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- PDB-4ajs: 3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase K100M mutant in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ajs
タイトル3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase K100M mutant in complex with isocitrate, magnesium(II), Adenosine 2',5'-biphosphate and ribosylnicotinamide-5'-phosphate
要素ISOCITRATE DEHYDROGENASE [NADP]
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDATIVE BETA-DECARBOXYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / glyoxylate cycle / guanosine tetraphosphate binding / tricarboxylic acid cycle / electron transport chain / NAD binding / response to oxidative stress / magnesium ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent, dimeric, prokaryotic / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-2'-5'-DIPHOSPHATE / ISOCITRIC ACID / BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / Isocitrate dehydrogenase [NADP]
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
データ登録者Goncalves, S. / Miller, S.P. / Carrondo, M.A. / Dean, A.M. / Matias, P.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Induced Fit and the Catalytic Mechanism of Isocitrate Dehydrogenase.
著者: Goncalves, S. / Miller, S.P. / Carrondo, M.A. / Dean, A.M. / Matias, P.M.
履歴
登録2012年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ISOCITRATE DEHYDROGENASE [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8866
ポリマ－45,8121
非ポリマー1,0755
水9,080504
1
A: ISOCITRATE DEHYDROGENASE [NADP]
ヘテロ分子

A: ISOCITRATE DEHYDROGENASE [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,77312
ポリマ－91,6232
非ポリマー2,15010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area10490 Å2
ΔGint-82.5 kcal/mol
Surface area31330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.585, 103.585, 149.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ISOCITRATE DEHYDROGENASE [NADP] / IDH / IDP / NADP(+)-SPECIFIC ICDH / OXALOSUCCINATE DECARBOXYLASE / ISOCITRATE DEHYDROGENASE


分子量: 45811.578 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P08200

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非ポリマー , 6種, 509分子

#2: 化合物 ChemComp-A2P / ADENOSINE-2'-5'-DIPHOSPHATE / 2′,5′-ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#3: 化合物 ChemComp-ICT / ISOCITRIC ACID / D-イソくえん酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-NMN / BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE / ニコチンアミドモノヌクレオチド


分子量: 335.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N2O8P
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細RIBOSYLNICOTINAMIDE-5'-PHOSPHATE (NMN): NADP FRAGMENT FROM HYDROLYSIS ADENOSINE 2',5'-BIPHOSPHATE ...RIBOSYLNICOTINAMIDE-5'-PHOSPHATE (NMN): NADP FRAGMENT FROM HYDROLYSIS ADENOSINE 2',5'-BIPHOSPHATE (A2P): NADP FRAGMENT FROM HYDROLYSIS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.85 M NH4SO4, 50 MM CITRIC ACID/NA2HPO4 BUFFER PH 5.2, 0.1 M NACL AND 0.2 M DTT.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON (1 1 1) CHANNEL- CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 75372 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 22.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AI2

1ai2


解像度: 1.802→46.325 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 17.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1919 3768 5 %
Rwork0.169 --
obs0.1702 75365 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.152 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.6051 Å20 Å20 Å2
2---3.6051 Å20 Å2
3----12.1524 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.802→46.325 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3204 0 68 504 3776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073377
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0414588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6461285
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072507
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004592
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8024-1.86690.28363580.25266876X-RAY DIFFRACTION98
1.8669-1.94160.25323570.2117107X-RAY DIFFRACTION100
1.9416-2.030.20333650.18997115X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.1370.19593470.1777115X-RAY DIFFRACTION100
2.137-2.27090.19644080.17257062X-RAY DIFFRACTION100
2.2709-2.44620.20353890.16877114X-RAY DIFFRACTION100
2.4462-2.69240.20123680.17537190X-RAY DIFFRACTION100
2.6924-3.08190.20083840.1737207X-RAY DIFFRACTION100
3.0819-3.88260.18513950.15267244X-RAY DIFFRACTION100
3.8826-46.33990.16153970.15367567X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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