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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4aar | ||||||
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タイトル | ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL | ||||||
![]() | 60 KDA CHAPERONIN | ||||||
![]() | CHAPERONE | ||||||
機能・相同性 | ![]() GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / protein refolding ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / protein refolding / response to heat / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å | ||||||
![]() | Clare, D.K. / Vasishtan, D. / Stagg, S. / Quispe, J. / Farr, G.W. / Topf, M. / Horwich, A.L. / Saibil, H.R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: ATP-triggered conformational changes delineate substrate-binding and -folding mechanics of the GroEL chaperonin. 著者: Daniel K Clare / Daven Vasishtan / Scott Stagg / Joel Quispe / George W Farr / Maya Topf / Arthur L Horwich / Helen R Saibil / ![]() 要旨: The chaperonin GroEL assists the folding of nascent or stress-denatured polypeptides by actions of binding and encapsulation. ATP binding initiates a series of conformational changes triggering the ...The chaperonin GroEL assists the folding of nascent or stress-denatured polypeptides by actions of binding and encapsulation. ATP binding initiates a series of conformational changes triggering the association of the cochaperonin GroES, followed by further large movements that eject the substrate polypeptide from hydrophobic binding sites into a GroES-capped, hydrophilic folding chamber. We used cryo-electron microscopy, statistical analysis, and flexible fitting to resolve a set of distinct GroEL-ATP conformations that can be ordered into a trajectory of domain rotation and elevation. The initial conformations are likely to be the ones that capture polypeptide substrate. Then the binding domains extend radially to separate from each other but maintain their binding surfaces facing the cavity, potentially exerting mechanical force upon kinetically trapped, misfolded substrates. The extended conformation also provides a potential docking site for GroES, to trigger the final, 100° domain rotation constituting the "power stroke" that ejects substrate into the folding chamber. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 913.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1999MC ![]() 1997C ![]() 1998C ![]() 2000C ![]() 2001C ![]() 2002C ![]() 2003C ![]() 4aaqC ![]() 4aasC ![]() 4aauC ![]() 4ab2C ![]() 4ab3C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57347.703 Da / 分子数: 14 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: ATPASE MUTANT, TETRADECAMER OF GROEL WITH ATP BOUND IN ONE RING 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ATP / #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / #4: 化合物 | ChemComp-MG / 構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 398 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 398 TO ALA ...ENGINEERED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: GROEL-ATP7 RS2 / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 50 MM TRIS-HCL PH 7.4, 50 MM KCL AND 10 MM MGCL2, 200 UM ATP pH: 7.4 詳細: 50 MM TRIS-HCL PH 7.4, 50 MM KCL AND 10 MM MGCL2, 200 UM ATP |
試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFIED WITH A VITROBOT AT 100 PERCENT HUMIDITY WITH 2-3 SECONDS BLOTTING TIME |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 詳細: THE DATA WERE COLLECTED WITH LEGINON AT SCRIPPS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 148500 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 95 K |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: EACH PARTICLE WAS PHASE FLIPPED | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C7 (7回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 8 Å / 粒子像の数: 5500 / ピクセルサイズ(公称値): 2.02 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.02 Å 詳細: CHAINS A-G ARE IN THE RS2 ATP BOUND CONFORMATION. CHAINS H- N ARE IN THE APO CONFORMATION SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1999. (DEPOSITION ID: 10407). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--FLEXIBLE FITTING REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1OEL Accession code: 1OEL / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 8 Å | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 8 Å
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