABCDFEG

#1: タンパク質 F1-ATPASE / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P19483, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 F1-ATPASE / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 51532.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.34
#3: タンパク質 F1-ATPASE / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 51667.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.34
#4: タンパク質 F1-ATPASE / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05631, EC: 3.6.1.34

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非ポリマー , 5種, 175分子

#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE ...THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE CATALYTIC BETA SUBUNIT. IN THE PRIMARY REFERENCE, THE BETA SUBUNITS WERE LABELLED ACCORDING TO THE BOUND NUCLEOTIDE, AS BETA(DP) (BINDS ADP), BETA(E) (NO BOUND NUCLEOTIDE) AND BETA(TP) (AMPPNP BOUND). THE ALPHA SUBUNITS (WHICH ALL BIND AMPPNP) CONTRIBUTE TO THE CATALYTIC SITES OF THE BETA SUBUNITS, AND HAVE BEEN LABELLED ACCORDINGLY. THUS ALPHA(DP) CONTRIBUTES TO THE CATALYTIC SITE ON BETA(DP), ALPHA(TP) TO THE SITE ON BETA(TP) AND ALPHA(E) TO THE SITE ON BETA(E). THE CORRESPONDENCE BETWEEN THE SUBUNIT NAMES AND THE CHAIN IDENTIFIERS IS GIVEN BELOW: CHAIN A: ALPHA(E) CHAIN B: ALPHA(TP) CHAIN C: ALPHA(DP) CHAIN D: BETA(DP) CHAIN E: BETA(E) CHAIN F: BETA(TP) CHAIN G IS THE GAMMA SUBUNIT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 50MM TRIS-HCL, PH7.5, 200MM SODIUM CHLORIDE, 20MM MAGNESIUM SULPHATE, 1MM EDTA, 0.002% (W/V) PHENYL METHYLSULPHONYL FLUORIDE, 0.02%(W/V) SODIUM AZIDE, 10.5% (W/V) PEG MME 5000, 250UM AMP-PNP AND 5UM ADP.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 7.2 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein11
2100 mMTris-HCl11
3400 mM11NaCl
44 mM11MgCl2
50.04 %(w/v)sodium azide11
60.004 %(w/v)phenylmethylsulphonyl fluoride11
712 %(w/v)PEG MME500011
82 mMAMP-PNP11
90.040 mMADP11
1050 mMTris-HCl12
11200 mM12NaCl
121 mMEDTA12
1320 mMmagnesium sulphate12
140.02 %(w/v)sodium azide12
150.002 %(w/v)phenylmethylsulphonyl fluoride12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月12日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 70240 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 54.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.304 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 98
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ALUMINUM FLUORIDE INHIBITED FORM OF BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE

解像度: 3→6 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 3434 2 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 66714 90.01 %-
原子変位パラメータBiso mean: 52.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22732 0 161 164 23057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.994
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.17
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.12 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 316 2 %
Rwork0.293 6154 -
obs--89.23 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TYR.PARTYR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.176
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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