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万見
- PDB-1idf: ISOCITRATE DEHYDROGENASE K230M MUTANT APO ENZYME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1idf
タイトルISOCITRATE DEHYDROGENASE K230M MUTANT APO ENZYME
要素ISOCITRATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (NAD(A)-CHOH(D))
機能・相同性
機能・相同性情報


isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / glyoxylate cycle / guanosine tetraphosphate binding / tricarboxylic acid cycle / electron transport chain / NAD binding / response to oxidative stress / magnesium ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent, dimeric, prokaryotic / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Isocitrate dehydrogenase [NADP]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bolduc, J.M. / Dyer, D.H. / Scott, W.G. / Singer, P. / Sweet, R.M. / Koshland Junior, D.E. / Stoddard, B.L.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Mutagenesis and Laue structures of enzyme intermediates: isocitrate dehydrogenase.
著者: Bolduc, J.M. / Dyer, D.H. / Scott, W.G. / Singer, P. / Sweet, R.M. / Koshland Jr., D.E. / Stoddard, B.L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Catalytic Mechanism of Nadp+-Dependent Isocitrate Dehydrogenase: Implications from the Structures of Magnesium-Isocitrate and Nadp+ Complexes
著者: Hurley, J.H. / Dean, A.M. / Koshland Junior, D.E. / Stroud, R.M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Regulation of Isocitrate Dehydrogenase by Phosphorylation Involves No Long-Range Conformational Change in the Free Enzyme
著者: Hurley, J.H. / Dean, A.M. / Thorsness, P.E. / Koshland Junior, D.E. / Stroud, R.M.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: Regulation of an Enzyme by Phosphorylation at the Active Site
著者: Hurley, J.H. / Dean, A.M. / Sohl, J.L. / Koshland Junior, D.E. / Stroud, R.M.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1989
タイトル: Structure of a Bacterial Enzyme Regulated by Phosphorylation, Isocitrate Dehydrogenase
著者: Hurley, J.H. / Thorsness, P.E. / Ramalingam, V. / Helmers, N.H. / Koshland Junior, D.E. / Stroud, R.M.
履歴
登録1995年1月18日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42021年11月3日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ISOCITRATE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8121
ポリマ－45,8121
非ポリマー00
水00
1
A: ISOCITRATE DEHYDROGENASE

A: ISOCITRATE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6232
ポリマ－91,6232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area6550 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area33840 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.100, 105.100, 150.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 262

-
要素

#1: タンパク質 ISOCITRATE DEHYDROGENASE / IDH


分子量: 45811.578 Da / 分子数: 1 / 変異: K230M / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: APO ENZYME / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: JLK1 / 遺伝子: ICD / Variant: ICD(-) (DEFICIENT IN WT IDH GENE) / プラスミド: PTK513 / 遺伝子 (発現宿主): ICD
発現宿主: PEMBL (DENTE ET AL 1983 NUC ACIDS RES 11,1645)
参照: UniProt: P08200, isocitrate dehydrogenase (NADP+)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.84 %
解説: THE MERGING R VALUE GIVEN HERE IS CRYSTAL TO CRYSTAL. THE MERGING R VALUE FOR INDIVIDUAL CRYSTALS IS 0.068, 0.072. DATA WAS COLLECTED FROM TWO SEPARATE CRYSTALS AND MERGED TOGETHER WITH PROTSYS.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 73 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.4 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
128 mg/mldephosphorylated IDH1reservoir
234 %satammonium sulfate1reservoir
3100 mM1reservoirNaCl
435 mM1reservoirNa2HPO4
59 mMcitric acid1reservoir
60.2 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年7月6日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 24707 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.095
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 100 Å / Rmerge(I) obs: 0.095

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISデータ削減
MSCデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化最高解像度: 2.5 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rfree0.262 -
Rwork0.223 -
obs0.223 22061
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3195 0 0 0 3195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.69
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.608
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.69
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.608

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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