+ データを開く
データを開く
- 基本情報
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1kid | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | GROEL (HSP60 CLASS) FRAGMENT (APICAL DOMAIN) COMPRISING RESIDUES 191-376, MUTANT WITH ALA 262 REPLACED WITH LEU AND ILE 267 REPLACED WITH MET | ||||||
|  要素 | GROEL (HSP60 CLASS) | ||||||
|  キーワード | CHAPERONE / HSP60 / GROEL / CELL DIVISION / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION | ||||||
| 機能・相同性 |  機能・相同性情報 GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / :  / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / :  / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 |   Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
| 手法 |  X線回折 /  シンクロトロン /  分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
|  データ登録者 | Buckle, A.M. / Fersht, A.R. | ||||||
|  引用 |  ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997 タイトル: A structural model for GroEL-polypeptide recognition. 著者: Buckle, A.M. / Zahn, R. / Fersht, A.R. | ||||||
| 履歴 | 
 | 
- 構造の表示
構造の表示
| 構造ビューア | 分子:  Molmil  Jmol/JSmol | 
|---|
- ダウンロードとリンク
ダウンロードとリンク
- ダウンロード
ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 |  1kid.cif.gz | 56.2 KB | 表示 |  PDBx/mmCIF形式 | 
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 |  pdb1kid.ent.gz | 39.9 KB | 表示 |  PDB形式 | 
| PDBx/mmJSON形式 |  1kid.json.gz | ツリー表示 |  PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 |  その他のダウンロード | 
-検証レポート
| 文書・要旨 |  1kid_validation.pdf.gz | 360.4 KB | 表示 |  wwPDB検証レポート | 
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 |  1kid_full_validation.pdf.gz | 362.6 KB | 表示 | |
| XML形式データ |  1kid_validation.xml.gz | 5.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ |  1kid_validation.cif.gz | 9.3 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ki/1kid  ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ki/1kid | HTTPS FTP | 
-関連構造データ
| 関連構造データ |  1jonS S: 精密化の開始モデル | 
|---|---|
| 類似構造データ | 
- リンク
リンク
- 集合体
集合体
| 登録構造単位 |  
 | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 
 | ||||||||
| 単位格子 | 
 | ||||||||
| 詳細 | RESIDUES 184 - 190 (PART OF A FUSED N-TERMINAL TAG) BINDS IN THE PUTATIVE POLYPEPTIDE-BINDING SITE OF A NEIGHBORING MOLECULE IN THE CRYSTAL LATTICE. THIS "MINI-CHAPERONE - PEPTIDE COMPLEX" CAN BE GENERATED BY APPLYING THE TRANSFORMATION 1/2 - X, -Y, 1/2+Z TO THE N-TERMINAL TAG (RESIDUES 184 - 190) AND COMBINING THE RESULTING COORDINATES WITH RESIDUES. | 
- 要素
要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 22060.316 Da / 分子数: 1 / 断片: APICAL DOMAIN, RESIDUES 191 - 376 / 変異: A262L, I267M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)    Escherichia coli (大腸菌) / 株: DH5 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PRSET (INVITROGEN) / 発現宿主:   Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5 | 
|---|---|
| #2: 水 | ChemComp-HOH / | 
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法:  X線回折 / 使用した結晶の数: 1 | 
|---|
- 試料調製
試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 結晶化 | pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 結晶化 | *PLUS手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶液の組成 | *PLUS 
 | 
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K | 
|---|---|
| 放射光源 | 由来:  シンクロトロン / サイト:  EMBL/DESY, HAMBURG  / ビームライン: X31 / 波長: 1.07 | 
| 検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月16日 | 
| 放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | 
| 放射波長 | 波長: 1.07 Å / 相対比: 1 | 
| 反射 | 解像度: 1.7→12.8 Å / Num. obs: 25290 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 11.8 | 
| 反射 シェル | 解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.217 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 85.6 | 
| 反射 | *PLUSNum. measured all: 260633 | 
| 反射 シェル | *PLUS% possible obs: 85.6 % | 
- 解析
解析
| ソフトウェア | 
 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 精密化 | 構造決定の手法:  分子置換 開始モデル: RESIDUES 191 - 345 OF PDB ENTRY 1JON 解像度: 1.7→12.8 Å / σ(F): 0 
 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 17.13 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→12.8 Å 
 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 | 
 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ソフトウェア | *PLUS名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | *PLUSRfactor obs: 0.18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | *PLUS | 
 ムービー
ムービー コントローラー
コントローラー













 PDBj
PDBj

